HYDROPHOBE WECHSELWIRKUNGEN: WAS IST DAS, BEDEUTUNG UND BEISPIELE - BIOLOGIE - 2025

Die hydrophoben Wechselwirkungen (HI) sind die Kräfte, die die Kohäsion zwischen unpolaren Verbindungen, die in eine Lösung oder ein polares Lösungsmittel eingetaucht sind, aufrechterhalten. Im Gegensatz zu anderen nichtkovalenten Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, ionischen Wechselwirkungen oder Van-der-Waals-Kräften hängen hydrophobe Wechselwirkungen nicht von den intrinsischen Eigenschaften gelöster Stoffe ab, sondern von Lösungsmitteln.

Ein sehr anschauliches Beispiel für diese Wechselwirkungen kann die Phasentrennung sein, die beim Mischen von Wasser mit Öl auftritt. In diesem Fall "interagieren" die Ölmoleküle aufgrund der Anordnung der Wassermoleküle um sie herum miteinander.

Fett in Wasseremulsion (Catrin Sohrabi, von Wikimedia Commons)

Der Begriff dieser Wechselwirkungen existiert seit vor den 1940er Jahren. Der Begriff "hydrophobe Bindung" wurde jedoch 1959 von Kauzmann geprägt, als er die wichtigsten Faktoren zur Stabilisierung der dreidimensionalen Struktur bestimmter Proteine ​​untersuchte.

HIs sind eine der wichtigsten unspezifischen Wechselwirkungen, die in biologischen Systemen stattfinden. Sie spielen auch eine wichtige Rolle in einer Vielzahl von technischen Anwendungen und in der chemischen und pharmazeutischen Industrie, die wir heute kennen.

Was sind hydrophobe Wechselwirkungen?

Die physikalische Ursache für IH beruht auf der Unfähigkeit unpolarer Substanzen, Wasserstoffbrücken mit Wassermolekülen in einer Lösung zu bilden.

Sie sind als "unspezifische Wechselwirkungen" bekannt, da sie nicht mit der Affinität zwischen gelösten Molekülen zusammenhängen, sondern mit der Tendenz von Wassermolekülen, ihre eigenen Wechselwirkungen durch Wasserstoffbrücken aufrechtzuerhalten.

Bei Kontakt mit Wasser neigen unpolare oder hydrophobe Moleküle dazu, sich spontan zu aggregieren, um die größte Stabilität durch Verringerung der Kontaktfläche mit Wasser zu erreichen.

Dieser Effekt könnte für eine starke Anziehungskraft gehalten werden, ist jedoch nur eine Folge des unpolaren Charakters der Substanzen in Bezug auf das Lösungsmittel.

Aus thermodynamischer Sicht erklärt, treten diese spontanen Assoziationen auf der Suche nach einem energetisch günstigen Zustand auf, in dem die freie Energie am wenigsten variiert (∆ G).

Unter Berücksichtigung von ∆ G = ∆ H - T∆ S ist der energetisch günstigste Zustand derjenige, in dem die Entropie (∆ S) größer ist, dh in dem weniger Wassermoleküle vorhanden sind, deren Rotations- und Translationsfreiheit durch Kontakt verringert wird mit einem unpolaren gelösten Stoff.

Wenn sich unpolare Moleküle miteinander verbinden, gebunden an Wassermoleküle, wird ein günstigerer Zustand erhalten, als wenn diese Moleküle getrennt bleiben und jeweils von einem anderen "Käfig" aus Wassermolekülen umgeben sind.

Biologische Bedeutung

HIs sind von hoher Relevanz, da sie in einer Vielzahl von biochemischen Prozessen auftreten.

Diese Prozesse umfassen Konformationsänderungen in Proteinen, die Bindung von Substraten an Enzyme, die Assoziation von Untereinheiten von Enzymkomplexen, die Aggregation und Bildung biologischer Membranen, die Stabilisierung von Proteinen in wässrigen Lösungen und andere.

In quantitativer Hinsicht haben verschiedene Autoren die Aufgabe übernommen, die Bedeutung von HI für die Stabilität der Struktur einer großen Anzahl von Proteinen zu bestimmen, und sind zu dem Schluss gekommen, dass diese Wechselwirkungen mehr als 50% beitragen.

Viele Membranproteine ​​(integrale und periphere) sind dank HI mit Lipiddoppelschichten assoziiert, wenn diese Proteine ​​in ihren Strukturen hydrophobe Domänen aufweisen. Darüber hinaus hängt die Stabilität der Tertiärstruktur vieler löslicher Proteine ​​von HI ab.

Einige Techniken in der Untersuchung der Zellbiologie nutzen die Eigenschaft, die einige ionische Detergenzien besitzen, um Mizellen zu bilden, die "halbkugelförmige" Strukturen amphiphiler Verbindungen sind, deren unpolare Regionen dank HI miteinander assoziieren.

Mizellen werden auch in pharmazeutischen Studien eingesetzt, bei denen fettlösliche Arzneimittel verabreicht werden, und ihre Bildung ist auch für die Absorption komplexer Vitamine und Lipide im menschlichen Körper von wesentlicher Bedeutung.

Beispiele für hydrophobe Wechselwirkungen

Membranen

Ein hervorragendes Beispiel für HI ist die Bildung von Zellmembranen. Solche Strukturen bestehen aus einer Phospholipiddoppelschicht. Seine Organisation beruht auf den HIs, die zwischen den unpolaren Schwänzen bei der "Abstoßung" gegenüber dem umgebenden wässrigen Medium auftreten.

Protein

HIs haben einen großen Einfluss auf die Faltung von globulären Proteinen, deren biologisch aktive Form nach der Festlegung einer bestimmten räumlichen Konfiguration erhalten wird, die durch das Vorhandensein bestimmter Aminosäurereste in der Struktur bestimmt wird.

• Der Fall für Apomyoglobin

Apomyoglobin (Myoglobin ohne Hämgruppe) ist ein kleines alpha-helikales Protein, das als Modell zur Untersuchung des Faltungsprozesses und der Bedeutung von IH unter den apolaren Resten in seiner Polypeptidkette diente.

In einer von Dyson et al. Durchgeführten Studie aus dem Jahr 2006, in der mutierte Sequenzen von Apomyoglobin verwendet wurden, wurde gezeigt, dass die Initiierung von Apomyoglobin-Faltungsereignissen hauptsächlich von den HIs zwischen Aminosäuren mit apolaren Gruppen der Alpha-Helices abhängt.

Kleine Änderungen in der Aminosäuresequenz bedeuten daher wichtige Modifikationen in der Tertiärstruktur, die zu schlecht gebildeten und inaktiven Proteinen führen.

Reinigungsmittel

Ein weiteres klares Beispiel für HI ist die Wirkungsweise von handelsüblichen Waschmitteln, die wir täglich für Haushaltszwecke verwenden.

Waschmittel sind amphipathische Moleküle (mit einer polaren Region und einer unpolaren Region). Sie können Fette "emulgieren", da sie die Fähigkeit haben, Wasserstoffbrücken mit Wassermolekülen zu bilden und hydrophobe Wechselwirkungen mit den in Fetten vorhandenen Lipiden haben.

Bei Kontakt mit Fetten in einer wässrigen Lösung verbinden sich die Waschmittelmoleküle so miteinander, dass die unpolaren Schwänze einander zugewandt sind und die Lipidmoleküle einschließen, und die polaren Regionen der Oberfläche der Mizelle ausgesetzt sind, die eintreten Kontakt mit Wasser.

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