- Allgemeine Charakteristiken
- Einstufung
- Struktur
- Eigenschaften
- Beispiele für Oxidoreduktasen
- Peroxidasen
- Verweise
Die Oxidoreduktasen sind Proteine mit enzymatischer Aktivität, die für die Katalyse von Oxidations-Reduktions-Reaktionen verantwortlich sind, d. H. Reaktionen, bei denen Wasserstoffatome oder Elektronen in den Substraten entfernt werden, auf die sie wirken.
Die durch diese Enzyme katalysierten Reaktionen sind, wie der Name schon sagt, Oxidations-Reduktions-Reaktionen, dh Reaktionen, bei denen ein Molekül Elektronen oder Wasserstoffatome abgibt und ein anderes sie empfängt und ihre jeweiligen Oxidationsstufen ändert.
Grafisches Schema der Reaktion einer Oxidoreduktase vom Typ EC 1.2.1.40 (Quelle: akane700 Via Wikimedia Commons)
Ein Beispiel für Oxidoreduktaseenzyme, die in der Natur sehr verbreitet sind, sind Dehydrogenasen und Oxidasen. Erwähnt werden könnte das Alkoholdehydrogenaseenzym, das die Dehydrierung von Ethanol zur Herstellung von Acetaldehyd in NAD + -abhängiger Weise oder die Umkehrreaktion katalysiert, um Ethanol während der von einigen kommerziell wichtigen Hefen durchgeführten alkoholischen Fermentation herzustellen.
Die Enzyme der Elektronentransportkette in aeroben Zellen sind Oxidoreduktasen, die für das Pumpen von Protonen verantwortlich sind, weshalb sie den elektrochemischen Gradienten durch die innere Mitochondrienmembran erzeugen, der die Förderung der ATP-Synthese ermöglicht.
Allgemeine Charakteristiken
Oxidoreduktaseenzyme sind Enzyme, die die Oxidation einer Verbindung und die damit einhergehende Reduktion einer anderen katalysieren.
Diese erfordern normalerweise das Vorhandensein verschiedener Arten von Coenzymen für ihren Betrieb. Coenzyme erfüllen die Funktion, Elektronen und Wasserstoffatome abzugeben oder aufzunehmen, die Oxidoreduktasen ihren Substraten hinzufügen oder entfernen.
Diese Coenzyme können das NAD + / NADH-Paar oder das FAD / FADH2-Paar sein. In vielen aeroben Stoffwechselsystemen werden diese Elektronen und Wasserstoffatome schließlich von den beteiligten Coenzymen auf Sauerstoff übertragen.
Es handelt sich um Enzyme mit einem ausgeprägten „Mangel“ an Substratspezifität, die es ihnen ermöglichen, Vernetzungsreaktionen in verschiedenen Arten von Polymeren zu katalysieren, unabhängig davon, ob es sich um Proteine oder Kohlenhydrate handelt.
Einstufung
Oft basiert die Nomenklatur und Klassifizierung dieser Enzyme sowohl auf dem von ihnen verwendeten Hauptsubstrat als auch auf der Art des Coenzyms, das sie für ihre Funktion benötigen.
Nach den Empfehlungen des Nomenklaturausschusses der Internationalen Union für Biochemie und Molekularbiologie (NC-IUBMB) gehören diese Enzyme zur Klasse EC 1 und umfassen mehr oder weniger 23 verschiedene Typen (EC1.1-EC1.23) ::
- EC 1.1: die auf die CH-OH-Gruppen der Spender einwirken.
- EC 1.2: die auf die Aldehydgruppe oder die Oxogruppe der Spender einwirken.
- EC 1.3: die auf die CH-CH-Gruppen der Spender einwirken.
- EC 1.4: die auf die CH-NH2-Gruppen der Spender einwirken.
- EC 1.5: die auf die CH-NH-Gruppen der Spender einwirken.
- EC 1.6: die in der NADH oder in der NADPH wirken.
- EC 1.7: die als Spender auf andere Stickstoffverbindungen wirken.
- EC 1.8: die auf die Schwefelgruppen der Spender einwirken.
- EC 1.9: die in den Hämgruppen der Spender wirken.
- EG 1.10: wirken auf Spender wie Diphenole und andere verwandte Substanzen.
- EC 1.11: die auf Peroxid als Akzeptor wirken.
- EC 1.12: die auf Wasserstoff als Donor wirken.
- EC 1.13: wirken auf einfache Spender unter Einbau von molekularem Sauerstoff (Oxygenasen).
- EC 1.14: wirken auf "gepaarte" Spender unter Einbau oder Reduktion von molekularem Sauerstoff.
- EC 1.15: die auf Superoxide als Akzeptoren wirken.
- EC 1.16: die Metallionen oxidieren.
- EC 1.17: die auf CH- oder CH2-Gruppen wirken.
- EC 1.18: wirken auf Proteine, die Eisen enthalten und als Spender leiden.
- EG 1.19: die auf reduziertes Flavodoxin als Spender einwirken.
- EG 1.20: wirken auf Spender wie Phosphor und Arsen.
- EC 1.21: welche bei der Reaktion XH + YH = XY wirken.
- EG 1.22: die auf das Halogen der Spender einwirken.
- EC 1.23: Reduzierung der COC-Gruppen als Akzeptoren.
- EC 1.97: andere Oxidoreduktasen.
Jede dieser Kategorien umfasst ferner Untergruppen, in die Enzyme gemäß der Substratpräferenz getrennt werden.
Beispielsweise gibt es innerhalb der Gruppe von Oxidoreduktasen, die auf die CH-OH-Gruppen ihrer Donoren wirken, einige, die NAD + oder NADP + als Akzeptoren bevorzugen, während andere Cytochrome, Sauerstoff, Schwefel usw. verwenden.
Struktur
Da die Gruppe der Oxidoreduktasen äußerst vielfältig ist, ist es ziemlich schwierig, ein definiertes Strukturmerkmal festzulegen. Seine Struktur variiert nicht nur von Enzym zu Enzym, sondern auch zwischen Arten oder Gruppen von Lebewesen und sogar von Zelle zu Zelle in verschiedenen Geweben.
Bioinformatisches Modell der Struktur eines Oxidoreduktaseenzyms (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD-Mitarbeiter am Europäischen Bioinformatik-Institut über Wikimedia Commons)
Das Enzym Pyruvatdehydrogenase ist beispielsweise ein Komplex, der aus drei nacheinander verknüpften katalytischen Untereinheiten besteht, die als E1-Untereinheit (Pyruvatdehydrogenase), E2-Untereinheit (Dihydrolipoamidacetyltransferase) und E3-Untereinheit (Dihydrolipoamiddehydrogenase) bekannt sind.
Jede dieser Untereinheiten kann wiederum aus mehr als einem Proteinmonomer des gleichen Typs oder verschiedener Typen bestehen, dh sie können homodimer (diejenigen mit nur zwei gleichen Monomeren), heterotrimer (diejenigen mit drei Monomeren) sein anders) und so weiter.
Es handelt sich jedoch normalerweise um Enzyme, die aus Alpha-Helices und β-gefalteten Schichten bestehen, die auf unterschiedliche Weise angeordnet sind, mit spezifischen intra- und intermolekularen Wechselwirkungen verschiedener Typen.
Eigenschaften
Oxidoreduktaseenzyme katalysieren Oxidations-Reduktions-Reaktionen in praktisch allen Zellen aller Lebewesen in der Biosphäre. Diese Reaktionen sind im Allgemeinen reversibel, wobei der Oxidationszustand eines oder mehrerer Atome innerhalb desselben Moleküls verändert wird.
Oxidoreduktasen benötigen normalerweise zwei Substrate, eines als Wasserstoff- oder Elektronendonor (zur Oxidation) und eines als Wasserstoff- oder Elektronenakzeptor (zur Reduktion).
Diese Enzyme sind äußerst wichtig für viele biologische Prozesse in verschiedenen Arten von Zellen und Organismen.
Sie wirken beispielsweise bei der Synthese von Melanin (einem Pigment, das in den Hautzellen des Menschen gebildet wird), bei der Bildung und dem Abbau von Lignin (Strukturverbindung von Pflanzenzellen) bei der Faltung Protein usw.
Sie werden industriell verwendet, um die Textur einiger Lebensmittel zu modifizieren. Beispiele hierfür sind Peroxidasen, Glucoseoxidasen und andere.
Darüber hinaus sind die bekanntesten Enzyme dieser Gruppe diejenigen, die als elektronische Transporter an den Transportketten der Mitochondrienmembran, der Chloroplasten und der inneren Plasmamembran von Bakterien beteiligt sind, wo sie Transmembranproteine sind.
Beispiele für Oxidoreduktasen
Es gibt Hunderte von Beispielen für Oxidoreduktaseenzyme in der Natur und in der Industrie. Wie bereits erwähnt, haben diese Enzyme Funktionen, die für die Zellfunktion und damit für das Leben an sich von größter Bedeutung sind.
Die Oxidoreduktasen umfassen nicht nur die Enzyme Peroxidasen, Laccasen, Glucoseoxidasen oder Alkoholdehydrogenasen; Sie kombinieren auch wichtige Komplexe wie das Enzym Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase oder den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex usw., die unter dem Gesichtspunkt des Glucose-Katabolismus wesentlich sind.
Es enthält auch alle Enzyme des Elektronentransportkomplexes in der inneren Mitochondrienmembran oder in der inneren Membran von Bakterien, ähnlich einigen der Enzyme, die in den Chloroplasten pflanzlicher Organismen gefunden werden.
Peroxidasen
Peroxidasen sind sehr unterschiedliche Enzyme und verwenden Wasserstoffperoxid als Elektronenakzeptor, um die Oxidation einer Vielzahl von Substraten zu katalysieren, darunter unter anderem Phenole, Amine oder Thiole. Bei ihren Reaktionen reduzieren sie Wasserstoffperoxid zu Wasser.
Sie sind aus industrieller Sicht sehr wichtig, wobei Meerrettichperoxidase die wichtigste und am besten untersuchte von allen ist.
Biologisch gesehen sind Peroxidasen wichtig für die Entfernung reaktiver Sauerstoffverbindungen, die die Zellen erheblich schädigen können.
Verweise
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- Nomenklaturausschuss der Internationalen Union für Biochemie und Molekularbiologie (NC-IUBMB). (2019). Abgerufen von www.qmul.ac.uk/sbcs/iubmb/enzyme/index.html
- Patel, MS, Nemeria, NS, Furey, W. & Jordan, F. (2014). Die Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexe: strukturbasierte Funktion und Regulation. Journal of Biological Chemistry, 289 (24), 16615 & ndash; 16623.