- Struktur
- Schwere Ketten
- Leichte Ketten
- Fc- und Fab-Segmente
- Segment Fc
- Fabelhaftes Segment
- Typen
- Immunglobulin G (IgG)
- Immunglobulin M (IgM)
- Immunglobulin A (IgA)
- Immunglobulin E (IgE)
- Immunglobulin D (IgD)
- Typwechsel
- Eigenschaften
- Allgemeine Funktionen
- Antigen-Antikörper-Bindung
- Effektorfunktionen
- Spezifische Funktionen
- Immunglobulin G.
- Immunglobulin M.
- Immunglobulin A.
- Immunglobulin E.
- Immunglobulin D.
- Verweise
Die Immunglobuline sind Moleküle, die aus B-Zellen und Plasmazellen bestehen und die Abwehr des Organismus unterstützen. Sie bestehen aus einem zum Immunsystem gehörenden Glykoprotein-Biomolekül. Sie sind nach Albumin eines der am häufigsten vorkommenden Proteine im Blutserum.
Antikörper ist ein anderer Name für Immunglobuline und sie werden aufgrund ihres Verhaltens bei der Elektrophorese des Blutserums, das sie enthält, als Globuline angesehen. Das Immunglobulinmolekül kann einfach oder komplex sein, je nachdem, ob es als Monomer vorliegt oder polymerisiert ist.
Die übliche Struktur von Immunglobulinen ähnelt dem Buchstaben "Y". Es gibt fünf Arten von Immunglobulinen, die morphologische, funktionelle und ortsbezogene Unterschiede im Körper aufweisen. Die strukturellen Unterschiede von Antikörpern liegen nicht in der Form, sondern in der Zusammensetzung; Jeder Typ hat ein bestimmtes Ziel.
Die durch Immunglobuline geförderte Immunantwort ist hochspezifisch und ein hochkomplexer Mechanismus. Der Stimulus für seine Sekretion durch Zellen wird in Gegenwart von Fremdstoffen wie Bakterien aktiviert. Die Rolle des Immunglobulins besteht darin, an das Fremdelement zu binden und es zu eliminieren.
Immunglobuline oder Antikörper können sowohl im Blut als auch auf der Membranoberfläche von Organen vorhanden sein. Diese Biomoleküle sind wichtige Elemente im Abwehrsystem des menschlichen Körpers.
Struktur
Die Struktur der Antikörper enthält Aminosäuren und Kohlenhydrate, die Oligosaccharide. Das vorherrschende Vorhandensein von Aminosäuren, deren Menge und Verteilung bestimmt die Struktur des Immunglobulins.
Wie alle Proteine haben Immunglobuline primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Strukturen, die ihr typisches Erscheinungsbild bestimmen.
In Bezug auf die Anzahl der Aminosäuren, die sie präsentieren, haben Immunglobuline zwei Arten von Ketten: schwere Kette und leichte Kette. Entsprechend der Aminosäuresequenz in ihrer Struktur hat jede der Ketten eine variable Region und eine konstante Region.
Schwere Ketten
Die schweren Ketten von Immunglobulinen entsprechen Polypeptideinheiten, die aus Sequenzen von 440 Aminosäuren bestehen.
Jedes Immunglobulin hat 2 schwere Ketten, von denen jede wiederum eine variable Region und eine konstante Region aufweist. Die konstante Region hat 330 Aminosäuren und die variablen 110 sequenzierten Aminosäuren.
Die Struktur der schweren Kette ist für jedes Immunglobulin unterschiedlich. Es gibt insgesamt 5 Arten von schweren Ketten, die die Arten von Immunglobulin bestimmen.
Schwere Kettentypen werden durch die griechischen Buchstaben γ, μ, α, ε, δ für die Immunglobuline IgG, IgM, IgA, IgE bzw. IgD identifiziert.
Der konstante Bereich der schweren Ketten ε und μ wird durch vier Domänen gebildet, während diejenigen, die α, γ, δ entsprechen, drei haben. Daher ist jede konstante Region für jeden Immunglobulintyp unterschiedlich, jedoch für Immunglobuline des gleichen Typs gleich.
Die variable Region der schweren Kette besteht aus einer einzelnen Immunglobulindomäne. Diese Region hat eine Sequenz von 110 Aminosäuren und ist abhängig von der Spezifität des Antikörpers für ein Antigen unterschiedlich.
In der Struktur schwerer Ketten kann eine Winkelung oder Biegung beobachtet werden, die als Scharnier bezeichnet wird und den flexiblen Bereich der Kette darstellt.
Leichte Ketten
Immunglobulin-Leichtketten sind Polypeptide, die aus etwa 220 Aminosäuren bestehen. Beim Menschen gibt es zwei Arten von leichten Ketten: Kappa (κ) und Lambda (λ), letztere mit vier Subtypen. Die konstanten und variablen Domänen haben Sequenzen von jeweils 110 Aminosäuren.
Ein Antikörper kann zwei leichte κ (κκ) -Ketten oder ein Paar von λ (λλ) -Ketten aufweisen, es ist jedoch nicht möglich, dass er gleichzeitig eine von jedem Typ besitzt.
Fc- und Fab-Segmente
Da jedes Immunglobulin eine ähnliche Form wie ein "Y" hat, kann es in zwei Segmente unterteilt werden. Das "untere" Segment, die Base, wird als kristallisierbare Fraktion oder Fc bezeichnet; während die Arme des «Y» das Fab oder die Fraktion bilden, die an das Antigen bindet. Jeder dieser Strukturabschnitte von Immunglobulin erfüllt eine andere Funktion.
Segment Fc
Das Fc-Segment besitzt zwei oder drei konstante Domänen der schweren Immunglobulinketten.
Fc kann an Proteine oder einen spezifischen Rezeptor auf Basophilen, Eosinophilen oder Mastzellen binden, wodurch die spezifische Immunantwort induziert wird, die das Antigen eliminiert. Fc entspricht dem Carboxylterminus von Immunglobulin.
Fabelhaftes Segment
Die Fab-Fraktion oder das Segment eines Antikörpers enthält zusätzlich zu den konstanten Domänen der schweren und leichten Ketten die variablen Domänen an seinen Enden.
Die konstante Domäne der schweren Kette wird fortgesetzt, wobei die Domänen des Fc-Segments das Scharnier bilden. Entspricht dem aminoterminalen Ende von Immunglobulin.
Die Bedeutung des Fab-Segments besteht darin, dass es die Bindung an Antigene, fremde und potenziell schädliche Substanzen ermöglicht.
Die variablen Domänen jedes Immunglobulins garantieren seine Spezifität für ein gegebenes Antigen; Diese Eigenschaft ermöglicht sogar die Verwendung bei der Diagnose von entzündlichen und infektiösen Erkrankungen.
Typen
Von Alejandro Porto über Wikimedia Commons
Die bisher bekannten Immunglobuline haben eine spezifische schwere Kette, die für jede dieser Ketten konstant ist und sich von den anderen unterscheidet.
Es gibt fünf Arten schwerer Ketten, die fünf Arten von Immunglobulinen bestimmen, deren Funktionen unterschiedlich sind.
Immunglobulin G (IgG)
Immunglobulin G ist die zahlreichste Sorte. Es hat eine schwere Gammakette und kommt in unimolekularer oder monomerer Form vor.
IgG kommt sowohl im Blutserum als auch im Gewebsraum am häufigsten vor. Minimale Änderungen in der Aminosäuresequenz seiner schweren Kette bestimmen seine Unterteilung in Subtypen: 1, 2, 3 und 4.
Immunglobulin G hat eine Sequenz von 330 Aminosäuren in seinem Fc-Segment und ein Molekulargewicht von 150.000, von denen 105.000 seiner schweren Kette entsprechen.
Immunglobulin M (IgM)
Immunglobulin M ist ein Pentamer, dessen schwere Kette μ ist. Sein Molekulargewicht ist hoch, ungefähr 900.000.
Die Aminosäuresequenz seiner schweren Kette beträgt 440 in seiner Fc-Fraktion. Es kommt überwiegend im Blutserum vor und macht 10 bis 12% der Immunglobuline aus. IgM hat nur einen Subtyp.
Immunglobulin A (IgA)
Es entspricht dem Typ α der schweren Kette und macht 15% der gesamten Immunglobuline aus. IgA kommt sowohl im Blut als auch in den Sekreten vor, auch in der Muttermilch, in Form eines Monomers oder Dimers. Das Molekulargewicht dieses Immunglobulins beträgt 320.000 und es hat zwei Subtypen: IgA1 und IgA2.
Immunglobulin E (IgE)
Immunglobulin E besteht aus der schweren Kette vom ε-Typ und ist im Serum mit etwa 0,002% sehr selten.
IgE hat ein Molekulargewicht von 200.000 und ist als Monomer hauptsächlich in Serum, Nasenschleim und Speichel vorhanden. Es ist auch üblich, dieses Immunglobulin in Basophilen und Mastzellen zu finden.
Immunglobulin D (IgD)
Die Schwerkettensorte δ entspricht Immunglobulin D, das 0,2% der gesamten Immunglobuline ausmacht. IgD hat ein Molekulargewicht von 180.000 und ist als Monomer strukturiert.
Es ist verwandt mit B-Lymphozyten, die an ihrer Oberfläche haften. Die Rolle von IgD ist jedoch unklar.
Typwechsel
Immunglobuline können aufgrund der Notwendigkeit, sich gegen ein Antigen zu verteidigen, eine strukturelle Typänderung erfahren.
Diese Änderung ist auf die Rolle von B-Lymphozyten bei der Herstellung von Antikörpern durch die Eigenschaft der adaptiven Immunität zurückzuführen. Die Strukturänderung befindet sich im konstanten Bereich der schweren Kette, ohne den variablen Bereich zu verändern.
Ein Typ- oder Klassenwechsel kann dazu führen, dass aus einem IgM IgG oder IgE wird, und dies tritt als Reaktion auf, die durch Interferon-Gamma oder Interleukine IL-4 und IL-5 induziert wird.
Eigenschaften
Die Rolle, die Immunglobuline im Immunsystem spielen, ist für die Abwehr des Körpers von entscheidender Bedeutung.
Immunglobuline sind Teil des humoralen Immunsystems; Das heißt, es handelt sich um Substanzen, die von Zellen zum Schutz vor Krankheitserregern oder Schadstoffen ausgeschieden werden.
Sie stellen ein wirksames Mittel zur Verteidigung dar, wirksam, spezifisch und systematisch, und sind als Teil des Immunsystems von großem Wert. Sie haben allgemeine und spezifische Funktionen innerhalb der Immunität:
Allgemeine Funktionen
Antikörper oder Immunglobuline erfüllen sowohl unabhängige Funktionen als auch die Aktivierung zellvermittelter Effektor- und Sekretionsreaktionen.
Antigen-Antikörper-Bindung
Immunglobuline haben die Funktion, Antigene spezifisch und selektiv zu binden.
Die Bildung des Antigen-Antikörper-Komplexes ist die Hauptfunktion eines Immunglobulins und daher ist es die Immunantwort, die die Wirkung des Antigens stoppen kann. Jeder Antikörper kann zwei oder mehr Antigene gleichzeitig binden.
Effektorfunktionen
Meistens dient der Antigen-Antikörper-Komplex als Initiator, um spezifische zelluläre Reaktionen zu aktivieren oder eine Sequenz von Ereignissen zu initiieren, die die Eliminierung des Antigens bestimmen. Die beiden häufigsten Effektorantworten sind Zellbindung und Komplementaktivierung.
Die Zellbindung hängt von der Anwesenheit spezifischer Rezeptoren für das Fc-Segment des Immunglobulins ab, sobald es an das Antigen gebunden hat.
Zellen wie Mastzellen, Eosinophile, Basophile, Lymphozyten und Phagozyten besitzen diese Rezeptoren und stellen die Mechanismen für die Antigenelimination bereit.
Die Aktivierung der Komplementkaskade ist ein komplexer Mechanismus, der den Beginn einer Sequenz beinhaltet. Das Endergebnis ist also die Sekretion toxischer Substanzen, die Antigene eliminieren.
Spezifische Funktionen
Erstens entwickelt jede Art von Immunglobulin eine spezifische Abwehrfunktion:
Immunglobulin G.
- Immunglobulin G bietet die meisten Abwehrkräfte gegen Antigene, einschließlich Bakterien und Viren.
- IgG aktiviert Mechanismen wie Komplement und Phagozytose.
- Die Konstitution von Antigen-spezifischem IgG ist dauerhaft.
- Der einzige Antikörper, den die Mutter während der Schwangerschaft auf ihre Kinder übertragen kann, ist IgG.
Immunglobulin M.
- IgM ist der Antikörper mit einer schnellen Reaktion auf schädliche und infektiöse Erreger, da er sofort wirkt, bis er durch IgG ersetzt wird.
- Dieser Antikörper aktiviert zelluläre Reaktionen, die in die Lymphozytenmembran eingebaut sind, und humorale Reaktionen wie Komplement.
- Es ist das erste vom Menschen synthetisierte Immunglobulin.
Immunglobulin A.
- Es wirkt als Abwehrbarriere gegen Krankheitserreger, indem es sich auf den Oberflächen der Schleimhäute befindet.
- Es ist in der Atemschleimhaut, im Verdauungssystem, in den Harnwegen und auch in Sekreten wie Speichel, Nasenschleim und Tränen vorhanden.
- Obwohl die Komplementaktivierung gering ist, kann es mit Lysozymen assoziiert sein, um Bakterien abzutöten.
- Das Vorhandensein von Immunglobulin D sowohl in der Muttermilch als auch im Kolostrum ermöglicht es einem Neugeborenen, es während des Stillens zu erwerben.
Immunglobulin E.
- Immunglobulin E bietet einen starken Abwehrmechanismus gegen allergikerzeugende Antigene.
- Die Wechselwirkung zwischen IgE und einem Allergen führt dazu, dass entzündliche Substanzen für die Symptome von Allergien wie Niesen, Husten, Nesselsucht, vermehrte Tränen und Nasenschleim verantwortlich erscheinen.
- IgE kann sich auch über sein Fc-Segment an die Oberfläche von Parasiten binden und eine Reaktion hervorrufen, die ihren Tod verursacht.
Immunglobulin D.
- Die monomere Struktur von IgD ist an B-Lymphozyten gebunden, die nicht mit Antigenen interagiert haben, daher spielen sie die Rolle von Rezeptoren.
- Die Rolle von IgD ist unklar.
Verweise
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