8 FAKTOREN, DIE DIE ENZYMAKTIVITÄT BEEINFLUSSEN - BIOLOGIE - 2025

Die Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen, sind diejenigen Mittel oder Bedingungen, die die Funktion von Enzymen verändern können. Enzyme sind eine Klasse von Proteinen, deren Aufgabe es ist, biochemische Reaktionen zu beschleunigen. Diese Biomoleküle sind für alle Lebensformen, Pflanzen, Pilze, Bakterien, Protisten und Tiere essentiell.

Enzyme sind für verschiedene wichtige Reaktionen für Organismen von wesentlicher Bedeutung, z. B. für die Entfernung toxischer Verbindungen, den Abbau von Nahrungsmitteln und die Erzeugung von Energie.

Darstellung des Enzyms Polyneuridin-Aldehydesterase.

So sind Enzyme wie molekulare Maschinen, die die Aufgaben von Zellen erleichtern und in vielen Fällen ihre Funktion unter bestimmten Bedingungen beeinträchtigen oder begünstigen.

Liste der Faktoren, die die Enzymaktivität beeinflussen

Enzymkonzentration

Mit zunehmender Enzymkonzentration steigt die Reaktionsgeschwindigkeit proportional an. Dies ist jedoch nur bis zu einer bestimmten Konzentration der Fall, da zu einem bestimmten Zeitpunkt die Geschwindigkeit konstant wird.

Diese Eigenschaft wird verwendet, um die Aktivitäten von Serumenzymen (aus Blutserum) zur Diagnose von Krankheiten zu bestimmen.

Substratkonzentration

Das Erhöhen der Substratkonzentration erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit. Dies liegt daran, dass mehr Substratmoleküle mit den Enzymmolekülen kollidieren, sodass sich das Produkt schneller bildet.

Wenn jedoch eine bestimmte Substratkonzentration überschritten wird, hat dies keine Auswirkung auf die Reaktionsgeschwindigkeit, da die Enzyme gesättigt wären und mit ihrer maximalen Geschwindigkeit arbeiten würden.

pH

Änderungen der Konzentration von Wasserstoffionen (pH) beeinflussen die Aktivität von Enzymen stark. Da diese Ionen geladen sind, erzeugen sie anziehende und abstoßende Kräfte zwischen den Wasserstoff- und Ionenbindungen in Enzymen. Diese Interferenz führt zu Veränderungen in der Form der Enzyme und beeinflusst somit deren Aktivität.

Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert, bei dem die Reaktionsgeschwindigkeit maximal ist. Der optimale pH-Wert für ein Enzym hängt also davon ab, wo es normalerweise funktioniert.

Beispielsweise haben Darmenzyme einen optimalen pH-Wert von etwa 7,5 (leicht basisch). Im Gegensatz dazu haben Enzyme im Magen einen optimalen pH-Wert von etwa 2 (sehr sauer).

Salzgehalt

Die Konzentration der Salze beeinflusst auch das Ionenpotential und kann folglich bestimmte Bindungen der Enzyme stören, die Teil des aktiven Zentrums derselben sein können. In diesen Fällen wird wie beim pH-Wert die Enzymaktivität beeinträchtigt.

Temperatur

Mit steigender Temperatur steigt die Enzymaktivität und folglich die Reaktionsgeschwindigkeit. Sehr hohe Temperaturen denaturieren jedoch Enzyme, was bedeutet, dass überschüssige Energie die Bindungen aufbricht, die ihre Struktur beibehalten, was dazu führt, dass sie nicht optimal funktionieren.

Somit nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit schnell ab, wenn die Wärmeenergie die Enzyme denaturiert. Dieser Effekt kann grafisch in einer glockenförmigen Kurve beobachtet werden, in der die Reaktionsgeschwindigkeit mit der Temperatur zusammenhängt.

Die Temperatur, bei der die maximale Reaktionsgeschwindigkeit auftritt, wird als optimale Enzymtemperatur bezeichnet, die am höchsten Punkt der Kurve beobachtet wird.

Dieser Wert ist für die verschiedenen Enzyme unterschiedlich. Die meisten Enzyme im menschlichen Körper haben jedoch eine optimale Temperatur von etwa 37,0 ° C.

Kurz gesagt, mit steigender Temperatur steigt zunächst die Reaktionsgeschwindigkeit aufgrund der Zunahme der kinetischen Energie. Der Effekt des Zusammenbruchs der Vereinigung wird jedoch immer größer und die Reaktionsgeschwindigkeit beginnt abzunehmen.

Produktkonzentration

Die Akkumulation von Reaktionsprodukten verlangsamt im Allgemeinen das Enzym. In einigen Enzymen bilden die Produkte zusammen mit ihrem aktiven Zentrum einen losen Komplex und hemmen so die Aktivität des Enzyms.

In lebenden Systemen wird diese Art der Hemmung im Allgemeinen durch schnelles Entfernen der gebildeten Produkte verhindert.

Enzymaktivatoren

Einige der Enzyme erfordern die Anwesenheit anderer Elemente, um besser zu funktionieren. Dies können anorganische Metallkationen wie Mg ²⁺ , Mn ²⁺ , Zn ²⁺ , Ca ²⁺ , Co ²⁺ , Cu ²⁺ , Na ⁺ , K ^{+ sein} , etc.

In seltenen Fällen werden auch Anionen für die enzymatische Aktivität benötigt, beispielsweise das Chloridanion (CI-) für Amylase. Diese kleinen Ionen werden Enzym-Cofaktoren genannt.

Es gibt auch eine andere Gruppe von Elementen, die die Aktivität von Enzymen fördern, sogenannte Coenzyme. Coenzyme sind organische Moleküle, die Kohlenstoff enthalten, wie Vitamine in Lebensmitteln.

Ein Beispiel wäre Vitamin B12, das Coenzym der Methioninsynthase, einem Enzym, das für den Metabolismus von Proteinen im Körper notwendig ist.

Enzyminhibitoren

Enzyminhibitoren sind Substanzen, die die Funktion von Enzymen negativ beeinflussen und folglich die Katalyse verlangsamen oder in einigen Fällen stoppen.

Es gibt drei übliche Arten der Enzymhemmung: kompetitive, nicht kompetitive und Substrathemmung:

Kompetitive Inhibitoren

Ein kompetitiver Inhibitor ist eine chemische Verbindung ähnlich einem Substrat, die mit dem aktiven Zentrum des Enzyms reagieren kann. Wenn das aktive Zentrum eines Enzyms an einen kompetitiven Inhibitor gebunden hat, kann das Substrat nicht an das Enzym binden.

Nicht kompetitive Inhibitoren

Ein nichtkompetitiver Inhibitor ist auch eine chemische Verbindung, die an eine andere Stelle im aktiven Zentrum eines Enzyms bindet, die als allosterische Stelle bezeichnet wird. Folglich ändert das Enzym seine Form und kann sich nicht mehr leicht an sein Substrat binden, so dass das Enzym nicht richtig funktionieren kann.

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