TERTIÄRSTRUKTUR VON PROTEINEN: HAUPTMERKMALE - BIOLOGIE - 2025

Die Tertiärstruktur von Proteinen ist die dreidimensionale Konformation, die Polypeptidketten erhalten, wenn sie sich auf sich selbst zurückfalten. Diese Konformation tritt durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäurereste des Polypeptids auf. Seitenketten können unabhängig von ihrer Position auf dem Protein interagieren.

Da dies von den Wechselwirkungen zwischen den R-Gruppen abhängt, zeigt die Tertiärstruktur nicht repetitive Aspekte der Kette, da diese Gruppen für jeden Aminosäurerest unterschiedlich sind. Die Sekundärstruktur hängt dagegen von den Carboxyl- und Aminogruppen ab, die in allen Aminosäuren vorhanden sind.

Tertiärstruktur der Proteinkinase-Phosphatase mit Sekundärstrukturen in Alpha-Helix und Beta-Faltblatt. Entnommen und bearbeitet von: A2-33. Modifiziert von Alejandro Porto. .

Einige Autoren schlagen vor, dass faserige Proteine ​​eine einfache Tertiärstruktur haben, andere Autoren weisen jedoch darauf hin, dass diese Struktur typisch für globuläre Proteine ​​ist.

Faserproteine

In faserigen Proteinen sind die Polypeptidketten in Form langer Filamente oder langer Blätter angeordnet; Sie bestehen im Allgemeinen aus einer einzigen Art von Sekundärstruktur. Diese Sekundärstruktur ist in den meisten Fällen wichtiger als die Tertiärstruktur bei der Bestimmung der Form des Proteins.

Seine biologische Funktion ist strukturell und verleiht den Organen und Strukturen, in denen sie sich befinden, Festigkeit und / oder Elastizität, während sie zusammengehalten werden. Alle faserigen Proteine ​​sind aufgrund der großen Menge an vorhandenen hydrophoben Aminosäureresten in Wasser unlöslich.

Zu diesen faserigen Proteinen gehören Keratine und Kollagen. Ersteres findet sich in Bindegeweben und in Strukturen wie Haaren, Nägeln (α-Keratinen), Schuppen und Federn (β-Keratinen). Kollagen seinerseits kommt unter anderem in Knochen, Sehnen und Haut vor.

α-Keratine

Diese Proteine ​​sind Teil der sogenannten Intermediärfilamentproteine, die eine wichtige Rolle im Zytoskelett mehrzelliger Organismen spielen. Darüber hinaus sind sie der Hauptbestandteil von Haaren, Nägeln, Wolle, Hörnern, Hufen und einem der Hauptproteine ​​in der Tierhaut.

Die Struktur des Moleküls ist eine α-Helix. Zwei Stränge von α-Keratin können parallel angeordnet und mit ihren miteinander wechselwirkenden hydrophoben R-Gruppen aufeinander gewickelt werden. Auf diese Weise wird eine superhelikale Struktur oder Kugel mit Linkswicklung erzeugt.

Die Tertiärstruktur von α-Keratin ist einfach und wird von der Sekundärstruktur der α-Helix dominiert. Andererseits ist auch die quaternäre Struktur vorhanden, da zwei Moleküle an der superhelikalen Struktur beteiligt sind, die über nichtkovalente Bindungen interagieren.

β-Keratine

Die Primärstruktur ähnelt der von α-Keratinen, ihre Sekundärstruktur wird jedoch von β-Faltblättern dominiert. Sie sind der Hauptbestandteil von Reptilienschuppen und Vogelfedern.

Kollagen

Dieses Protein kann mehr als 30% der gesamten Proteinmasse einiger Tiere ausmachen. Es kommt unter anderem in Knorpel, Knochen, Sehnen, der Hornhaut und der Haut vor.

Die Sekundärstruktur von Kollagen ist einzigartig und wird durch eine linkshändige Helix mit 3,3 Aminosäureresten für jede Runde dargestellt. Drei linkshändige Helixketten (α-Ketten) wickeln sich umeinander und ergeben ein rechtshändiges supergewickeltes Molekül, das von einigen Autoren als Tropokollagen bezeichnet wird.

Tropokollagenmoleküle bilden zusammen eine Kollagenfaser, die eine hohe Festigkeit aufweist, die der von Stahl überlegen und mit der von hochfestem Kupfer vergleichbar ist.

Andere faserige Proteine

Andere Arten von faserigen Proteinen sind Fibroin und Elastin. Das erste besteht aus β-Faltblättern, die hauptsächlich aus Glycin, Alanin und Serin bestehen.

Die Seitenketten dieser Aminosäuren sind klein, so dass sie dicht gepackt werden können. Das Ergebnis ist eine Faser, die sowohl sehr widerstandsfähig als auch sehr wenig dehnbar ist.

In Elastin ersetzt Valin seinerseits Serin unter seinen Hauptbestandteilen Aminosäuren. Im Gegensatz zu Fibroin ist Elastin sehr dehnbar, daher der Name. Bei der Konstitution des Moleküls wirkt auch Lysin, das an Vernetzungen beteiligt sein kann, die es Elastin ermöglichen, seine Form wiederzuerlangen, wenn die Spannung aufhört.

Globuläre Proteine

Globuläre Proteine ​​sind im Gegensatz zu faserigen Proteinen löslich und weisen im Allgemeinen verschiedene Arten von Sekundärstrukturen auf. In diesen sind jedoch die dreidimensionalen Konformationen, die sie beim Falten auf sich selbst erhalten, wichtiger (Tertiärstruktur).

Diese besonderen dreidimensionalen Konformationen verleihen jedem Protein eine spezifische biologische Aktivität. Die Hauptfunktion dieser Proteine ​​ist regulatorisch, wie es bei Enzymen der Fall ist.

Eigenschaften der Tertiärstruktur von globulären Proteinen

Die Tertiärstruktur von globulären Proteinen weist einige wichtige Eigenschaften auf:

- Globuläre Proteine ​​sind dank der Packung durch Faltung der Polypeptidkette kompakt.

- Die entfernten Aminosäurereste in der Primärstruktur der Polypeptidketten liegen nahe beieinander und können aufgrund der Faltung miteinander interagieren.

- Größere globuläre Proteine ​​(mit mehr als 200 Aminosäuren) können mehrere kompakte Segmente aufweisen, unabhängig voneinander und mit bestimmten Funktionen, und jedes dieser Segmente wird als Domäne bezeichnet. Eine Domäne kann zwischen 50 und 350 Aminosäurereste aufweisen.

Tertiärstruktur von Myoglobin. Entnommen und bearbeitet von: Thomas Splettstoesser. Modifiziert von Alejandro Porto. .

Allgemeine Regeln für die Faltung von globulären Proteinen

Wie bereits erwähnt, weisen Proteine ​​bestimmte Formen der Faltung auf, die ihnen auch besondere Eigenschaften verleihen. Diese Faltung ist nicht zufällig und wird sowohl von der Primär- und Sekundärstruktur als auch von einigen nichtkovalenten Wechselwirkungen begünstigt, und es gibt auch einige physikalische Einschränkungen für die Faltung, für die einige Regeln formuliert wurden:

- Alle globulären Proteine ​​haben definierte Verteilungsmuster, wobei die hydrophoben R-Gruppen auf das Innere des Moleküls und die hydrophilen Reste in der äußeren Schicht gerichtet sind. Dies erfordert mindestens zwei Schichten einer Sekundärstruktur. Die β-α-β-Schleife und der α-α-Scheitelpunkt können diese beiden Schichten bereitstellen.

- Die β-Faltblätter sind in der Regel linkshändig gerollt angeordnet.

- In einer Polypeptidkette können verschiedene Windungen auftreten, um sich von einer Sekundärstruktur zur anderen zu bewegen, wie z. B. die β- oder γ-Windungen, die die Richtung der Kette um vier Aminosäurereste oder weniger umkehren können.

- Globuläre Proteine ​​haben α-Helices, β-Faltblätter, Windungen und unregelmäßig strukturierte Segmente.

Proteindenaturierung

Wenn ein Protein seine native (natürliche) dreidimensionale Struktur verliert, verliert es seine biologische Aktivität und die meisten seiner spezifischen Eigenschaften. Dieser Vorgang ist unter dem Namen Denaturierung bekannt.

Denaturierung kann auftreten, wenn sich die natürlichen Umgebungsbedingungen ändern, beispielsweise durch Variation der Temperatur oder des pH-Werts. Der Prozess ist in vielen Proteinen irreversibel; Andere können jedoch spontan ihre natürliche Struktur wiedererlangen, wenn die normalen Umgebungsbedingungen wiederhergestellt werden.

Verweise

1. CK Mathews, KE van Holde und KG Ahern (2002). Biochemie. 3. Auflage. Benjamin / Cummings Verlag, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner und VW Rodwell (1996). Harpers Biochemie. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko und L. Stryer (2002). Biochemie. 5. Auflage. WH Freeman und Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith und J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. Auflage. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochemie. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biochemie: Die molekulare Basis des Lebens. 3. Auflage. Die McGraw-HiII Companies, Inc.