- Eigenschaften
- Typen
- Membranrezeptoren, die an Ionenkanäle gebunden sind
- Enzymgebundene Membranrezeptoren
- Membranrezeptoren, die an G-Protein gekoppelt oder gebunden sind
- Wie arbeiten Sie?
- Beispiele
- Verweise
Die Membranrezeptoren sind eine Klasse von zellulären Rezeptoren, die sich auf der Oberfläche der Plasmamembran von Zellen befinden und es ermöglichen, dass Chemikalien aufgrund ihrer Natur die Membran nicht passieren können.
Im Allgemeinen sind Membranrezeptoren integrale Membranproteine, die auf den Nachweis chemischer Signale wie Peptidhormone, Neurotransmitter und bestimmte trophische Faktoren spezialisiert sind. Einige Medikamente und Toxine können auch an diese Rezeptortypen binden.
Repräsentatives Schema eines Membranrezeptors. Liganden im äußeren Teil der Membran (1), Ligand-Membran-Rezeptor-Wechselwirkung (2) und (3) nachfolgende Signalereignisse werden beobachtet (Quelle: Wyatt Pyzynski via Wikimedia Commons)
Sie werden nach der Art der intrazellulären Kaskade klassifiziert, an die sie gekoppelt sind und die den endgültigen Effekt auf die entsprechende Zelle bestimmen, die als Zielzelle oder Zielzelle bezeichnet wird.
Somit wurden drei große Gruppen beschrieben: diejenigen, die an Ionenkanäle gebunden sind, diejenigen, die an Enzyme gebunden sind und diejenigen, die an Protein G gebunden sind. Die Bindung von Liganden an Rezeptoren erzeugt eine Konformationsänderung im Rezeptor, die eine intrazelluläre Signalkaskade in der auslöst Zielzelle.
Die an die Membranrezeptoren gekoppelten Signalketten ermöglichen es, die Signale zu verstärken und vorübergehende oder dauerhafte Reaktionen oder Veränderungen in der Zielzelle zu erzeugen. Diese intrazellulären Signale werden zusammen als "Signaltransduktionssystem" bezeichnet.
Eigenschaften
Die Funktion von Membranrezeptoren und anderen Rezeptortypen im Allgemeinen besteht darin, die Kommunikation von Zellen untereinander so zu ermöglichen, dass die verschiedenen Organe und Systeme eines Organismus koordiniert arbeiten, um die Homöostase aufrechtzuerhalten und auf freiwillige und automatische Befehle des Nervensystems reagieren.
Somit kann ein chemisches Signal, das auf die Plasmamembran wirkt, eine verstärkte Modifikation verschiedener Funktionen innerhalb der biochemischen Maschinerie einer Zelle auslösen und eine Vielzahl spezifischer Reaktionen auslösen.
Durch das Signalverstärkungssystem kann ein einzelner Stimulus (Ligand) sofortige, indirekte und langfristige vorübergehende Änderungen erzeugen, wodurch beispielsweise die Expression einiger Gene in der Zielzelle verändert wird.
Typen
Zellrezeptoren werden entsprechend ihrer Position in Membranrezeptoren (solche, die in der Zellmembran exponiert sind) und intrazelluläre Rezeptoren (die zytoplasmatisch oder nuklear sein können) eingeteilt.
Es gibt drei Arten von Membranrezeptoren:
- Verbunden mit Ionenkanälen
- Mit Enzymen verbunden
- Verbunden mit G-Protein
Membranrezeptoren, die an Ionenkanäle gebunden sind
Sie werden auch als ligandengesteuerte Ionenkanäle bezeichnet und sind Membranproteine, die aus 4 bis 6 Untereinheiten bestehen, die so zusammengesetzt sind, dass sie einen zentralen Kanal oder eine Pore verlassen, durch die Ionen von einer Seite der Membran zur anderen gelangen.
Beispiel des Acetylcholinrezeptors, eines Rezeptors, der an einen Ionenkanal gebunden ist. Die drei Konformationszustände werden angezeigt (Quelle: Laozhengzz über Wikimedia Commons)
Diese Kanäle kreuzen die Membran und haben ein extrazelluläres Ende, an dem sich die Bindungsstelle für den Liganden befindet, und ein anderes intrazelluläres Ende, das in einigen Kanälen einen Gate-Mechanismus aufweist. Bestimmte Kanäle haben eine intrazelluläre Ligandenstelle.
Enzymgebundene Membranrezeptoren
Diese Rezeptoren sind auch Transmembranproteine. Sie haben ein extrazelluläres Ende, das die Bindungsstelle für den Liganden darstellt, und das mit ihrem intrazellulären Ende ein Enzym assoziiert hat, das durch die Bindung des Liganden an den Rezeptor aktiviert wird.
Membranrezeptoren, die an G-Protein gekoppelt oder gebunden sind
G-Protein-gekoppelte Rezeptoren haben einen indirekten Mechanismus für die Regulation der intrazellulären Funktionen von Zielzellen, an dem Wandlermoleküle beteiligt sind, die als GTP-bindende oder bindende Proteine oder G-Proteine bezeichnet werden.
Alle diese G-Protein-verknüpften Rezeptoren bestehen aus einem Membranprotein, das die Membran sieben Mal durchquert und als metabotrope Rezeptoren bezeichnet wird. Hunderte von Rezeptoren, die mit verschiedenen G-Proteinen verbunden sind, wurden identifiziert.
Wie arbeiten Sie?
In Rezeptoren, die an Ionenkanäle gebunden sind, erzeugt die Bindung des Liganden an den Rezeptor eine Konformationsänderung in der Struktur des Rezeptors, die ein Gate modifizieren, die Wände des Kanals näher oder weiter auseinander bewegen kann. Damit modifizieren sie den Durchgang von Ionen von einer Seite der Membran zur anderen.
An Ionenkanäle gebundene Rezeptoren sind größtenteils spezifisch für einen Ionentyp, weshalb Rezeptoren für K + -, Cl-, Na + -, Ca ++ - Kanäle usw. beschrieben wurden. Es gibt auch Kanäle, durch die zwei oder mehr Arten von Ionen hindurchtreten können.
Die meisten enzymgebundenen Rezeptoren assoziieren mit Proteinkinasen, insbesondere dem Enzym Tyrosinkinase. Diese Kinasen werden aktiviert, wenn der Ligand an seiner extrazellulären Bindungsstelle an den Rezeptor bindet. Kinasen phosphorylieren spezifische Proteine in der Zielzelle und modifizieren so die Funktion der Zelle.
Beispiel eines Membranrezeptors, der an das Enzym Tyrosinkinase gebunden ist (Quelle: Laozhengzz über Wikimedia Commons)
G-Protein-verknüpfte Rezeptoren aktivieren Kaskaden biochemischer Reaktionen, die letztendlich die Funktion verschiedener Proteine in der Zielzelle verändern.
Es gibt zwei Arten von G-Proteinen, nämlich die heterotrimeren G-Proteine und die monomeren G-Proteine. Beide sind inaktiv an GDP gebunden, aber durch Bindung des Liganden an den Rezeptor wird GDP durch GTP ersetzt und das G-Protein aktiviert.
In heterotrimeren G-Proteinen dissoziiert die an GTP gebundene α-Untereinheit vom ßγ-Komplex, wobei das G-Protein aktiviert bleibt. Sowohl die an GTP gebundene α-Untereinheit als auch das freie ßγ können die Antwort vermitteln.
Schema eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors (Quelle: Bensaccount bei englischer Wikipedia über Wikimedia Commons)
Monomere G-Proteine oder kleine G-Proteine werden auch Ras-Proteine genannt, da sie erstmals in einem Virus beschrieben wurden, das bei Ratten sarkomatöse Tumoren hervorruft.
Wenn sie aktiviert sind, stimulieren sie Mechanismen, die hauptsächlich mit dem vesikulären Verkehr und den Funktionen des Zytoskeletts zusammenhängen (Modifikation, Umbau, Transport usw.).
Beispiele
Der Acetylcholinrezeptor, der an einen Natriumkanal gebunden ist, der sich öffnet, wenn er an Acetylcholin bindet und eine Depolarisation der Zielzelle verursacht, ist ein gutes Beispiel für Membranrezeptoren, die an Ionenkanäle gebunden sind. Zusätzlich gibt es drei Arten von Glutamatrezeptoren, die ionotrope Rezeptoren sind.
Glutamat ist einer der wichtigsten exzitatorischen Neurotransmitter im Nervensystem. Seine drei Arten von ionotropen Rezeptoren sind: NMDA-Rezeptoren (N-Methyl-D-Aspartat), AMPA (α-Amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazolpropionat) und Kainat (Säure) kainisch).
Ihre Namen leiten sich von den Agonisten ab, die sie aktivieren, und diese drei Arten von Kanälen sind Beispiele für nicht selektive exzitatorische Kanäle, da sie den Durchgang von Natrium und Kalium und in einigen Fällen kleinen Mengen Calcium ermöglichen.
Beispiele für enzymgebundene Rezeptoren sind der Insulinrezeptor, die TrK-Rezeptorfamilie oder Neurotrophinrezeptoren und die Rezeptoren für einige Wachstumsfaktoren.
Die wichtigsten G-Protein-gekoppelten Rezeptoren umfassen muskarinische Acetylcholinrezeptoren, β-adrenerge Rezeptoren, Rezeptoren des olfaktorischen Systems, metabotrope Glutamatrezeptoren, Rezeptoren für viele Peptidhormone und Rhodopsinrezeptoren des Netzhautsystems.
Verweise
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