- Eigenschaften und Struktur
- Einstufung
- Stereochemie
- Eigenschaften
- Biosynthese
- Stoffwechsel
- Lebensmittel, die reich an Serin sind
- Verwandte Krankheiten
- Verweise
Das Serin ist eine von 22 basischen Aminosäuren, obwohl dies nicht als essentielle Aminosäure für Menschen und andere Tiere eingestuft wird, da es vom menschlichen Körper synthetisiert wird.
Gemäß der Drei-Buchstaben-Nomenklatur wird Serin in der Literatur als Ser (S im Einzelbuchstabencode) beschrieben. Diese Aminosäure ist an einer Vielzahl von Stoffwechselwegen beteiligt und hat polare Eigenschaften, ist jedoch bei neutralem pH-Wert nicht geladen.
Darstellung der Aminosäurestruktur Serin (Quelle: Paginazero at it.wikipedia via Wikimedia Commons)
Viele für Zellen wichtige Enzyme weisen in ihren aktiven Zentren reichlich Serinreste auf, weshalb diese Aminosäure mehrere physiologische und metabolische Auswirkungen hat.
Serin ist unter vielen seiner Funktionen als Vorläufer und Gerüstmolekül an der Biosynthese anderer Aminosäuren wie Glycin und Cystein beteiligt und Teil der Struktur von Sphingolipiden, die in Zellmembranen vorhanden sind.
Die Syntheserate von Serin variiert in jedem Organ und ändert sich außerdem je nach Entwicklungsstadium, in dem sich das Individuum befindet.
Wissenschaftler haben vorgeschlagen, dass die L-Serin-Konzentrationen im Gehirngewebe mit dem Alter zunehmen, da die Permeabilität der Blut-Hirn-Schranke im erwachsenen Gehirn abnimmt, was zu schweren Hirnstörungen führen kann.
Es ist bekannt, dass L-Serin für die Biosynthese von Neurotransmittern, Phospholipiden und anderen komplexen Makromolekülen von entscheidender Bedeutung ist, da es die Vorläufer für diese vielfältigen Stoffwechselwege darstellt.
Verschiedene Studien haben gezeigt, dass die Zufuhr von L-Serin-Ergänzungsmitteln oder -Konzentraten zu bestimmten Patiententypen die Glukosehomöostase, die Mitochondrienfunktion und den neuronalen Tod verbessert.
Eigenschaften und Struktur
Alle Aminosäuren haben als Grundstruktur eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe, die an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden sind; Diese unterscheiden sich jedoch durch ihre als R-Gruppen bekannten Seitenketten, die sich in Größe, Struktur und sogar in ihrer elektrischen Ladung unterscheiden können.
Serin enthält drei Kohlenstoffatome: einen zentralen Kohlenstoff, der einerseits an eine Carboxylgruppe (COOH) und andererseits an eine Aminogruppe (NH3 +) gebunden ist. Die beiden anderen Bindungen des zentralen Kohlenstoffs sind von einem Wasserstoffatom und einer für Serin charakteristischen CH2OH-Gruppe (R-Gruppe) besetzt.
Der zentrale Kohlenstoff, an den die Amino- und Carboxylgruppen der Aminosäuren gebunden sind, ist als α-Kohlenstoff bekannt. Die anderen Kohlenstoffatome in den R-Gruppen sind mit den Buchstaben des griechischen Alphabets gekennzeichnet.
Im Fall von Serin ist beispielsweise das einzige Kohlenstoffatom in seiner R-Gruppe, das an die OH-Gruppe gebunden ist, als γ-Kohlenstoff bekannt.
Einstufung
Serin wird in die Gruppe der ungeladenen polaren Aminosäuren eingeteilt. Die Mitglieder dieser Gruppe sind hoch wasserlösliche Aminosäuren, dh sie sind hydrophile Verbindungen. In Serin und Threonin beruht die Hydrophilie auf ihrer Fähigkeit, über ihre Hydroxylgruppen (OH) Wasserstoffbrücken mit Wasser zu bilden.
Innerhalb der Gruppe der ungeladenen polaren Aminosäuren sind auch Cystein, Asparagin und Glutamin gruppiert. Alle diese haben eine polare Gruppe in ihrer R-Kette, diese Gruppe ist jedoch nicht ionisierbar und bei pH-Werten nahe der Neutralität heben sie ihre Ladungen auf und produzieren eine Verbindung in Form eines "Zwitterions".
Stereochemie
Die allgemeine Asymmetrie der Aminosäuren macht die Stereochemie dieser Verbindungen für die Stoffwechselwege, an denen sie beteiligt sind, von entscheidender Bedeutung. Im Fall von Serin kann es als D- oder L-Serin gefunden werden, wobei letzteres ausschließlich von Zellen des Nervensystems synthetisiert wird, die als Astrozyten bekannt sind.
Die α-Kohlenstoffe von Aminosäuren sind chirale Kohlenstoffe, da vier verschiedene Substituenten gebunden sind, was dazu führt, dass für jede Aminosäure mindestens zwei unterscheidbare Stereoisomere vorhanden sind.
Ein Stereoisomer ist ein Spiegelbild eines Moleküls, dh eines kann dem anderen nicht überlagert werden. Sie werden mit dem Buchstaben D oder L bezeichnet, da die Lösungen dieser Aminosäuren experimentell die Ebene des polarisierten Lichts in entgegengesetzte Richtungen drehen.
L-Serin, das in Zellen des Nervensystems synthetisiert wird, dient als Substrat zur Synthese von Glycin oder D-Serin. D-Serin ist eines der wichtigsten Elemente für den Austausch von Vesikeln zwischen Neuronen, weshalb einige Autoren vorschlagen, dass beide Isoformen von Serin tatsächlich essentielle Aminosäuren für Neuronen sind.
Eigenschaften
Die OH-Gruppe von Serin in seiner R-Kette macht es zu einem guten Nucleophil, daher ist es der Schlüssel zur Aktivität vieler Enzyme mit Serinen in ihren aktiven Zentren. Serin ist eines der Substrate, die für die Synthese der Nukleotide NADPH und Glutathion benötigt werden.
L-Serin ist wichtig für die Entwicklung und das reibungslose Funktionieren des Zentralnervensystems. Studien haben gezeigt, dass die exogene Abgabe von L-Serin in niedrigen Dosen an Hippocampus-Neuronen und Purkinje-Zellen in vitro ihr Überleben verbessert.
Verschiedene Studien an Krebszellen und Lymphozyten haben gezeigt, dass serinabhängige Kohlenstoffeinheiten für die übermäßige Produktion von Nukleotiden sowie für die anschließende Proliferation von Krebszellen notwendig sind.
Selenocystein ist eine der 22 basischen Aminosäuren und wird nur als Derivat von Serin erhalten. Diese Aminosäure wurde nur in einigen Proteinen beobachtet, sie enthält Selen anstelle von an Cystein gebundenem Schwefel und wird ausgehend von einem veresterten Serin synthetisiert.
Biosynthese
Serin ist eine nicht essentielle Aminosäure, da es vom menschlichen Körper synthetisiert wird. Es kann jedoch hauptsächlich aus der Nahrung verschiedener Quellen wie Proteinen und Phospholipiden aufgenommen werden.
Serin wird in seiner L-Form durch Umwandlung eines Glycinmoleküls synthetisiert, eine Reaktion, die durch ein Hydroxymethyltransferaseenzym vermittelt wird.
Es ist bekannt, dass der Hauptort der L-Serinsynthese in Astrozyten und nicht in Neuronen liegt. In diesen Zellen erfolgt die Synthese über einen Phosphorylierungsweg, an dem 3-Phosphoglycerat, ein glykolytisches Zwischenprodukt, beteiligt ist.
Auf diesem Weg wirken drei Enzyme: 3-Phosphoglyceratdehydrogenase, Phosphoserintransferase und Phosphoserinphosphatase.
Andere wichtige Organe für die Serinsynthese sind Leber, Nieren, Hoden und Milz. Enzyme, die Serin auf anderen Wegen als der Phosphorylierung synthetisieren, kommen nur in Leber und Nieren vor.
Einer der ersten bekannten Serinsynthesewege war der an der Glukoneogenese beteiligte katabolische Weg, bei dem L-Serin als Sekundärmetabolit erhalten wird. Der Beitrag dieses Weges zur Serinproduktion im Körper ist jedoch gering.
Stoffwechsel
Derzeit ist bekannt, dass Serin aus dem Kohlenhydratstoffwechsel in der Leber gewonnen werden kann, wo D-Glycerinsäure, 3-Phosphoglycerinsäure und 3-Phosphohydroxypyruvinsäure hergestellt werden. Durch einen Transaminierungsprozess zwischen 3-Hydroxybrenztraubensäure und Alanin entsteht Serin.
Experimente, die mit Ratten durchgeführt wurden, die Kohlenstoff 4 von Glucose radioaktiv markieren, haben ergeben, dass dieser Kohlenstoff effektiv in die Kohlenstoffgerüste von Serin eingebaut ist, was darauf hindeutet, dass diese Aminosäure einen Drei-Kohlenstoff-Vorläufer hat, wahrscheinlich aus Pyruvat.
In Bakterien ist das Enzym L-Serin-Desaminase das Hauptenzym, das für die Metabolisierung von Serin verantwortlich ist: Es wandelt L-Serin in Pyruvat um. Es ist bekannt, dass dieses Enzym in E. coli-Kulturen vorhanden und aktiv ist, die in Minimalmedien mit Glucose gezüchtet wurden.
Es ist nicht sicher bekannt, welche wirkliche Funktion die L-Serin-Desaminase in diesen Mikroorganismen hat, da ihre Expression durch Mutationseffektoren induziert wird, die die DNA durch ultraviolette Strahlung durch die Anwesenheit von Nalidixinsäure, Mitomycin und anderen schädigen. Daraus folgt, dass es wichtige physiologische Implikationen haben muss.
Lebensmittel, die reich an Serin sind
Alle Lebensmittel mit hohen Proteinkonzentrationen sind reich an Serin, hauptsächlich Eier, Fleisch und Fisch. Da es sich jedoch um eine nicht essentielle Aminosäure handelt, ist es nicht unbedingt erforderlich, sie einzunehmen, da der Körper in der Lage ist, sie selbst zu synthetisieren.
Einige Menschen leiden an einer seltenen Störung, da sie einen Phänotyp mit einem Mangel an Synthesemechanismen von Serin und Glycin aufweisen. Daher müssen sie konzentrierte Nahrungsergänzungsmittel für beide Aminosäuren einnehmen.
Darüber hinaus bieten Handelsmarken, die auf den Verkauf von Vitaminpräparaten spezialisiert sind (Lamberts, Now Sport und HoloMega), Phosphatidylserin- und L-Serin-Konzentrate an, um die Produktion von Muskelmasse bei hart umkämpften Sportlern und Gewichthebern zu steigern.
Verwandte Krankheiten
Die Fehlfunktion der an der Biosynthese von Serin beteiligten Enzyme kann schwerwiegende Pathologien verursachen. Durch Verringern der Serinkonzentration im Blutplasma und in der Liquor cerebrospinalis kann es zu Hypertonie, psychomotorischer Retardierung, Mikrozephalie, Epilepsie und komplexen Störungen des Zentralnervensystems kommen.
Derzeit wurde entdeckt, dass ein Serinmangel an der Entwicklung von Diabetes mellitus beteiligt ist, da L-Serin für die Synthese von Insulin und seinen Rezeptoren notwendig ist.
Babys mit Defekten in der Serinbiosynthese sind bei der Geburt neurologisch abnormal, haben eine Verzögerung des intrauterinen Wachstums, eine angeborene Mikrozephalie, Katarakte, Anfälle und eine schwere Verzögerung der neurologischen Entwicklung.
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