HYDROLASEN: STRUKTUR, FUNKTIONEN, BEISPIELE - BIOLOGIE - 2025

Die Hydrolasen sind Enzyme, die für die Hydrolyse verschiedener Arten chemischer Bindungen in vielen verschiedenen Verbindungen verantwortlich sind. Zu den Hauptbindungen, die hydrolysieren, gehören Ester-, Glycosid- und Peptidbindungen.

Innerhalb der Gruppe der Hydrolasen wurden mehr als 200 verschiedene Enzyme klassifiziert, die in mindestens 13 einzelnen Sätzen gruppiert sind. Ihre Klassifizierung basiert im Wesentlichen auf der Art der chemischen Verbindung, die als Substrat dient.

Grafische Modellierung mit Bioinformatik-Werkzeugen zur Struktur einer Hydrolase (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD-Mitarbeiter des Europäischen Bioinformatik-Instituts über Wikimedia Commons)

Hydrolasen sind für die Verdauung von Nahrungsmitteln im Darm von Tieren essentiell, da sie für den Abbau eines großen Teils der Bindungen verantwortlich sind, aus denen die Karbonatstrukturen der Nahrung bestehen, die sie essen.

Diese Enzyme arbeiten in wässrigen Medien, da sie Wassermoleküle um sich herum benötigen, um sich zu den Verbindungen zu addieren, sobald die Moleküle gespalten sind. Mit einfachen Worten, Hydrolasen führen eine hydrolytische Katalyse der Verbindungen durch, auf die sie wirken.

Wenn beispielsweise eine Hydrolase eine kovalente CC-Bindung aufbricht, ist das Ergebnis normalerweise eine C-OH-Gruppe und eine CH-Gruppe.

Struktur

Wie viele Enzyme sind Hydrolasen globuläre Proteine, die in komplexen Strukturen organisiert sind, die sich durch intramolekulare Wechselwirkungen organisieren.

Hydrolasen binden wie alle Enzyme an ein oder mehrere Substratmoleküle in einem Bereich ihrer Struktur, der als "aktives Zentrum" bekannt ist. Diese Stelle ist eine Tasche oder Spalte, die von vielen Aminosäureresten umgeben ist, die das Greifen oder Anhaften des Substrats erleichtern.

Jeder Hydrolasetyp ist spezifisch für ein bestimmtes Substrat, das durch seine Tertiärstruktur und die Konformation der Aminosäuren bestimmt wird, aus denen sein aktives Zentrum besteht. Diese Spezifität wurde von Emil Fischer auf didaktische Weise als eine Art "Schloss und Schlüssel" angesprochen.

Es ist nun bekannt, dass das Substrat im Allgemeinen Änderungen oder Verzerrungen in der Konformation von Enzymen induziert und dass die Enzyme wiederum die Struktur des Substrats verzerren, damit es in sein aktives Zentrum "passt".

Eigenschaften

Alle Hydrolasen haben die Hauptfunktion, chemische Bindungen zwischen zwei Verbindungen oder innerhalb der Struktur desselben Moleküls aufzubrechen.

Es gibt Hydrolasen, die fast jede Art von Bindung aufbrechen: Einige bauen die Esterbindungen zwischen Kohlenhydraten ab, andere die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren von Proteinen, andere die Carbonsäurebindungen usw.

Der Zweck der Hydrolyse chemischer Bindungen, die durch ein Hydrolaseenzym katalysiert werden, variiert erheblich. Lysozym ist beispielsweise für die Hydrolyse chemischer Bindungen verantwortlich, um den Organismus zu schützen, der es synthetisiert.

Dieses Enzym baut die Bindungen auf, die Verbindungen in der Bakterienzellwand zusammenhalten, um den menschlichen Körper vor bakterieller Proliferation und möglichen Infektionen zu schützen.

Nukleasen sind "Phosphatase" -Enzyme, die die Fähigkeit haben, Nukleinsäuren abzubauen, die auch einen zellulären Abwehrmechanismus gegen DNA- oder RNA-Viren darstellen können.

Andere Hydrolasen, wie die vom Typ "Serinproteasen", bauen die Peptidbindungen von Proteinen im Verdauungstrakt ab, um Aminosäuren im Magen-Darm-Epithel assimilierbar zu machen.

Hydrolasen sind sogar an verschiedenen Energieerzeugungsereignissen im Zellstoffwechsel beteiligt, da Phosphatasen die Freisetzung von Phosphatmolekülen aus energiereichen Substraten wie Pyruvat bei der Glykolyse katalysieren.

Beispiele für Hydrolasen

Unter der großen Vielfalt von Hydrolasen, die Wissenschaftler identifiziert haben, wurden einige mit größerem Schwerpunkt untersucht als andere, da sie an vielen Prozessen beteiligt sind, die für das zelluläre Leben wesentlich sind.

Dazu gehören Lysozym, Serinproteasen, Phosphatasen vom Endonuklease-Typ und Glucosidasen oder Glycosylasen.

Lysozym

Enzyme dieses Typs bauen die Peptidoglycanschichten der Zellwand von grampositiven Bakterien ab. Dies führt normalerweise zu einer vollständigen Lyse der Bakterien.

Lysozyme schützen den Körper von Tieren vor bakteriellen Infektionen und sind reich an Körpersekreten in Geweben, die mit der Umwelt in Kontakt kommen, wie Tränen, Speichel und Schleim.

Das Hühnerei-Lysozym war die erste Proteinstruktur, die durch Röntgenstrahlen kristallisiert wurde. Diese Kristallisation wurde 1965 von David Phillips am Royal Institute of London durchgeführt.

Das aktive Zentrum dieses Enzyms besteht aus dem Peptid Asparagin-Alanin-Methionin-Asparagin-Alanin-Glycin-Asparagin-Alanin-Methionin (NAM-NAG-NAM).

Serinproteasen

Die Enzyme in dieser Gruppe sind für die Hydrolyse der Peptidbindungen in Peptiden und Proteinen verantwortlich. Die am häufigsten untersuchten sind Trypsin und Chymotrypsin; Es gibt jedoch viele verschiedene Arten von Serinproteasen, die sich hinsichtlich der Substratspezifität und ihres Katalyse-Mechanismus unterscheiden.

Die "Serinproteasen" zeichnen sich dadurch aus, dass sich in ihrem aktiven Zentrum eine nukleophile Aminosäure vom Serintyp befindet, die beim Abbau der Peptidbindung zwischen Aminosäuren fungiert. Serinproteasen sind auch in der Lage, eine Vielzahl von Esterbindungen aufzubrechen.

Grafisches Schema der Wirkung einer Serinprotease, die eine Peptidbindung in der Aminosäure Histidin aufbricht (Quelle: Zephyris in der englischsprachigen Wikipedia Via Wikimedia Commons)

Diese Enzyme schneiden Peptide und Proteine ​​unspezifisch. Alle zu schneidenden Peptide und Proteine ​​müssen jedoch am N-Terminus der Peptidbindung an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden sein.

Jede Serinprotease schneidet genau die Amidbindung, die sich zwischen dem C-terminalen Ende der Aminosäure am Carboxylende und dem Aminosäureamin am N-terminalen Ende des Peptids bildet.

Phosphatasen vom Nuklease-Typ

Diese Enzyme katalysieren die Spaltung der Phosphodiesterbindungen der Zucker und der Phosphate der stickstoffhaltigen Basen, aus denen die Nukleotide bestehen. Es gibt viele verschiedene Arten dieser Enzyme, da sie spezifisch für den Nukleinsäuretyp und die Spaltstelle sind.

Grafisches Schema der Wirkung einer Endonuklease, die eine Phosphodiesterbindung hydrolysiert (Quelle: J3D3 Via Wikimedia Commons)

Endonukleasen sind auf dem Gebiet der Biotechnologie unverzichtbar, da sie es Wissenschaftlern ermöglichen, das Genom von Organismen zu verändern, indem sie Fragmente der genetischen Information fast jeder Zelle schneiden und ersetzen.

Endonukleasen führen die Spaltung stickstoffhaltiger Basen in drei Schritten durch. Die erste erfolgt über eine nukleophile Aminosäure, dann wird eine negativ geladene Zwischenstruktur gebildet, die die Phosphatgruppe anzieht und schließlich die Bindung zwischen beiden Basen aufbricht.

Verweise

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