GOLGI-APPARAT: EIGENSCHAFTEN, FUNKTIONEN UND STRUKTUREN - ANATOMIE UND PHYSIOLOGIE - 2025

Der Golgi-Apparat , auch als Golgi-Komplex bekannt, ist eine membranöse zelluläre Organelle, die aus einem Satz flacher Vesikel besteht, die zusammengestapelt sind. Diese Säcke enthalten Flüssigkeit. Es kommt in einer Vielzahl von Eukaryoten vor, darunter Tiere, Pflanzen und Pilze.

Diese Organelle ist für die Verarbeitung, Verpackung, Klassifizierung, Verteilung und Modifikation von Proteinen verantwortlich. Darüber hinaus spielt es auch eine Rolle bei der Synthese von Lipiden und Kohlenhydraten. Andererseits findet in Pflanzen im Golgi-Apparat die Synthese der Komponenten der Zellwand statt.

Der Golgi-Apparat wurde 1888 entdeckt, während Nervenzellen untersucht wurden; Sein Entdecker Camillo Golgi gewann den Nobelpreis. Die Struktur ist durch Silberchromatfärbung nachweisbar.

Die Existenz des Organs war für die damaligen Wissenschaftler zunächst zweifelhaft und sie führten die Golgi-Beobachtungen auf einfache Artefaktprodukte der verwendeten Techniken zurück.

Allgemeine Charakteristiken

Der Golgi-Apparat ist eine eukaryotische Organelle membranöser Natur. Es ähnelt Beuteln in Stapeln, obwohl die Organisation je nach Zelltyp und Organismus variieren kann. Es ist verantwortlich für die Modifikation von Proteinen nach der Translation.

Zum Beispiel kann etwas Kohlenhydrat hinzugefügt werden, um ein Glykoprotein zu bilden. Dieses Produkt wird verpackt und an das Zellkompartiment verteilt, wo es benötigt wird, wie z. B. die Membran, Lysosomen oder Vakuolen. Es kann auch außerhalb der Zelle gesendet werden. Ebenso ist es an der Synthese von Biomolekülen beteiligt.

Das Zytoskelett (insbesondere Aktin) bestimmt seine Position, und der Komplex befindet sich im Allgemeinen in einem Bereich des Zellinneren nahe dem Zellkern und dem Zentrosom.

Struktur und Zusammensetzung

Darstellung des Golgi-Apparats

Der Golgi-Komplex besteht aus einer Reihe flacher, fenestrierter, scheibenförmiger Säcke, die als Golgianische Zisternen bezeichnet werden und unterschiedlich dick sind.

Diese Säcke sind in Gruppen von vier oder sechs Zisternen gestapelt. In einer Säugetierzelle finden Sie zwischen 40 und 100 miteinander verbundene Zellen.

Der Golgi-Komplex weist ein interessantes Merkmal auf: Es gibt Polarität sowohl in Bezug auf die Struktur als auch in Bezug auf die Funktion.

Sie können zwischen dem cis-Gesicht und dem trans-Gesicht unterscheiden. Der erste bezieht sich auf den Eintritt von Proteinen und befindet sich in der Nähe des endoplasmatischen Retikulums. Die zweite ist die Austrittsfläche oder die Produktsekretion; Sie bestehen aus einem oder zwei röhrenförmigen Tanks.

Zusammen mit dieser Struktur bilden Vesikel das Transportsystem. Die Stapel von Säcken sind zu einer Struktur zusammengefügt, die an die Form eines Bogens oder einer Dattel erinnert.

Bei Säugetieren wird der Golgi-Komplex während der Zellteilungsprozesse in mehrere Vesikel fragmentiert. Die Vesikel gelangen zu den Tochterzellen und nehmen wieder die traditionelle Form des Komplexes an.

Strukturelle Ausnahmen

Die Organisation des Komplexes ist nicht in allen Gruppen von Organismen gleich. In einigen Zelltypen ist der Komplex nicht als Gruppen von Zisternen strukturiert, die in Gruppen gestapelt sind. im Gegenteil, sie befinden sich einzeln. Ein Beispiel für diese Organisation ist der Pilz Saccharomyces cerevisiae.

Bei einigen einzelligen Organismen wie Toxoplasma oder Trypanosom wurde nur das Vorhandensein eines Membranstapels berichtet.

Alle diese Ausnahmen weisen darauf hin, dass das Stapeln der Strukturen nicht wesentlich ist, um ihre Funktion zu erfüllen, obwohl die Nähe zwischen den Beuteln den Transportprozess viel effizienter macht.

In ähnlicher Weise fehlen einigen basalen Eukaryoten diese Zisternen; Zum Beispiel Pilze. Dieser Beweis stützt die Theorie, dass der Apparat in einer späteren Linie als die ersten Eukaryoten erschien.

Golgi komplexe Regionen

Funktionell ist der Golgi-Komplex in die folgenden Kompartimente unterteilt: das cis-Netzwerk, die gestapelten Säcke, die wiederum in das mittlere und das trans-Unterkompartiment unterteilt sind, und das trans-Netzwerk.

Die Moleküle, die modifiziert werden, treten in derselben Reihenfolge in den Golgi-Komplex ein (cis-Netzwerk, gefolgt von Unterkompartimenten, die schließlich im trans-Netzwerk ausgeschieden werden).

Die meisten Reaktionen finden in den aktivsten Zonen statt: den trans- und mittleren Unterkompartimenten.

Eigenschaften

Der Golgi-Komplex hat als Hauptfunktion die posttranslationale Modifikation von Proteinen dank der darin enthaltenen Enzyme.

Diese Modifikationen umfassen Prozesse der Glykosylierung (Zugabe von Kohlenhydraten), Phosphorylierung (Zugabe einer Phosphatgruppe), Sulfatierung (Zugabe einer Phosphatgruppe) und Proteolyse (Abbau von Proteinen).

Darüber hinaus ist der Golgi-Komplex an der Synthese spezifischer Biomoleküle beteiligt. Jede seiner Funktionen wird nachstehend ausführlich beschrieben:

Membrangebundene Proteinglykosylierung

Im Golgi-Apparat findet die Modifikation eines Proteins zu einem Glykoprotein statt. Der typische saure pH-Wert im Inneren der Organelle ist entscheidend dafür, dass dieser Prozess normal abläuft.

Zwischen dem Golgi-Apparat und dem endoplasmatischen Retikulum und den Lysosomen findet ein ständiger Materialaustausch statt. Im endoplasmatischen Retikulum unterliegen Proteine ​​ebenfalls Modifikationen; Dazu gehört die Zugabe eines Oligosaccharids.

Wenn diese Moleküle (N-Oligosaccharide) in den Golgi-Komplex eintreten, erhalten sie eine Reihe zusätzlicher Modifikationen. Wenn das Schicksal dieses Moleküls außerhalb der Zelle getragen oder in der Plasmamembran aufgenommen werden soll, treten spezielle Modifikationen auf.

Diese Modifikationen umfassen die folgenden Schritte: die Entfernung von drei Mannoseresten, die Zugabe von N-Acetylglucosamin, die Entfernung von zwei Mannosen und die Zugabe von Fucose, zwei zusätzlichen N-Acetylglucosamin-, drei Galactose- und drei Sialinsäureresten.

Glykosylierung von Proteinen, die an Lysosomen gebunden sind

Im Gegensatz dazu werden die Proteine, die für Lysosomen bestimmt sind, folgendermaßen modifiziert: Es gibt keine Entfernung von Mannosen als ersten Schritt; stattdessen tritt eine Phosphorylierung dieser Reste auf. Dieser Schritt erfolgt in der cis-Region des Komplexes.

Als nächstes werden die N-Acetylglucosamingruppen entfernt, wobei die Mannosen mit dem dem Oligosaccharid zugesetzten Phosphat zurückbleiben. Diese Phosphate weisen darauf hin, dass das Protein spezifisch auf Lysosomen ausgerichtet sein muss.

Die Rezeptoren, die für die Erkennung der Phosphate verantwortlich sind, die ihr intrazelluläres Schicksal anzeigen, befinden sich im trans-Netzwerk.

Fett- und Kohlenhydratstoffwechsel

Im Golgi-Komplex erfolgt die Synthese von Glykolipiden und Sphingomyelin unter Verwendung von Ceramid (zuvor im endoplasmatischen Retikulum synthetisiert) als Ursprungsmolekül. Dieser Prozess steht im Gegensatz zu den übrigen Phospholipiden, aus denen die Plasmamembran besteht und die von Glycerin abgeleitet sind.

Sphingomyelin ist eine Klasse von Sphingolipiden. Es ist ein reichlich vorhandener Bestandteil von Säugetiermembranen, insbesondere von Nervenzellen, wo sie Teil der Myelinscheide sind.

Nach ihrer Synthese werden sie an ihren endgültigen Ort transportiert: die Plasmamembran. Ihre Polköpfe befinden sich außerhalb der Zelloberfläche; Diese Elemente spielen eine spezifische Rolle bei Zellerkennungsprozessen.

In Pflanzenzellen trägt der Golgi-Apparat zur Synthese der Polysaccharide bei, aus denen die Zellwand besteht, insbesondere Hemicellulose und Pektine. Mittels vesikulärem Transport werden diese Polymere außerhalb der Zelle transportiert.

Bei Gemüse ist dieser Schritt entscheidend und ungefähr 80% der Aktivität des Retikulums wird für die Synthese von Polysacchariden verwendet. Tatsächlich wurden Hunderte dieser Organellen in Pflanzenzellen beschrieben.

Export

Die verschiedenen Biomoleküle - Proteine, Kohlenhydrate und Lipide - werden vom Golgi-Komplex an ihre zellulären Ziele übertragen. Proteine ​​haben eine Art "Code", der für die Information des Ziels verantwortlich ist, zu dem sie gehören.

Sie werden in Vesikeln transportiert, die das Trans-Netzwerk verlassen und in das spezifische Zellkompartiment gelangen.

Proteine ​​können über einen bestimmten konstitutiven Weg zur Membran transportiert werden. Aus diesem Grund werden Proteine ​​und Lipide kontinuierlich in die Plasmamembran eingebaut. Die Proteine, deren endgültiges Ziel der Golgi-Komplex ist, werden von ihm zurückgehalten.

Neben dem konstitutiven Weg sind andere Proteine ​​für das Äußere der Zelle bestimmt und treten durch Signale aus der Umwelt auf, sei es Hormone, Enzyme oder Neurotransmitter.

Beispielsweise werden in Pankreaszellen Verdauungsenzyme in Vesikel verpackt, die nur dann sekretiert werden, wenn das Vorhandensein von Nahrung nachgewiesen wird.

Neuere Forschungen berichten über die Existenz alternativer Wege für Membranproteine, die den Golgi-Apparat nicht passieren. Diese "unkonventionellen" Umgehungswege werden jedoch in der Literatur diskutiert.

Modelle des Proteinhandels

Es gibt fünf Modelle, um den Proteinhandel in der Apparatur zu erklären. Der erste betrifft den Materialverkehr zwischen stabilen Kompartimenten, wobei jedes über die notwendigen Enzyme verfügt, um bestimmte Funktionen zu erfüllen. Das zweite Modell beinhaltet die fortschreitende Reifung der Zisternen.

Der dritte schlägt ebenfalls die Reifung der Beutel vor, jedoch unter Einbeziehung einer neuen Komponente: des rohrförmigen Transports. Nach dem Modell sind Tubuli im Verkehr in beide Richtungen wichtig.

Das vierte Modell schlägt vor, dass der Komplex als Einheit arbeitet. Das fünfte und letzte Modell ist das jüngste und behauptet, dass der Komplex in verschiedene Abteilungen unterteilt ist.

Spezialfunktionen

In bestimmten Zelltypen hat der Golgi-Komplex spezifische Funktionen. Die Zellen der Bauchspeicheldrüse haben spezielle Strukturen für die Sekretion von Insulin.

Die verschiedenen Blutgruppen beim Menschen sind ein Beispiel für unterschiedliche Glykosylierungsmuster. Dieses Phänomen wird durch das Vorhandensein verschiedener Allele erklärt, die für die Glucotransferase kodieren.

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