GLOBIN: EIGENSCHAFTEN, STRUKTUR, FUNKTION UND VERÄNDERUNGEN - BIOLOGIE - 2025

Das Globin ist eine proteinhaltige Struktur, die kugelförmig oder kugelförmig angeordnet ist, daher der Name. Diese Struktur ist vom tertiären Typ und zeichnet sich durch Komplexität aus, da sich die Aminosäurekette unter Bildung des Sphäroproteins faltet. Es gibt verschiedene Arten von Globinketten, die in griechischen Buchstaben klassifiziert wurden: Alpha-, Beta-, Delta-, Gamma-, Epsilon- und Zeta-Ketten-Globin.

Die Aminosäuren, aus denen die Primärstruktur des Proteins besteht, variieren je nach Art, zu der sie gehören (Mensch oder Tier). Es gibt auch Variationen innerhalb derselben Art je nach dem aktuellen Lebenszustand des Organismus (embryonales Leben, fötales Leben oder Leben nach der Geburt).

Verschiedene Strukturen, die Globin in ihrer Zusammensetzung enthalten. Quellen: Wikipedia.com/BiancaDescals / Der ursprüngliche Uploader war ProteinBoxBot bei English Wikipedia. /Wikipedia.com

Die genetische Information für die Synthese der verschiedenen Globinketten ist in verschiedenen Chromosomen enthalten. Zum Beispiel befinden sich Alpha-Ketten-Globine auf Chromosom 16, während sich die genetischen Informationen für Beta-, Delta-, Gamma- und Epsilon-Globine auf Chromosom 11 befinden.

Eigenschaften

Globin ist Teil wichtiger Strukturen im Körper, die wichtigsten sind beispielsweise: Hämoglobin und Myoglobin.

Hämoglobin enthält vier Globinketten (Alpha 1 und Alpha 2) und (Beta 1 und Beta 2). Jedes Globin hat eine Falte, in der es die Hämgruppe schützt.

Auf der anderen Seite gibt es Myoglobin. Welches hat eine weniger komplexe Struktur als Hämoglobin. Dies zeigt ein globuläres Polypeptid eines einzelnen Streifens, der sekundär angeordnet ist.

Bis vor kurzem glaubte man, dass dies die einzigen Substanzen waren, die Globin in höheren Wesen enthielten, aber heute ist bekannt, dass zwei weitere Globin in ihrer Konstitution haben: Cytoglobin und Neuroglobin.

Cytoglobin ist in den meisten Geweben vorhanden und kommt insbesondere im Bindegewebe sowie in der Netzhaut vor.

Neuroglobin wiederum bevorzugt Nervengewebe, daher der Name. Neuroglobin wurde in Nervenzellen des Gehirns gefunden, die sich auf der Ebene der Großhirnrinde befinden, sowie an anderen Stellen wie Thalamus, Hypothalamus, Hippocampus und Kleinhirn.

Sie sind jedoch nicht die einzigen Orte, da sie außerhalb des Nervensystems auf den Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse und in der Netzhaut zu finden sind.

Struktur

Es gibt 6 verschiedene Arten von Globinketten, die mit den Buchstaben des griechischen Alphabets bezeichnet werden: Alpha (α), Beta (β), Gamma (γ), Delta (δ), Epsilon (ε) und Zeta (ζ). Diese Ketten gehören zur Globinfamilie, unterscheiden sich jedoch in der Anzahl der Aminosäuren, die sie besitzen.

Diese Polypeptide haben eine Primär-, Sekundär- und Tertiärstruktur. Die einzelne Kette von Aminosäuren repräsentiert die Primärstruktur. Wenn die Kette zu Spiralen oder Helices gewickelt ist, bilden sie die Sekundärstruktur.

Wenn sich diese Struktur dann viele Male über sich selbst faltet, bildet sie eine Kugelstruktur, die der Tertiärstruktur entspricht.

Ebenso können sie die quaternäre Form nur annehmen, wenn 4 Globinmoleküle oder -ketten in tertiärer Form kombiniert werden.

So kommt es in der komplexen Struktur des Hämoglobins vor. Bei Myoglobin ist dies jedoch anders. In diesem Fall erscheint Globin als Monomer, dh es hat eine einzelne Peptidkette, die in Falten angeordnet ist und 8 Helices (Sekundärstruktur) erzeugt.

Sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin weisen innerhalb ihrer komplexen Struktur eine Hämgruppe auf.

Hämoglobin

In diesem Molekül binden 2 Alpha-Globin-Ketten und 2 Beta-Ketten. Auf diese Weise sind sie perfekt gekoppelt, um die Hämgruppe plus Eisen in ihrer Mitte unterzubringen.

Zwischen diesen Strukturen bestehen schwache und starke Bindungen. 19 Aminosäuren sind an schwachen Gewerkschaften beteiligt und die Vereinigung erfolgt wie folgt: Die Alpha-1-Kette verbindet sich mit der Beta-2-Kette und die Alpha-2-Kette verbindet sich mit der Beta-1-Kette.

Mittlerweile sind 35 Aminosäuren an starken Gewerkschaften beteiligt, und die Ketten, die sich verbinden, sind: Die Alpha-1-Kette verbindet sich mit der Beta-1-Kette und die Alpha-2-Kette verbindet sich mit der Beta-2-Kette.

Lage der Ketten von Alpha 1 und Alpha 2, Beta 1 und Beta 2 in der Struktur von Hämoglobin. Quelle: OpenStax College bearbeitetes Bild (ins Spanische übersetzt)

Myoglobin

Eine globuläre Proteingruppe ist auch im Myoglobin vorhanden, aber in diesem Fall gibt es eine einzelne Peptidkette, die aus 153 Aminosäuren besteht. Seine räumliche Anordnung ist zweitrangig und es hat 8 Alpha-Helices.

Diese Proteinstruktur platziert hydrophobe Aminosäuren strategisch nach innen, während hydrophile oder polare Aminosäuren nach außen gerichtet sind.

Dieses Design ist perfekt, um die Hämgruppe im Inneren unterzubringen (hydrophober Teil). Dies ist durch nichtkovalente Bindungen an das Protein gebunden.

Cytoglobin

Es wurde 2001 entdeckt und soll eine Art von Hämoglobin sein, unterscheidet sich jedoch darin, dass es hexakoordiniert ist, während Hämoglobin und Myoglobin pentakoordiniert sind. Dies hat mit der Position zu tun, die die Aminosäure Histidin nahe der Hämgruppe einnimmt.

Neuroglobin

Seine Entdeckung wurde im Jahr 2000 gemacht. Neuroglobin ist ein Monomer mit 150 Aminosäuren, daher ist es Myoglobin sehr ähnlich. Die Struktur von Neuroglobin ist 21% bis 25% ähnlich wie bei Myoglobin und Hämoglobin.

Eigenschaften

Da Globin nicht nur im Körper, sondern als Teil bestimmter Strukturen vorkommt, werden die Funktionen erwähnt, die jeder von ihnen erfüllt:

Hämoglobin

Es befindet sich in Erythrozyten. Es ist verantwortlich für die Fixierung und den Transport von Sauerstoff von der Lunge zum Gewebe. Reinigt den Körper nicht nur von Kohlendioxid, sondern geht auch den umgekehrten Weg.

Myoglobin

Die im Globin befindliche Hämgruppe hat die Funktion, Sauerstoffmoleküle zu speichern, um den Herzmuskel und den Skelettmuskel mit Sauerstoff zu versorgen.

Cytoglobin

Es wird angenommen, dass dieses Protein den Schutz hypoxischer und oxidativer Stresszustände in Geweben beeinflussen kann. Es wird auch angenommen, dass es arteriellen Sauerstoff zum Gehirn transportieren kann.

Neuroglobin

Es wird angenommen, dass Neuroglobin die Fähigkeit besitzt, Sauerstoff, Kohlenmonoxid und Stickoxid zu binden .

Die Rolle von Neuroglobin ist jedoch noch nicht mit Sicherheit bekannt, es wird jedoch angenommen, dass sie mit der Regulation von Hypoxie und zerebraler Ischämie zusammenhängt. Insbesondere würde es als neuroprotektiv wirken.

Da Neuroglobin eine ähnliche Struktur wie Hämoglobin und Myoglobin aufweist, wird spekuliert, dass es auf neuronaler Ebene an der Sauerstoffversorgung beteiligt sein könnte. Es wird auch angenommen, dass es freie Radikale und Stickstoff eliminieren kann, die in der Atmungskette produziert werden.

In Bezug auf Stickoxid wird angenommen, dass es es eliminiert, wenn Sauerstoff normal ist, und es in hypoxischen Prozessen aus NO _{2 erzeugt} .

Änderungen

Die Alpha- und Beta-Globinketten werden von verschiedenen Genen codiert, die sich auf den Chromosomen 16 bzw. 11 befinden.

Personen mit Hämoglobin S (Sichelzellen- oder Sichelzellenanämie) haben einen Defekt in der Beta-Globin-Kette. Der Defekt besteht in einer Substitution stickstoffhaltiger Basen auf der Ebene der Nukleotidnummer 20 des beteiligten Gens, wobei ein Thymin durch Adenin verändert wird.

Mutationen im Gen β ^s des Chromosoms 11 verursacht verschiedene Haplotypen genannt Globin: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu oder CAR und asiatischen oder arabischen Inder.

Die Kenntnis der Art des Haplotyps, den Patienten mit Sichelzellenanämie aufweisen, ist epidemiologisch wichtig, da wir so die Verteilung der verschiedenen Haplotypen kennen können. Diese Informationen liefern jedoch auch wichtige Daten, um die Prognose der Krankheit zu kennen.

Zum Beispiel: Der Bantu-Haplotyp ist bekanntermaßen schwerwiegender, während der senegalesische und der asiatische Typ milder sind.

Die Unterschiede zwischen einem Haplotyp und einem anderen liegen in der Menge an Hämoglobin F, die sie haben. Je höher der Prozentsatz an Hämoglobin F und je niedriger das Hämoglobin S ist, desto besser ist die Prognose. Je niedriger die Menge an Hämoglobin F und je höher das Hämoglobin S ist, desto schlechter ist die Prognose.

Diese Mutationen werden zusammen mit der Hämoglobin S-Mutation autosomal vererbt.

Verweise

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