SEKUNDÄRSTRUKTUR VON PROTEINEN: EIGENSCHAFTEN - BIOLOGIE - 2025

Die Sekundärstruktur von Proteinen ist der Name, unter dem die lokal gefaltete Konformation einiger Teile der Polypeptidkette definiert wird. Diese Struktur besteht aus mehreren Mustern, die regelmäßig wiederholt werden.

Es gibt viele Möglichkeiten, wie sich Proteinketten falten. Nur wenige dieser Formen sind jedoch sehr stabil. In der Natur sind die häufigsten Formen, die Proteine ​​annehmen, die α-Helix sowie das β-Faltblatt. Diese Strukturen können durch die Bindungswinkel ψ (psi) und φ (phi) der Aminosäurereste beschrieben werden.

Diagramm und Modell von Kugeln und Stäben der Alpha-Helix von Proteinen (Sekundärstruktur). Entnommen und bearbeitet von: Alejandro Porto.

Die Wechselwirkungen, die zwischen den Seitenketten der Aminosäurereste hergestellt werden, können dazu beitragen, die Sekundärstruktur von Proteinen zu stabilisieren oder umgekehrt zu destabilisieren. Die Sekundärstruktur kann bei der Konstitution vieler faseriger Proteine ​​beobachtet werden.

Geschichte

In den 30er Jahren des letzten Jahrhunderts stellte William Atsbury bei der Arbeit mit Röntgenstrahlen fest, dass das Protein des Haares sowie das der Stachelschweinfedern Segmente in ihrer Struktur aufwiesen, die regelmäßig wiederholt wurden.

Basierend auf diesen Ergebnissen und mit dem Wissen um die Bedeutung, die Wasserstoffbrückenbindungen für die Orientierung der polaren Gruppen von Peptidbindungen darstellen, bestimmten William Pauling und Mitarbeiter folglich hypothetisch die möglichen regelmäßigen Konformationen, die Proteine ​​besitzen könnten.

Pauling und seine Mitarbeiter stellten im Jahrzehnt der 50er Jahre mehrere Postulate auf, die unter anderem in den Bindungen von Polypeptidketten erfüllt werden mussten, und erstens, dass sich zwei Atome nicht in einer Entfernung nähern können, die geringer ist als die ihrer jeweilige Radios von Van der Waals.

Sie zeigten auch, dass nichtkovalente Bindungen erforderlich sind, um die Faltung der Ketten zu stabilisieren.

Basierend auf diesen Postulaten und Vorkenntnissen und unter Verwendung molekularer Modelle konnten sie einige regelmäßige Konformationen von Proteinen beschreiben, einschließlich solcher, von denen später gezeigt wurde, dass sie in der Natur am häufigsten vorkommen, wie die α-Helix und das β-Faltblatt. .

Α Helix

Es ist die einfachste Sekundärstruktur, bei der die Polypeptidkette in gerollter und verdichteter Form um eine imaginäre Achse angeordnet ist. Weiterhin ragen die Seitenketten jeder Aminosäure aus diesem helikalen Rückgrat heraus.

Die Aminosäuren sind in diesem Fall so angeordnet, dass sie Bindungswinkel ψ von -45 ° bis -50 ° und φ von -60 ° haben. Diese Winkel beziehen sich auf die Bindung zwischen dem α-Kohlenstoff und dem Sauerstoff des Carbonyls und die Bindung zwischen dem Stickstoff und dem α-Kohlenstoff jeder Aminosäure.

Zusätzlich haben Wissenschaftler festgestellt, dass für jede Umdrehung der α-Helix 3,6 Aminosäurereste vorhanden sind und dass diese Umdrehung in Proteinen immer rechtsdrehend ist. Die α-Helix ist nicht nur die einfachste Struktur, sondern auch die vorherrschende Form in α-Keratinen, und etwa 25% der Aminosäuren in globulären Proteinen nehmen diese Struktur an.

Die α-Helix ist aufgrund ihrer zahlreichen Wasserstoffbrücken stabilisiert. Somit werden in jeder Umdrehung der Helix drei oder vier Verbindungen dieses Typs hergestellt.

Bei Wasserstoffbrückenbindungen interagieren der Stickstoff einer Peptidbindung und das Sauerstoffatom der Carbonylgruppe der nachfolgenden vierten Aminosäure in Richtung der aminoterminalen Seite dieser Kette.

Wissenschaftler haben gezeigt, dass eine α-Helix mit Polypeptidketten aus L- oder D-Aminosäuren gebildet werden kann, vorausgesetzt, alle Aminosäuren haben die gleiche stereoisomere Konfiguration. Darüber hinaus können natürliche L-Aminosäuren α-Helices bilden, die sich sowohl nach rechts als auch nach links drehen.

Allerdings können nicht alle Polypeptide stabile α-Helices bilden, da ihre Primärstruktur die Stabilität beeinflusst. Die R-Ketten einiger Aminosäuren können die Struktur destabilisieren und die Konformation der α-Helices verhindern.

Β Blatt

In dem β-Faltblatt oder dem β-gefalteten Blatt hat jeder der Aminosäurereste eine 180 ° -Drehung in Bezug auf den vorhergehenden Aminosäurerest. Auf diese Weise bleibt das Gerüst der Polypeptidkette verlängert und in Zickzack- oder Akkordeonform.

Akkordeongefaltete Polypeptidketten können nebeneinander angeordnet werden und lineare Wasserstoffbrücken zwischen beiden Ketten erzeugen.

Zwei benachbarte Polypeptidketten können parallel angeordnet sein, dh beide können in Amino-Carboxyl-Richtung ausgerichtet sein und das parallele β-Faltblatt bilden; oder sie können in entgegengesetzten Richtungen angeordnet sein, wobei das antiparallele β-Faltblatt dann gebildet wird.

Seitenketten benachbarter Aminosäurereste ragen in entgegengesetzten Richtungen aus dem Kettengerüst heraus, was zu einem alternierenden Muster führt. Einige Proteinstrukturen begrenzen die Aminosäuretypen der β-Strukturen.

Beispielsweise sind in dicht gepackten Proteinen kurzkettige Aminosäuren wie Glycin und Alanin an ihren Kontaktflächen häufiger.

Das β-Faltblatt der Sekundärstrukturen von Proteinen. Entnommen und bearbeitet von: Preston Manor School + JFL.

Andere Konformationen der Sekundärstruktur

Propeller 3

Diese Struktur zeichnet sich durch 3 Aminosäurereste pro Umdrehung anstelle der durch die α-Helix und eine Wasserstoffbrückenschleife aus 10 Elementen dargestellten 3,6 aus. Diese Struktur wurde bei einigen Proteinen beobachtet, ist jedoch in der Natur nicht sehr verbreitet.

Π Helix

Diese Struktur weist andererseits 4,4 Aminosäurereste pro Spiralumdrehung und eine 16-gliedrige Schleife von Wasserstoffbrückenbindungen auf. Obwohl diese Konfiguration sterisch möglich ist, wurde sie in der Natur nie beobachtet.

Die mögliche Ursache hierfür kann sein hohles Zentrum sein, das zu groß ist, um die Van-der-Waals-Kräfte wirken zu lassen, was zur Stabilisierung der Struktur beitragen würde, und dennoch zu klein, um den Durchtritt von Wassermolekülen zu ermöglichen.

Super Sekundärstruktur

Übersekundäre Strukturen sind Kombinationen von Sekundärstrukturen von α-Helices und β-gefalteten Schichten. Diese Strukturen können in vielen globulären Proteinen auftreten. Es gibt verschiedene mögliche Kombinationen, von denen jede ihre eigenen Eigenschaften hat.

Einige Beispiele für übergeordnete Strukturen sind: die βαβ-Einheit, in der zwei parallele β-Faltblätter durch ein α-Helix-Segment verbunden sind; die αα-Einheit, gekennzeichnet durch zwei aufeinanderfolgende α-Helices, jedoch durch ein nicht helikales Segment getrennt, verbunden durch die Kompatibilität ihrer Seitenketten.

Mehrere β-Faltblätter können auf sich selbst gefaltet werden, was eine β-Zylinderkonfiguration ergibt, während ein auf sich selbst gefaltetes antiparalleles β-Faltblatt eine supersekundäre Struktur darstellt, die als griechischer Schlüssel bezeichnet wird.

Verweise

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