PHENYLALANIN: EIGENSCHAFTEN, FUNKTIONEN, BIOSYNTHESE, LEBENSMITTEL - BIOLOGIE - 2025

Das Phenylalanin (Phe, F) ist eine der neun essentiellen Aminosäuren, dh vom menschlichen Körper nicht endogen synthetisiert. Diese Aminosäure hat in ihrer Seitenkette eine unpolare aromatische Verbindung, die sie charakterisiert.

Phenylalanin oder β-Phenyl-α-Aminopropionsäure wurde erstmals 1879 von den Wissenschaftlern JH Schulze und M. Barbieri aus einer Pflanze der Familie der Fabaceae identifiziert, die als Lupinus luteus oder "gelbe Lupine" bekannt ist.

Chemische Struktur der Aminosäure Phenylalanin (Quelle: Clavecin über Wikimedia Commons)

Das L-Phenylalanin-L-Aspartyldipeptid ist als Aspartam oder "NutraSweet" bekannt, ein synthetisch hergestellter Süßstoff, der in Restaurants und Cafés häufig zum Süßen von Getränken wie Kaffee, Tee, Limonade und anderen verwendet wird. Getränke.

In Früchten mit klimakterischen Eigenschaften führt die Umwandlung von L-Phenylalanin in Phenolester wie Eugenol und seine Methylderivate zu dem süßen, blumigen oder honigartigen Geruch, der für Bananen- und Wegerichfrüchte im reifen Zustand typisch ist.

Phenylalanin kann je nach Form unterschiedliche Geschmacksrichtungen haben. Beispielsweise hat die L-Phenylalaninform ein süßes Aroma und einen süßen Geschmack, während das D-Phenylalanin leicht bitter und normalerweise geruchlos ist.

Da Phenylalanin einen starken hydrophoben Charakter hat, ist es einer der Hauptbestandteile vieler Harze in der Natur, wie z. B. Polystyrol. Diese Harze bilden bei Kontakt mit Wassermolekülen eine Schutz- oder Deckstruktur, die als "Clathrat" bekannt ist.

Die Gene, die für den Phenylalanin-Biosyntheseweg kodieren, werden von Botanikern als Evolutionsuhren verwendet, da festgestellt wurde, dass sie mit der morphologischen Diversifizierung von Landpflanzen zusammenhängen.

Funktionen und

Phenylalanin teilt mit allen Aminosäuren die Carboxylgruppe (-COOH), die Aminogruppe (-NH2) und das Wasserstoffatom (-H), die an ein zentrales Kohlenstoffatom gebunden sind, das als α-Kohlenstoff bekannt ist. Darüber hinaus besitzt es natürlich eine charakteristische R-Gruppe oder Seitenkette.

Phenylalanin ist eine der drei Aminosäuren, die aromatische oder Benzolringe als Substituenten an den Seitenketten aufweisen. Diese Verbindungen sind unpolar und daher stark hydrophob.

Die betreffende Aminosäure ist besonders hydrophob, da sie im Gegensatz zu Tyrosin und Tryptophan (den beiden anderen Aminosäuren mit aromatischen Ringen) keine Amino- oder Hydroxylgruppen an ihren Benzolring gebunden hat.

Die aromatische, Benzoesäure- oder Arengruppe von Phenylalanin hat die typische Struktur von Benzol: Der cyclische Ring besteht aus 6 Kohlenstoffatomen, die aufgrund des Vorhandenseins von drei Doppelbindungen und drei Einfachbindungen im Inneren miteinander in Resonanz stehen.

Im Gegensatz zu Tyrosin und Tryptophan, die bei basischen pH-Werten eine positive bzw. negative Ladung annehmen können, behält Phenylalanin seine neutrale Ladung bei, da der Benzolring nicht ionisiert und sich die Ladungen an den Carboxyl- und Aminogruppen gegenseitig neutralisieren.

Einstufung

Aminosäuren werden gemäß den Eigenschaften ihrer Seitenketten oder R-Gruppen in verschiedene Gruppen eingeteilt, da diese in Größe, Struktur, funktionellen Gruppen und sogar in der elektrischen Ladung variieren können.

Wie erwähnt, wird Phenylalanin zusammen mit Tyrosin und Tryptophan in die Gruppe der aromatischen Aminosäuren eingeteilt. Alle diese Verbindungen haben aromatische Ringe in ihrer Struktur, jedoch haben Tyrosin und Tryptophan ionisierbare Gruppen in den Substituenten ihrer R-Gruppen.

Die Lichtabsorptionseigenschaften von Proteinen bei einer Wellenlänge von 280 nm sind auf das Vorhandensein von Aminosäuren zurückzuführen, die innerhalb der Phenylalaningruppe klassifiziert sind, da sie über ihre aromatischen Ringe leicht ultraviolettes Licht absorbieren.

Es wurde jedoch gezeigt, dass Phenylalanin viel weniger absorbiert als Tyrosin und Tryptophan, so dass bei der Analyse einiger Proteine ​​seine Absorption vorhersehbar ist.

Stereochemie

Alle Aminosäuren haben einen chiralen zentralen Kohlenstoff, an den vier verschiedene Atome oder Gruppen gebunden sind, und wie bereits erwähnt, wird dieses Atom als α-Kohlenstoff identifiziert. Basierend auf diesem Kohlenstoff können mindestens zwei Stereoisomere jeder Aminosäure gefunden werden.

Stereoisomere sind spiegelbildliche Moleküle, die die gleiche Molekülformel haben, sich aber nicht überlagern können, wie Hände und Füße. Verbindungen, die experimentell die Ebene des polarisierten Lichts nach rechts drehen, werden mit dem Buchstaben D und solche, die sich nach links drehen, mit dem Buchstaben L bezeichnet.

Es ist wichtig zu beachten, dass die Unterscheidung zwischen den D-Phenylalanin- und L-Phenylalanin-Formen der Schlüssel zum Verständnis des Metabolismus dieser Aminosäure im Wirbeltierkörper ist.

Die L-Phenylalaninform wird metabolisiert und zum Aufbau zellulärer Proteine ​​verwendet, während D-Phenylalanin im Blutkreislauf als Schutzmittel gegen reaktive Sauerstoffspezies (ROS) gefunden wurde.

Eigenschaften

In den 1990er Jahren wurde angenommen, dass Phenylalanin nur in einigen Pflanzenarten gefunden wurde. Heute ist jedoch bekannt, dass es in fast allen hydrophoben Domänen von Proteinen vorhanden ist. Tatsächlich ist Phenylalanin der Hauptbestandteil der aromatischen chemischen Spezies von Proteinen.

In Pflanzen ist Phenylalanin ein wesentlicher Bestandteil aller Proteine; Darüber hinaus ist es einer der Vorläufer von Sekundärmetaboliten wie Phenylpropanoiden (die Teil von Pigmenten sind) von Abwehrmolekülen, Flavonoiden, Biopolymeren wie Lignin und Suberin.

Phenylalanin ist die Grundstruktur für die Bildung vieler Moleküle, die die neuronale Homöostase aufrechterhalten, einschließlich Peptiden wie Vasopressin, Melanotropin und Enkephalin. Darüber hinaus ist diese Aminosäure direkt an der Synthese des adrenocorticotropen Hormons (ACTH) beteiligt.

Wie ein großer Teil der Proteinaminosäuren gehört Phenylalanin zur Gruppe der ketogenen und glucogenen Aminosäuren, da es das Kohlenstoffgerüst der Zwischenprodukte des Krebszyklus bildet, die für den zellulären und körpereigenen Energiestoffwechsel erforderlich sind.

Im Überschuss wird Phenylalanin in Tyrosin und später in Fumarat umgewandelt, ein Zwischenprodukt des Krebszyklus.

Biosynthese

Phenylalanin ist eine der wenigen Aminosäuren, die von den meisten Wirbeltierorganismen nicht synthetisiert werden können. Derzeit sind Biosynthesewege für diese Aminosäure nur in prokaryotischen Organismen, Hefen, Pflanzen und einigen Pilzarten bekannt.

Die Gene, die für den Syntheseweg verantwortlich sind, sind zwischen Pflanzen und Mikroorganismen hoch konserviert, daher weist die Biosynthese bei fast allen Arten ähnliche Schritte auf. Sogar einige Enzyme des Weges sind in einigen Tieren vorhanden, sie sind jedoch nicht in der Lage, ihn zu synthetisieren.

Phenylalanin-Biosynthese in Pflanzen

Bei Pflanzenarten wird Phenylalanin über einen internen Stoffwechselweg in Chloroplasten synthetisiert, der als "Präphenatweg" bekannt ist. Dieser Weg ist metabolisch verwandt mit dem "Shikimat-Weg" durch L-Arogenat, einen der Metaboliten, die während des letzteren produziert werden.

Das Enzym Arogenatdehydratase katalysiert eine dreistufige Reaktion, bei der es den aromatischen Ring des Arogenats in den charakteristischen Benzolring des Phenylalanins umwandelt.

Dieses Enzym katalysiert Transaminierung, Dehydratisierung und Decarboxylierung, um den aromatischen Ring des Arogenats zu reinigen und einen Ring ohne Substituenten zu erhalten.

Das Präphenat kann zusammen mit dem im Chloroplasten (dem Licht) angesammelten Phenylpyruvat durch die durch das Enzym Prophenataminotransferase katalysierte Reaktion, die eine Aminogruppe auf das Phenylpyruvat überträgt, in Phenylalanin umgewandelt werden, so dass es von der Arogenatdehydratase erkannt und eingebaut wird zur Synthese von Phenylalanin.

Bei einigen Pseudomonas-Arten wurden alternative Wege zu denen des Prophenats beschrieben, bei denen verschiedene Enzyme verwendet werden, deren Substrate für die Synthese von Phenylalanin jedoch auch Präphenat und Hydrogenat sind.

Degradierung

Phenylalanin kann auf verschiedene Weise aus der Nahrung metabolisiert werden. Die meisten Studien konzentrieren sich jedoch auf ihr Schicksal in Zellen des Zentralnervengewebes und des Nierengewebes.

Die Leber ist das Hauptorgan für den Abbau oder den Abbau von Phenylalanin. In Hepatozyten gibt es ein Enzym, das als Phenylalaninhydroxylase bekannt ist und Phenylalanin in Tyrosin oder die Verbindung L-3,4-Dihydroxyphenylalanin (L-DOPA) umwandeln kann.

Die Verbindung L-DOPA ist eine Vorstufe von Noradrenalin, Adrenalin und anderen Hormonen und Peptiden mit Aktivität im Nervensystem.

Phenylalanin kann in Gehirnzellen durch das Enzym Tyrosinhydroxylase oxidiert werden, das für die Katalyse der Umwandlung von Phenylalanin zu Dopachrom in Gegenwart von L-Ascorbinsäure verantwortlich ist.

Früher wurde angenommen, dass das Enzym Tyrosinhydroxylase nur Tyrosin hydroxyliert, es wurde jedoch gefunden, dass dieses Phenylalanin und Tyrosin im gleichen Verhältnis hydroxyliert und dass die Hydroxylierung von Phenylalanin die Hydroxylierung von Tyrosin hemmt.

Es ist jetzt bekannt, dass hohe Tyrosinspiegel die enzymatische Aktivität der Tyrosinhydroxylase hemmen, dies gilt jedoch nicht für Phenylalanin.

Phenylalaninreiche Lebensmittel

Alle proteinreichen Lebensmittel haben einen Phenylalaningehalt zwischen 400 und 700 mg pro Portion verzehrter Lebensmittel. Lebensmittel wie Kabeljauöl, frischer Thunfisch, Hummer, Austern und andere Muscheln enthalten mehr als 1.000 mg pro Portion verzehrter Lebensmittel.

Rind- und Schweinefleisch enthalten ebenfalls viel Phenylalanin. Sie sind jedoch nicht so hoch wie die Konzentrationen in Meerestieren. Zum Beispiel enthalten Speck, Rindfleisch, Leber, Huhn und Milchprodukte 700-900 mg Phenylalanin pro Portion Lebensmittel.

Nüsse wie Erdnüsse und Walnüsse verschiedener Art sind andere Lebensmittel, die eine gute Menge Phenylalanin enthalten. Getreide wie Sojabohnen, Kichererbsen und andere Hülsenfrüchte können 500-700 mg Phenylalanin pro Portion liefern.

Als alternative Quelle kann Phenylalanin aus Aspartam in Erfrischungsgetränken, Kaugummi, Gelatinen und einigen Süßigkeiten oder Desserts metabolisiert werden, wobei dieses Dipeptid als Süßungsmittel verwendet wird.

Vorteile seiner Aufnahme

Phenylalanin ist in allen proteinreichen Lebensmitteln enthalten, die wir essen. Der minimale tägliche Verbrauch für Erwachsene mit durchschnittlichem Gewicht und durchschnittlicher Größe beträgt etwa 1000 mg, die für die Synthese von Proteinen, Hormonen wie Dopamin, verschiedenen Neurotransmittern usw. erforderlich sind.

Der Konsum dieser Aminosäure im Überschuss wird Menschen mit depressiven Störungen, Gelenkschmerzen und Hauterkrankungen verschrieben, da ihr Konsum die Synthese von Proteinen und Transmitter-Biomolekülen wie Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin erhöht.

Einige Studien legen nahe, dass im Übermaß konsumiertes Phenylalanin bei keiner dieser Störungen signifikante Verbesserungen bewirkt, aber seine Umwandlung in Tyrosin, das auch zur Synthese von Signalmolekülen verwendet wird, könnte die positiven Auswirkungen auf die Zellsignalisierung im Nervensystem erklären.

Gegen Verstopfung formulierte Arzneimittel haben Kerne, die durch Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan strukturiert sind. Im Allgemeinen enthalten diese Arzneimittel Gemische dieser drei Aminosäuren in ihrer L- und D-Form.

Mangelstörungen

Phenylalaninspiegel im Blut sind wichtig, um die ordnungsgemäße Gehirnfunktion aufrechtzuerhalten, da Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan Substrate für den Aufbau verschiedener Neurotransmitter sind.

Einige Störungen hängen vielmehr mit Defiziten im Metabolismus dieser Aminosäure zusammen, die eher einen Überschuss als einen Mangel erzeugen.

Phenylketonurie, eine seltene Erbkrankheit bei Frauen, beeinflusst die hepatische Hydroxylierung von Phenylalanin und verursacht übermäßige Plasmaspiegel dieser Aminosäure, induziert neuronale Apoptose und beeinflusst die normale Gehirnentwicklung.

Wenn eine Frau mit Phenylketonurie schwanger wird, kann der Fötus das sogenannte "fetale mütterliche Hyperphenylalaninämie-Syndrom" entwickeln.

Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass der Fötus hohe Phenylalaninkonzentrationen im Blut aufweist (fast doppelt so hoch wie die Standards), deren Ursprung mit dem Fehlen von Phenylalaninhydroxylase in der Leber im Fötus zusammenhängt, die sich erst in der 26. Schwangerschaftswoche entwickelt .

Das fetale Syndrom aufgrund mütterlicher Hyperphenylalaninämie führt zu fetaler Mikrozephalie, wiederkehrenden Fehlgeburten, Herzerkrankungen und sogar Nierenfehlbildungen.

Verweise

1. R. Biondi, S. Brancorsini, G. Poli, MG Egidi, E. Capodicasa, L. Bottiglieri,… & R. Micu (2018). Nachweis und Abfangen von Hydroxylradikalen durch D-Phenylalaninhydroxylierung in menschlichen Flüssigkeiten. Talanta, 181, 172 & ndash; 181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM, … & Kang, C. (2007). Phenylalanin-Biosynthese bei der Identifizierung und Charakterisierung von Arogenat-Dehydratasen durch Arabidopsis thaliana. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827 & ndash; 30835.
3. Fernstrom, JD & Fernstrom, MH (2007). Synthese und Funktion von Tyrosin, Phenylalanin und Katecholamin im Gehirn. The Journal of Nutrition, 137 (6), 1539S-1547S.
4. J. Hou, M. Vázquez-González, M. Fadeev, X. Liu, R. Lavi & I. Willner (2018). Katalysierte und elektrokatalysierte Oxidation von l-Tyrosin und l-Phenylalanin zu Dopachrom durch Nanozyme. Nano Letters, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL & Cox, MM (2008). Lehninger Prinzipien der Biochemie. Macmillan.
6. Perkins, R. & Vaida, V. (2017). Phenylalanin erhöht die Membranpermeabilität. Journal of the American Chemical Society, 139 (41), 14388 & ndash; 14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Die chemische Konstitution der Proteine ​​(Vol. 1). Longmans, Grün.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Abgerufen am 5. September 2018 von www.healthline.com/nutrition/phenylalanine
9. T. Tohge, M. Watanabe, R. Hoefgen & AR Fernie (2013). Shikimat- und Phenylalanin-Biosynthese in der grünen Linie. Frontiers in Plant Science, 4, 62.