GLYKOSIDISCHE BINDUNG: EIGENSCHAFTEN, TYPEN UND NOMENKLATUR - BIOLOGIE - 2025

Die glykosidischen Bindungen sind kovalente Bindungen, die zwischen Zuckern (Kohlenhydraten) und anderen Molekülen auftreten, die andere Monosaccharide oder andere Moleküle anderer Art sein können. Diese Verbindungen ermöglichen die Existenz mehrerer grundlegender Komponenten für das Leben, nicht nur bei der Bildung von Reservebrennstoffen und Strukturelementen, sondern auch von informationstragenden Molekülen, die für die zelluläre Kommunikation wesentlich sind.

Die Bildung der Polysaccharide hängt grundsätzlich vom Aufbau der glucosidischen Bindungen zwischen den freien Alkohol- oder Hydroxylgruppen der einzelnen Monosaccharideinheiten ab.

Beispiel für die glykosidische Bindung in Glykogen (Quelle: Glykogen.svg-NEUROtikerderivative-work-Marek-M-Public-Domain über Wikimedia Commons)

Einige komplexe Polysaccharide enthalten jedoch modifizierte Zucker, die über glucosidische Bindungen an kleine Moleküle oder Gruppen wie Amino, Sulfat und Acetyl gebunden sind und nicht unbedingt die Freisetzung eines Wassermoleküls durch eine Kondensationsreaktion beinhalten. Diese Modifikationen sind sehr häufig bei Glykanen, die in der extrazellulären Matrix oder im Glykokalyx vorhanden sind.

Glykosidische Bindungen treten in mehreren zellulären Kontexten auf, einschließlich der Bindung der polaren Kopfgruppe einiger Sphingolipide, wesentlicher Bestandteile der Zellmembranen vieler Organismen und der Bildung von Glykoproteinen und Proteoglykanen.

Wichtige Polysaccharide wie Cellulose, Chitin, Agar, Glykogen und Stärke wären ohne glykosidische Bindungen nicht möglich. Ebenso ist die Proteinglykosylierung, die im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi-Komplex auftritt, für die Aktivität vieler Proteine ​​äußerst wichtig.

Zahlreiche Oligo- und Polysaccharide fungieren als Glucosespeicher, als Strukturkomponenten oder als Klebstoffe für die Zellanlagerung in Geweben.

Die Beziehung zwischen glycosidischen Bindungen in Oligosacchariden ist analog zu der von Peptidbindungen in Polypeptiden und zu Phosphodiesterbindungen in Polynukleotiden, mit dem Unterschied, dass es eine größere Diversität in glycosidischen Bindungen gibt.

Eigenschaften

Die glykosidischen Bindungen sind in Proteinen und Nukleinsäuren viel vielfältiger als ihre Analoga, da im Prinzip zwei beliebige Zuckermoleküle auf vielfältige Weise miteinander verbunden werden können, da sie mehrere -OH-Gruppen aufweisen, die an der Bildung teilnehmen können des Links.

Darüber hinaus bieten Isomere von Monosacchariden, dh eine der beiden Orientierungen, die die Hydroxylgruppe in der cyclischen Struktur relativ zum anomeren Kohlenstoff aufweisen kann, ein zusätzliches Maß an Diversität.

Isomere haben unterschiedliche dreidimensionale Strukturen sowie unterschiedliche biologische Aktivitäten. Cellulose und Glykogen bestehen aus sich wiederholenden D-Glucose-Einheiten, unterscheiden sich jedoch in der Art der glycosidischen Bindung (α1-4 für Glykogen und β1-4 für Cellulose) und haben daher unterschiedliche Eigenschaften und Funktionen.

So wie Polypeptide eine Polarität mit einem N- und einem C-Ende haben und Polynukleotide 5'- und 3'-Enden haben, haben Oligo- oder Polysaccharide eine Polarität, die durch die reduzierenden und nicht reduzierenden Enden definiert ist.

Das reduzierende Ende hat ein freies anomeres Zentrum, das keine glykosidische Bindung mit einem anderen Molekül eingeht, wodurch die chemische Reaktivität des Aldehyds erhalten bleibt.

Die glykosidische Bindung ist der flexibelste Bereich einer Oligo- oder Polysaccharideinheit, da die strukturelle Sattelkonformation einzelner Monosaccharide relativ starr ist.

Bildung der glykosidischen Bindung

Die glycosidische Bindung kann zwei Monosaccharidmoleküle über den anomeren Kohlenstoff des einen und die Hydroxylgruppe des anderen verbinden. Das heißt, die Halbacetalgruppe eines Zuckers reagiert mit der Alkoholgruppe eines anderen Zuckers unter Bildung eines Acetals.

Im Allgemeinen erfolgt die Bildung dieser Bindungen durch Kondensationsreaktionen, bei denen mit jeder gebildeten Bindung ein Wassermolekül freigesetzt wird.

Bei einigen Reaktionen verlässt Sauerstoff das Zuckermolekül jedoch nicht als Wasser, sondern als Teil der Diphosphatgruppe eines Uridindiphosphatnukleotids.

Die Reaktionen, die zu den glycosidischen Bindungen führen, werden durch eine Klasse von Enzymen katalysiert, die als Glycosyltransferasen bekannt sind. Sie entstehen zwischen einem kovalent modifizierten Zucker durch Addition einer Phosphatgruppe oder eines Nukleotids (z. B. Glucose-6-phosphat, UDP-Galactose), das an die wachsende Polymerkette bindet.

Hydrolyse der glykosidischen Bindung

Glykosidische Bindungen können in leicht sauren Umgebungen leicht hydrolysiert werden, sind jedoch gegenüber alkalischen Umgebungen ziemlich beständig.

Die enzymatische Hydrolyse der glykosidischen Bindungen wird durch als Glykosidasen bekannte Enzyme vermittelt. Viele Säugetiere haben diese Enzyme nicht für den Abbau von Cellulose, so dass sie diesem Polysaccharid keine Energie entziehen können, obwohl sie eine wesentliche Faserquelle darstellen.

Wiederkäuer wie Kühe haben mit ihrem Darm assoziierte Bakterien, die Enzyme produzieren, die in der Lage sind, die von ihnen aufgenommene Cellulose abzubauen, wodurch sie die in Pflanzengeweben konservierte Energie nutzen können.

Das Enzym Lysozym, das in den Tränen des Auges und von einigen Bakterienviren produziert wird, kann dank seiner hydrolytischen Aktivität, die die glykosidische Bindung zwischen N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure in der Zellwand von Bakterien aufbricht, Bakterien zerstören .

Vielfalt

Oligosaccharide, Polysaccharide oder Glykane sind sehr unterschiedliche Moleküle, und dies liegt an den vielen Möglichkeiten, wie Monosaccharide miteinander verbunden werden können, um Strukturen höherer Ordnung zu bilden.

Diese Diversität beruht auf der oben erwähnten Tatsache, dass Zucker Hydroxylgruppen aufweisen, die unterschiedliche Bindungsregionen ermöglichen, und dass Bindungen zwischen den beiden möglichen Stereoisomeren in Bezug auf den anomeren Kohlenstoff des Zuckers (α oder β) auftreten können.

Glycosidische Bindungen können zwischen einem Zucker und einer beliebigen Hydroxyverbindung wie Alkoholen oder Aminosäuren gebildet werden.

Darüber hinaus kann ein Monosaccharid zwei glykosidische Bindungen bilden, so dass es als Verzweigungspunkt dienen kann, was zu einer möglichen Komplexität der Struktur von Glykanen oder Polysacchariden in Zellen führt.

Typen

In Bezug auf Arten von glykosidischen Bindungen können zwei Kategorien unterschieden werden: die glykosidischen Bindungen zwischen Monosacchariden, die Oligo- und Polysaccharide bilden, und die glykosidischen Bindungen, die in Glykoproteinen oder Glykolipiden auftreten, die Proteine ​​oder Lipide mit Teilen von Kohlenhydraten sind .

O-glucosidische Bindungen

O-glycosidische Bindungen treten zwischen Monosacchariden auf und entstehen durch die Reaktion zwischen der Hydroxylgruppe eines Zuckermoleküls und dem anomeren Kohlenstoff eines anderen.

Disaccharide gehören zu den häufigsten Oligosacchariden. Polysaccharide haben mehr als 20 Monosaccharideinheiten, die linear miteinander verbunden sind und manchmal mehrere Verzweigungen aufweisen.

Beispiel einer O-glycosidischen Bindung (Quelle: Tpirojsi über Wikimedia Commons)

In Disacchariden wie Maltose, Lactose und Saccharose ist die häufigste glycosidische Bindung der O-Glucosid-Typ. Diese Bindungen können zwischen den Kohlenstoffen und -OH der α- oder β-isomeren Formen auftreten.

Die Bildung glykosidischer Bindungen in Oligo- und Polysacchariden hängt von der stereochemischen Natur der gebundenen Zucker sowie von ihrer Anzahl an Kohlenstoffatomen ab. Im Allgemeinen treten bei Zuckern mit 6 Kohlenstoffen lineare Bindungen zwischen den Kohlenstoffen 1 und 4 oder 1 und 6 auf.

Es gibt zwei Haupttypen von O-Glycosiden, die je nach Nomenklatur als α und β oder 1,2-cis- und 1,2-trans-Glycoside definiert sind.

1,2-cis-glycosylierte Reste, α-Glycoside für D-Glucose, D-Galactose, L-Fucose, D-Xylose oder β-Glycoside für D-Mannose, L-Arabinose; sowie 1,2-trans (β-Glycoside für D-Glucose, D-Galactose und α-Glycoside für D-Mannose usw.) sind für viele natürliche Komponenten von großer Bedeutung.

O-Glykosylierung

Eine der häufigsten posttranslationalen Modifikationen ist die Glykosylierung, die aus der Zugabe eines Kohlenhydratanteils zu einem wachsenden Peptid oder Protein besteht. Mucine, sekretorische Proteine, können große Mengen an Oligosaccharidketten enthalten, die durch O-Glucosidbindungen verbunden sind.

Der Prozess der O-Glykosylierung findet im Golgi-Komplex von Eukaryoten statt und besteht aus der Vereinigung von Proteinen mit dem Kohlenhydratanteil über eine glykosidische Bindung zwischen der -OH-Gruppe eines Aminosäurerests von Serin oder Threonin und dem anomeren Kohlenstoff. aus Zucker.

Die Bildung dieser Bindungen zwischen Kohlenhydraten und Hydroxyprolin- und Hydroxylysinresten und mit der phenolischen Gruppe von Tyrosinresten wurde ebenfalls beobachtet.

N-glycosidische Bindungen

N-glycosidische Bindungen sind unter glycosylierten Proteinen am häufigsten. Die N-Glykosylierung tritt hauptsächlich im endoplasmatischen Retikulum von Eukaryoten auf, mit nachfolgenden Modifikationen, die im Golgi-Komplex auftreten können.

Beispiel einer N-glycosidischen Bindung (Quelle: Tpirojsi, über Wikimedia Commons)

Die N-Glykosylierung hängt von der Anwesenheit der Konsensussequenz Asn-Xxx-Ser / Thr ab. Die glykosidische Bindung tritt zwischen dem Amidstickstoff der Seitenkette der Asparaginreste und dem anomeren Kohlenstoff des Zuckers auf, der an die Peptidkette bindet.

Die Bildung dieser Bindungen während der Glykosylierung hängt von einem Enzym ab, das als Oligosacaryltransferase bekannt ist und Oligosaccharide von einem Dolicholphosphat auf den Amidstickstoff der Asparaginreste überträgt.

Andere Arten von glykosidischen Bindungen

S-glucosidische Bindungen

Sie treten auch zwischen Proteinen und Kohlenhydraten auf, sie wurden zwischen Peptiden mit N-terminalen Cysteinen und Oligosacchariden beobachtet. Peptide mit solchen Bindungen wurden anfänglich aus Proteinen im menschlichen Urin und Erythrozyten isoliert, die an Glucoseoligosaccharide gebunden waren.

C-glucosidische Bindungen

Sie wurden zum ersten Mal als posttranslationale Modifikation (Glykosylierung) in einem Tryptophanrest in RNase 2 im menschlichen Urin und in RNase 2 von Erythrozyten beobachtet. Eine Mannose ist an Position 2 des Indolkerns der Aminosäure über eine C-Glucosidbindung an den Kohlenstoff gebunden.

Nomenklatur

Der Begriff Glycosid wird verwendet, um jeden Zucker zu beschreiben, dessen anomere Gruppe durch eine Gruppe -OR (O-Glycoside), -SR (Thioglycoside), -SeR (Selenoglycoside), -NR (N-Glycoside oder Glucosamine) oder sogar -CR ersetzt ist (C-Glucoside).

Sie können auf drei verschiedene Arten benannt werden:

(1) Ersetzen des Endes "-o" des Namens der entsprechenden cyclischen Form des Monosaccharids durch "-ido" und vor dem Schreiben des Namens der R-Gruppe des Substituenten als anderes Wort.

(2) Verwenden des Begriffs "Glycosyloxy" als Präfix für den Monosaccharidnamen.

(3) Verwenden des Begriffs O-Glycosyl, N-Glycosyl, S-Glycosyl oder C-Glycosyl als Präfix für den Namen der Hydroxyverbindung.

Verweise

1. Bertozzi, CR & Rabuka, D. (2009). Strukturelle Basis der Glykanvielfalt. In A. Varki, R. Cummings und J. Esko (Hrsg.), Essentials of Glycobiology (2. Aufl.). New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. Abgerufen von www.ncbi.nlm.nih.gov
2. Biermann, C. (1988). Hydrolyse und andere Spaltungen von glykosidischen Bindungen in Polysacchariden. Fortschritte in der Kohlenhydratchemie und Biochemie, 46, 251–261.
3. Demchenko, AV (2008). Handbuch der chemischen Glykosylierung: Fortschritte in der Stereoselektivität und therapeutischen Relevanz. Wiley-VCH.
4. H. Lodish, A. Berk, CA Kaiser, M. Krieger, A. Bretscher, H. Ploegh, … Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. Aufl.). Freeman, WH & Company.
5. Nelson, DL & Cox, MM (2009). Lehninger Prinzipien der Biochemie. Omega Editions (5. Aufl.).
6. Nomenklatur der Kohlenhydrate (Empfehlungen 1996). (neunzehnhundertsechsundneunzig). Abgerufen von www.qmul.ac.uk.
7. Soderberg, T. (2010). Organische Chemie mit biologischem Schwerpunkt, Band I. Fakultät für Chemie (Band 1). Minnesota: Universität von Minnesota Morris Digital Well. Abgerufen von www.digitalcommons.morris.umn.edu
8. Taylor, CM (1998). Glycopeptide und Glycoproteine: Konzentrieren Sie sich auf die glycosidische Bindung. Tetrahedron, 54, 11317 & ndash; 11362.