VALIN: EIGENSCHAFTEN, FUNKTIONEN, REICHHALTIGE LEBENSMITTEL, VORTEILE - BIOLOGIE - 2025

Das Valin gehört zu den 22 Aminosäuren, die als "basische" Bestandteile von Proteinen identifiziert wurden; es ist mit dem Akronym "Val" und mit dem Buchstaben "V" gekennzeichnet. Diese Aminosäure kann vom menschlichen Körper nicht synthetisiert werden, daher wird sie in die Gruppe der neun essentiellen Aminosäuren für den Menschen eingeteilt.

Viele globuläre Proteine ​​haben ein Inneres, das reich an Valin- und Leucinresten ist, da beide durch hydrophobe Wechselwirkungen verbunden sind und für die Faltung der Struktur und die dreidimensionale Konformation von Proteinen wesentlich sind.

Chemische Struktur der Aminosäure Valin (Quelle: Clavecin über Wikimedia Commons)

Valin wurde erstmals 1856 von V. Grup-Besanez aus einem wässrigen Extrakt der Bauchspeicheldrüse gereinigt. Der Name "Valin" wurde jedoch 1906 von E. Fisher geprägt, als er es schaffte, es künstlich zu synthetisieren und feststellte, dass seine Struktur der von Valeriansäure sehr ähnlich war, die in Pflanzen gefunden wurde, die allgemein als "Baldrian" bekannt sind.

Valin ist eine der Aminosäuren, die in konservierten Positionen in bestimmten Proteinen gefunden werden, die von Wirbeltieren gemeinsam genutzt werden, beispielsweise an Position 80 von Wirbeltier-Cytochrom C, Leucin, Valin, Isoleucin und Methionin in derselben Reihenfolge.

In Geweben oder Biomaterialien mit resistenten, harten und elastischen Eigenschaften wie Bändern, Sehnen, Blutgefäßen, Fäden oder Spinnweben finden sich große Mengen an Valin, das dank seiner hydrophoben Wechselwirkungen mit anderen Aminosäuren Flexibilität und Resistenz bietet.

Die Substitution eines Glutamatrests durch einen Valinrest in der β-Kette von Hämoglobin, dem Protein, das für den Sauerstofftransport durch das Blut verantwortlich ist, führt zu einer schlechten Bildung der Proteinstruktur, wodurch Hämoglobin "S" entsteht.

Diese Mutation verursacht eine Sichelzellenanämie oder Sichelzellenkrankheit, einen pathologischen Zustand, bei dem die roten Blutkörperchen eine charakteristische Halbmond- oder Sichelform annehmen, die sie von normalen Blutzellen mit einem abgerundeten und abgeflachten Aussehen unterscheidet.

Einige der heute am häufigsten verwendeten Herbizide enthalten Sulfonylharnstoff und Methylsulfometuron als Wirkstoffe, die das Enzym Acetolactatsynthase schädigen, das für den ersten Syntheseschritt von Valin, Leucin und Isoleucin erforderlich ist. Der durch diese Pestizide verursachte Schaden verhindert, dass sich Gräser und Unkräuter normal entwickeln.

Eigenschaften

Valin ist eine Aminosäure mit einem Fünf-Kohlenstoff-Gerüst und gehört zur Gruppe der Aminosäuren mit aliphatischen Seitenketten. Sein hydrophober Charakter ist derart, dass er mit dem von Phenylalanin, Leucin und Isoleucin verglichen werden kann.

Aminosäuren, die Kohlenwasserstoffketten in ihren R-Gruppen oder Seitenketten besitzen, sind in der Literatur allgemein als verzweigte oder verzweigtkettige Aminosäuren bekannt. Valin, Phenylalanin, Leucin und Isoleucin gehören zu dieser Gruppe.

Im Allgemeinen werden die Aminosäuren dieser Gruppe als interne Strukturelemente bei der Proteinsynthese verwendet, da sie durch hydrophobe Wechselwirkungen miteinander assoziieren können, aus dem Wasser "fliehen" und die für viele Proteine ​​charakteristischen Strukturfalten herstellen können.

Sein Molekulargewicht liegt bei 117 g / mol und da seine R-Gruppe oder Seitenkette ein verzweigter Kohlenwasserstoff ist, hat es keine Ladung und seine relative Häufigkeit in Proteinstrukturen beträgt etwas mehr als 6%.

Struktur

Valin teilt die allgemeine Struktur und die drei typischen chemischen Gruppen aller Aminosäuren: die Carboxylgruppe (COOH), die Aminogruppe (NH2) und ein Wasserstoffatom (-H). In seiner R-Gruppe oder Seitenkette hat es drei Kohlenstoffatome, die ihm sehr hydrophobe Eigenschaften verleihen.

Wie für alle chemischen Verbindungen, die als "Aminosäuren" klassifiziert sind, hat Valin ein zentrales Kohlenstoffatom, das chiral ist und als α-Kohlenstoff bekannt ist, an das die vier genannten chemischen Gruppen gebunden sind.

Der IUPAC-Name für Valin ist 2-3-Amino-3-butansäure, aber einige Chemiker nennen es auch α-Amino-Baldriansäure und seine chemische Formel lautet C5H11NO2.

Alle Aminosäuren liegen in D- oder L-Form vor und Valin ist keine Ausnahme. Die L-Valin-Form ist jedoch viel häufiger als die D-Valin-Form und außerdem spektroskopisch aktiver als die D-Form.

L-Valin ist die Form, die zur Bildung von zellulären Proteinen verwendet wird, und ist daher von beiden die biologisch aktive Form. Es erfüllt unter anderem Funktionen als Nutrazeutikum, Mikronährstoff für Pflanzen, Metabolit für Menschen, Algen, Hefen und Bakterien.

Eigenschaften

Obwohl Valin eine der neun essentiellen Aminosäuren ist, spielt es neben seiner Beteiligung an der Proteinsynthese und als Metabolit auf seinem eigenen Abbauweg keine bedeutende Rolle.

Sperrige Aminosäuren wie Valin und Tyrosin sind jedoch für die Flexibilität von Fibroin verantwortlich, dem Hauptproteinkomponenten der Seidenfäden, die von Würmern der Bombyx mori-Spezies produziert werden, die allgemein als Seidenraupen oder Seidenraupen bekannt sind. Maulbeerbaum.

Gewebe wie Bänder und arterielle Blutgefäße bestehen aus einem faserigen Protein, das als Elastin bekannt ist. Diese besteht aus Polypeptidketten mit wiederholten Sequenzen der Aminosäuren Glycin, Alanin und Valin, wobei Valin der wichtigste Rest in Bezug auf die Verlängerung und Flexibilität des Proteins ist.

Valin ist an den Hauptsynthesewegen der Verbindungen beteiligt, die für den charakteristischen Geruch von Früchten verantwortlich sind. Valinmoleküle werden in verzweigte und methylierte Derivate von Estern und Alkoholen umgewandelt.

In der Lebensmittelindustrie

Es gibt viele chemische Zusätze, die Valin in Kombination mit Glucose verwenden, um in bestimmten kulinarischen Zubereitungen schmackhafte Gerüche zu erhalten.

Bei einer Temperatur von 100 ° C haben diese Zusatzstoffe einen charakteristischen Roggengeruch und bei über 170 ° C riechen sie nach heißer Schokolade, was sie in der Lebensmittelherstellung in der Back- und Konditoreiindustrie beliebt macht.

Diese chemischen Additive verwenden künstlich synthetisiertes L-Valin, da ihre Reinigung aus biologischen Quellen umständlich ist und der erforderliche Reinheitsgrad normalerweise nicht erhalten wird.

Biosynthese

Alle verzweigtkettigen Aminosäuren wie Valin, Leucin und Isoleucin werden hauptsächlich in Pflanzen und Bakterien synthetisiert. Dies bedeutet, dass Tiere wie Menschen und andere Säugetiere Lebensmittel essen müssen, die reich an diesen Aminosäuren sind, um ihren Ernährungsbedarf zu decken.

Die Valin-Biosynthese beginnt normalerweise mit der Übertragung von zwei Kohlenstoffatomen von Hydroxyethylthiaminpyrophosphat auf Pyruvat durch das Enzym Acetohydroxyisomersäurereduktase.

Die beiden Kohlenstoffatome stammen von einem zweiten Pyruvatmolekül durch eine TPP-abhängige Reaktion, die der durch das Enzym Pyruvatdecarboxylase katalysierten sehr ähnlich ist, jedoch durch Dihydroxysäuredehydratase katalysiert wird.

Das Enzym Valinaminotransferase enthält schließlich eine Aminogruppe zu der Ketosäureverbindung, die aus der vorherigen Decarboxylierung resultiert, wodurch L-Valin gebildet wird. Die Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin weisen eine große strukturelle Ähnlichkeit auf, und dies liegt daran, dass sie viele Zwischenprodukte und Enzyme in ihren Biosynthesewegen gemeinsam haben.

Die während der Biosynthese von L-Valin erzeugte Ketosäure reguliert einige enzymatische Schritte durch negative Rückkopplung oder allosterische Regulation im Biosyntheseweg von Leucin und den anderen verwandten Aminosäuren.

Dies bedeutet, dass die Biosynthesewege durch einen in ihnen erzeugten Metaboliten gehemmt werden, der den Zellen bei Akkumulation ein spezifisches Signal gibt, das anzeigt, dass eine bestimmte Aminosäure im Überschuss vorhanden ist und daher ihre Synthese gestoppt werden kann.

Degradierung

Die ersten drei Abbauschritte von Valin werden im Abbauweg aller verzweigtkettigen Aminosäuren geteilt.

Valin kann in den Zitronensäurezyklus oder den Krebszyklus eintreten, um in Succinyl-CoA umgewandelt zu werden. Der Abbauweg besteht aus einer anfänglichen Transaminierung, die durch ein Enzym katalysiert wird, das als verzweigtkettige Aminosäure-Aminotransferase (BCAT) bekannt ist.

Dieses Enzym katalysiert die reversible Transaminierung, die verzweigtkettige Aminosäuren in ihre entsprechenden verzweigtkettigen α-Ketosäuren umwandelt.

Bei dieser Reaktion ist die Beteiligung des Glutamat / 2-Ketoglutarat-Paares wesentlich, da das 2-Ketoglutarat die Aminogruppe erhält, die von der metabolisierten Aminosäure entfernt wird und zu Glutamat wird.

Dieser erste Reaktionsschritt des Valinkatabolismus erzeugt 2-Ketoisovalerat und geht mit der Umwandlung von Pyridoxal-5'-phosphat (PLP) in Pyridoxamin-5'-phosphat (PMP) einher.

Als nächstes wird 2-Ketoisovalerat als Substrat für einen mitochondrialen Enzymkomplex verwendet, der als verzweigtkettige α-Ketosäuredehydrogenase bekannt ist, der einen CoASH-Anteil hinzufügt und Isobutyryl-CoA bildet, das anschließend dehydriert und in Methacrylyl-CoA umgewandelt wird.

Methacrylyl-CoA wird stromabwärts in 5 zusätzlichen enzymatischen Schritten verarbeitet, die Hydratisierung, Entfernung des CoASH-Teils, Oxidation, Zugabe eines weiteren CoASH-Teils und molekulare Umlagerung umfassen und mit der Produktion von Succinyl-CoA enden, das sofort in den Zyklus eintritt von Krebs.

Valinreiche Lebensmittel

Die in Sesam oder Sesam enthaltenen Proteine ​​sind reich an Valin, mit fast 60 mg Aminosäure pro Gramm Protein. Aus diesem Grund werden Sesamkekse, Kuchen und Riegel oder Nougat für Kinder mit Diäten empfohlen, denen diese Aminosäure fehlt.

Sojabohnen sind im Allgemeinen reich an allen essentiellen Aminosäuren, einschließlich Valin. Sie sind jedoch arm an Methionin und Cystein. Sojaprotein oder Texturierung hat sehr komplexe quaternäre Strukturen, aber sie lassen sich in Gegenwart von Magensäften leicht auflösen und in kleinere Untereinheiten trennen.

Casein, das typischerweise in Milch und seinen Derivaten enthalten ist, ist reich an wiederholten Sequenzen von Valin. Wie Sojaprotein wird dieses Protein leicht abgebaut und im Darmtrakt von Säugetieren absorbiert.

Es wurde geschätzt, dass pro 100 g Sojaprotein etwa 4,9 g Valin aufgenommen werden; Pro 100 ml Milch werden etwa 4,6 ml Valin aufgenommen.

Andere Lebensmittel, die reich an dieser Aminosäure sind, sind Rindfleisch, Fisch und verschiedene Arten von Gemüse und Gemüse.

Vorteile seiner Aufnahme

Valin ist wie ein großer Teil der Aminosäuren eine glukogene Aminosäure, das heißt, es kann in den glukoneogenen Weg eingebaut werden, und viele Neurologen behaupten, dass seine Aufnahme zur Aufrechterhaltung der psychischen Gesundheit, zur Muskelkoordination und zum Abbau von Stress beiträgt.

Viele Sportler konsumieren valinreiche Tabletten, da sie zur Regeneration von Geweben, insbesondere von Muskelgewebe, beitragen. Als Aminosäure, die in die Glukoneogenese eingebaut werden kann, hilft sie bei der Energieerzeugung, die nicht nur für die körperliche Aktivität, sondern auch für die Nervenfunktion wichtig ist.

Valinreiche Lebensmittel tragen dazu bei, das Gleichgewicht der Stickstoffverbindungen im Körper aufrechtzuerhalten. Dieses Gleichgewicht ist wichtig für die Energieerzeugung aus den aufgenommenen Proteinen, für das Wachstum des Körpers und die Heilung.

Sein Verzehr verhindert eine Schädigung der Leber und der Gallenblase und trägt zur Optimierung vieler Körperfunktionen bei.

Eines der beliebtesten Nahrungsergänzungsmittel bei Sportlern zur Steigerung des Muskelvolumens und der Muskelregeneration sind BCAAs.

Diese Art von Tablette besteht aus Tabletten mit Gemischen verschiedener Aminosäuren, die im Allgemeinen verzweigtkettige Aminosäuren wie L-Valin, L-Isoleucin und L-Leucin umfassen; Sie sind auch reich an Vitamin B12 und anderen Vitaminen.

Einige mit Schweinen durchgeführte Experimente haben gezeigt, dass der Valinbedarf für Mütter während der Stillzeit viel höher und einschränkender ist, da diese Aminosäure die Milchsekretion unterstützt und die Wachstumsrate laktierender Neugeborener verbessert.

Mangelstörungen

Die empfohlene tägliche Valinaufnahme für Säuglinge beträgt etwa 35 mg pro Gramm aufgenommenem Protein, während für Erwachsene die Menge etwas niedriger ist (etwa 13 mg).

Die häufigste Krankheit im Zusammenhang mit Valin und anderen verzweigtkettigen Aminosäuren ist als "Ahornsirup-Urin-Krankheit" oder "Ketoacidurie" bekannt.

Dies ist eine Erbkrankheit, die durch einen Defekt in den Genen verursacht wird, die für die Dehydrogenaseenzyme der α-Ketosäuren kodieren, die von Leucin, Isoleucin und Valin abgeleitet sind und für ihren Metabolismus notwendig sind.

Bei dieser Krankheit kann der Körper keine dieser drei Aminosäuren aufnehmen, wenn sie über die Nahrung aufgenommen werden. Daher sammeln sich die abgeleiteten Ketosäuren an und werden im Urin ausgestoßen (sie können auch im Blutserum und in der Liquor cerebrospinalis nachgewiesen werden).

Andererseits wurde eine Diät mit Valinmangel mit neurologischen Pathologien wie Epilepsie in Verbindung gebracht. Es kann auch Gewichtsverlust und die Huntington-Krankheit verursachen und sogar zur Entwicklung bestimmter Krebsarten führen, da das Gewebereparatursystem und die Synthese von Biomolekülen beeinträchtigt sind.

Verweise

1. Abu-Baker, S. (2015). Überprüfung der Biochemie: Konzepte und Verbindungen
2. Nelson, DL, Lehninger, AL & Cox, MM (2008). Lehninger Prinzipien der Biochemie. Macmillan.
3. Plimmer, RHA & Phillips, H. (1924). Die Analyse von Proteinen. III. Abschätzung von Histidin und Tyrosin durch Bromierung. Biochemical Journal, 18 (2), 312
4. Plimmer, RHA (1912). Die chemische Konstitution der Proteine ​​(Vol. 1). Longmans, Grün.
5. Torii, KAZUO & Iitaka, Y. (1970). Die Kristallstruktur von L-Valin. Acta Crystallographica Abschnitt B: Strukturkristallographie und Kristallchemie, 26 (9), 1317-1326.
6. V. Tosti, B. Bertozzi & L. Fontana (2017). Gesundheitliche Vorteile der Mittelmeerdiät: Stoffwechsel- und molekulare Mechanismen. The Journals of Gerontology: Reihe A, 73 (3), 318-326.