SARKOMER: STRUKTUR UND TEILE, FUNKTIONEN UND HISTOLOGIE - ANATOMIE UND PHYSIOLOGIE - 2025

Ein Sarkomer ist die grundlegende funktionelle Einheit des Skelettmuskels, dh des Skelett- und Herzmuskels. Skelettmuskel ist der Muskeltyp, der bei freiwilligen Bewegungen verwendet wird, und Herzmuskel ist der Muskel, der Teil des Herzens ist.

Zu sagen, dass das Sarkomer die funktionale Einheit ist, bedeutet, dass alle für die Kontraktion notwendigen Komponenten in jedem Sarkomer enthalten sind. Tatsächlich besteht der Skelettmuskel aus Millionen winziger Sarkomere, die sich mit jeder Muskelkontraktion individuell verkürzen.

Mikroskopische Aufnahme eines Sarkomers (oben) und seiner Darstellung (unten)

Hierin liegt der Hauptzweck des Sarkomers. Sarkomere sind in der Lage, große Bewegungen auszulösen, indem sie sich zusammenziehen. Seine einzigartige Struktur ermöglicht es diesen kleinen Einheiten, die Kontraktionen der Muskeln zu koordinieren.

Tatsächlich sind die kontraktilen Eigenschaften des Muskels ein bestimmendes Merkmal von Tieren, da die Bewegung von Tieren bemerkenswert glatt und komplex ist. Die Fortbewegung erfordert eine Änderung der Länge des Muskels während seiner Biegung, was eine molekulare Struktur erfordert, die es dem Muskel ermöglicht, sich zu verkürzen.

Struktur und Teile

Wenn das Skelettmuskelgewebe genau untersucht wird, wird ein gestreiftes Erscheinungsbild beobachtet, das als Streifenbildung bezeichnet wird. Diese "Streifen" repräsentieren ein Muster alternierender Banden, hell und dunkel, die verschiedenen Proteinfilamenten entsprechen. Das heißt, diese Streifen bestehen aus miteinander verflochtenen Proteinfasern, aus denen jedes Sarkomer besteht.

Myofibrillen

Muskelfasern bestehen aus Hunderten bis Tausenden kontraktiler Organellen, die als Myofibrillen bezeichnet werden. Diese Myofibrillen sind parallel angeordnet, um Muskelgewebe zu bilden. Die Myofibrillen selbst sind jedoch im wesentlichen Polymere, dh sich wiederholende Einheiten von Sarkomeren.

Myofibrillen sind lange, faserige Strukturen und bestehen aus zwei Arten von Proteinfilamenten, die übereinander gestapelt sind.

Myosin und Actin

Myosin ist eine dicke Faser mit einem Kugelkopf, und Actin ist ein dünneres Filament, das während des Prozesses der Muskelkontraktion mit Myosin interagiert.

Eine gegebene Myofibrille enthält ungefähr 10.000 Sarkomere, von denen jedes ungefähr 3 Mikrometer lang ist. Obwohl jedes Sarkomer klein ist, überspannen mehrere aggregierte Sarkomere die Länge der Muskelfaser.

Myofilamente

Jedes Sarkomer besteht aus dicken und dünnen Bündeln der oben genannten Proteine, die zusammen als Myofilamente bezeichnet werden.

Durch Vergrößern eines Teils der Myofilamente können die Moleküle identifiziert werden, aus denen sie bestehen. Die dicken Filamente bestehen aus Myosin, während die feinen Filamente aus Aktin bestehen.

Actin und Myosin sind kontraktile Proteine, die eine Muskelverkürzung verursachen, wenn sie miteinander interagieren. Darüber hinaus enthalten die dünnen Filamente andere Proteine ​​mit regulatorischer Funktion, Troponin und Tropomyosin, die die Wechselwirkung zwischen kontraktilen Proteinen regulieren.

Eigenschaften

Die Hauptfunktion des Sarkomers besteht darin, dass sich eine Muskelzelle zusammenzieht. Dazu muss sich das Sarkomer als Reaktion auf einen Nervenimpuls verkürzen.

Die dicken und dünnen Filamente verkürzen sich nicht, sondern gleiten umeinander, wodurch sich das Sarkomer verkürzt, während die Filamente gleich lang bleiben. Dieser Prozess ist als Gleitfilamentmodell der Muskelkontraktion bekannt.

Das Gleiten des Filaments erzeugt Muskelverspannungen, was zweifellos der Hauptbeitrag des Sarkomers ist. Diese Aktion gibt den Muskeln ihre körperliche Stärke.

Eine schnelle Analogie dazu ist die Art und Weise, wie eine lange Leiter je nach Bedarf verlängert oder gefaltet werden kann, ohne ihre Metallteile physisch zu verkürzen.

Myosin-Beteiligung

Glücklicherweise bieten neuere Forschungen eine gute Vorstellung davon, wie dieser Slip funktioniert. Die Theorie der Gleitfilamente wurde dahingehend modifiziert, dass Myosin an Aktin ziehen kann, um die Länge des Sarkomers zu verkürzen.

In dieser Theorie befindet sich der Kugelkopf von Myosin in der Nähe von Actin in einem Bereich, der als S1-Region bezeichnet wird. Diese Region ist reich an Gelenksegmenten, die sich biegen und so die Kontraktion erleichtern können.

Die S1-Biegung kann der Schlüssel zum Verständnis sein, wie Myosin in der Lage ist, entlang von Aktinfilamenten zu "laufen". Dies wird erreicht, indem das Myosin S1-Fragment, seine Kontraktion und seine endgültige Freisetzung zyklisch durchlaufen werden.

Vereinigung von Myosin und Actiba

Wenn Myosin und Actin zusammenkommen, bilden sie Verlängerungen, die als "Kreuzbrücken" bezeichnet werden. Diese Kreuzbrücken können in Gegenwart (oder Abwesenheit) von ATP gebildet und gebrochen werden, dem energetischen Molekül, das die Kontraktion ermöglicht.

Wenn ATP an das Aktinfilament bindet, bewegt es es in eine Position, die seine Myosin-Bindungsstelle freilegt. Dies ermöglicht es dem Kugelkopf von Myosin, sich an diese Stelle zu binden, um die Kreuzbrücke zu bilden.

Diese Vereinigung bewirkt, dass die Phosphatgruppe von ATP dissoziiert und somit Myosin seine Funktion beginnt. Das Myosin tritt dann in einen Zustand niedrigerer Energie ein, in dem sich das Sarkomer verkürzen kann.

Um die Kreuzbrücke zu durchbrechen und Myosin im nächsten Zyklus wieder an Actin binden zu lassen, ist die Bindung eines anderen ATP-Moleküls an Myosin erforderlich. Das heißt, das ATP-Molekül ist sowohl für die Kontraktion als auch für die Relaxation notwendig.

Histologie

Histologische Abschnitte des Muskels zeigen die anatomischen Merkmale der Sarkomere. Die dicken Filamente aus Myosin sind sichtbar und werden als A-Bande eines Sarkomers dargestellt.

Die dünnen Filamente, die aus Actin bestehen, binden an ein Protein in der Z-Scheibe (oder Z-Linie), das als Alpha-Actinin bezeichnet wird, und sind über die gesamte Länge der I-Bande und einen Teil der A-Bande vorhanden.

Der Bereich, in dem sich die dicken und dünnen Filamente überlappen, hat ein dichtes Aussehen, da zwischen den Filamenten wenig Platz ist. Dieser Bereich, in dem sich die dünnen und dicken Filamente überlappen, ist für die Muskelkontraktion sehr wichtig, da hier die Bewegung des Filaments beginnt.

Die dünnen Filamente erstrecken sich nicht vollständig in die A-Bänder und hinterlassen einen zentralen Bereich des A-Bandes, der nur dicke Filamente enthält. Dieser zentrale Bereich von Band A erscheint etwas heller als der Rest von Band A und wird Zone H genannt.

Das Zentrum der H-Zone hat eine vertikale Linie, die als M-Linie bezeichnet wird, wobei akzessorische Proteine ​​die dicken Filamente zusammenhalten.

Die Hauptkomponenten der Histologie eines Sarkomers sind nachstehend zusammengefasst:

Band A.

Dicke Filamentzone, bestehend aus Myosinproteinen.

Zone H.

Zentrale A-Band-Zone, ohne überlappende Aktinproteine, wenn der Muskel entspannt ist.

Band I.

Dünne Filamentzone, bestehend aus Aktinproteinen (ohne Myosin).

Z Scheiben

Sie sind die Grenzen zwischen benachbarten Sarkomeren, die aus Aktin-bindenden Proteinen senkrecht zum Sarkomer bestehen.

Linie M.

Zentrale Zone, die durch akzessorische Proteine ​​gebildet wird. Sie befinden sich in der Mitte des dicken Myosinfilaments senkrecht zum Sarkomer.

Wie bereits erwähnt, tritt eine Kontraktion auf, wenn dicke Filamente schnell hintereinander an dünnen Filamenten entlang gleiten, um Myofibrillen zu verkürzen. Ein entscheidender Unterschied ist jedoch, dass sich die Myofilamente selbst nicht zusammenziehen. Es ist die Gleitbewegung, die ihnen die Kraft gibt, zu verkürzen oder zu verlängern.

Verweise

1. Clarke, M. (2004). Das gleitende Filament bei 50. Nature, 429 (6988), 145.
2. Hale, T. (2004) Übungsphysiologie: Ein thematischer Ansatz (1. Aufl.). Wiley
3. Rhoades, R. & Bell, D. (2013). Medizinische Physiologie: Prinzipien für die klinische Medizin (4. Aufl.). Lippincott Williams & Wilkins.
4. Spudich, JA (2001). Das schwingende Myosin-Cross-Bridge-Modell. Nature Reviews Molecular Cell Biology, 2 (5), 387–392.
5. Thibodeau, P. (2013). Anatomie und Phisiology (8 ^th ). Mosby, Inc.
6. Tortora, G. & Derrickson, B. (2012). Prinzipien der Anatomie und Physiologie (13. Aufl.). John Wiley & Sons Inc.