- Arten von Keratinen und ihre Struktur
- α-Keratine
- Beispiel einer Struktur mit α-Keratinen: Haare
- Weiche Keratine und harte Keratine
- β-Keratine
- Wo ist es und welche Funktionen hat es?
- In Schutz und Deckung
- In der Verteidigung und anderen Funktionen
- Unterwegs
- In der Industrie
- Verweise
Das Keratin ist ein unlösliches faseriges Protein, das den strukturellen Teil der Zellen und die Integumente vieler Organismen, insbesondere von Wirbeltieren, bildet. Es hat sehr unterschiedliche Formen und ist chemisch gesehen nicht sehr reaktiv.
Seine Struktur wurde erstmals 1951 von den Wissenschaftlern Linus Pauling und Robert Corey beschrieben, während die Struktur von Tierhaaren analysiert wurde. Diese Forscher gaben auch Einblicke in die Struktur von Myosin im Muskelgewebe.
Alpha-Keratin-Organisationsschema (Quelle: Mlpatton über Wikimedia Commons)
Nach Kollagen ist es eines der wichtigsten Proteine bei Tieren und repräsentiert den größten Teil des Trockengewichts von Haaren, Wolle, Nägeln, Krallen und Hufen, Federn, Hörnern und einem wesentlichen Teil davon äußere Hautschicht.
Die Elemente oder "keratinisierten" Teile von Tieren können sehr unterschiedliche Morphologien aufweisen, die in hohem Maße von der Funktion abhängen, die sie in jedem bestimmten Organismus erfüllen.
Keratin ist ein Protein mit Eigenschaften, die ihm eine große mechanische Effizienz in Bezug auf Spannung und Kompression verleihen. Es wird von einem speziellen Zelltyp namens "Keratinozyten" produziert, der normalerweise nach seiner Produktion stirbt.
Einige Autoren bestätigen, dass Keratine gewebe- und stadienspezifisch exprimiert werden. Beim Menschen gibt es mehr als 30 Gene, die diese Proteine codieren, und sie gehören zu einer Familie, die sich durch mehrere Runden genetischer Duplikation entwickelt hat.
Arten von Keratinen und ihre Struktur
Es gibt im Wesentlichen zwei Arten von Keratinen: α und β. Diese zeichnen sich durch eine Grundstruktur aus, die hauptsächlich aus Polypeptidketten besteht, die als Alpha-Helices (α-Keratine) gewickelt oder parallel als β-gefaltete Schichten (β-Keratine) verbunden werden können.
α-Keratine
Diese Art von Keratin ist die am meisten untersuchte und es ist bekannt, dass Säugetiere mindestens 30 verschiedene Varianten dieser Art von Keratin haben. Bei diesen Tieren sind α-Keratine Teil von Nägeln, Haaren, Hörnern, Hufen, Federkielen und Epidermis.
Wie Kollagen enthalten diese Proteine in ihrer Struktur einen großen Anteil kleiner Aminosäuren wie Glycin und Alanin, die die Bildung von Alpha-Helices ermöglichen. Die Molekülstruktur eines α-Keratins besteht aus drei verschiedenen Regionen: (1) den kristallinen Fibrillen oder Helices, (2) den terminalen Domänen der Filamente und (3) der Matrix.
Die Helices sind zwei und bilden ein Dimer, das einer gewundenen Spirale ähnelt, die dank der Anwesenheit von Bindungen oder Disulfidbrücken (SS) zusammengehalten wird. Jede der Helices hat in jeder Runde ungefähr 3,6 Aminosäurereste und besteht aus ungefähr 310 Aminosäuren.
Diese gewickelten Spulen können sich dann verbinden, um eine Struktur zu bilden, die als Protofilament oder Protofibrille bekannt ist und die Fähigkeit hat, sich mit anderen des gleichen Typs zusammenzusetzen.
Protofilamente besitzen nicht helikale N- und C-Termini, die reich an Cysteinresten sind und an die Kern- oder Matrixregion gebunden sind. Diese Moleküle polymerisieren unter Bildung von Zwischenfilamenten mit einem Durchmesser nahe 7 nm.
Es werden zwei Arten von Zwischenfilamenten aus Keratin unterschieden: saure Zwischenfilamente (Typ I) und basische (Typ II). Diese sind in eine Proteinmatrix eingebettet und die Art und Weise, wie diese Filamente angeordnet sind, beeinflusst direkt die mechanischen Eigenschaften der Struktur, aus der sie bestehen.
Bei Filamenten vom Typ I sind die Helices über drei "helikale Verbinder", die als L1, L12 und L2 bekannt sind und die Flexibilität für die helikale Domäne bieten sollen, miteinander verbunden. In Typ II-Filamenten gibt es auch zwei Subdomänen, die zwischen den helikalen Domänen liegen.
Beispiel einer Struktur mit α-Keratinen: Haare
Wenn die Struktur eines typischen Haares analysiert wird, hat es einen Durchmesser von ungefähr 20 Mikrometern und besteht aus toten Zellen, die gepackte Makrofibrillen enthalten, die parallel (nebeneinander) ausgerichtet sind.
Das Haar von Säugetieren besteht wie diese Kuh aus Keratin (Quelle: Frank Winkler über pixabay.com)
Makrofibrillen bestehen aus Mikrofibrillen, die einen kleineren Durchmesser haben und über eine amorphe Proteinsubstanz mit hohem Schwefelgehalt miteinander verbunden sind.
Diese Mikrofibrillen sind Gruppen kleinerer Protofibrillen mit einem 9 + 2-Organisationsmuster, was bedeutet, dass neun Protofibrillen zwei zentrale Protofibrillen umgeben; Alle diese Strukturen bestehen im Wesentlichen aus α-Keratin.
Weiche Keratine und harte Keratine
Α-Keratine können je nach Schwefelgehalt als weiche oder harte Keratine klassifiziert werden. Dies hat mit der mechanischen Widerstandskraft zu tun, die durch die Disulfidbindungen in der Proteinstruktur ausgeübt wird.
Die Gruppe der harten Keratine umfasst diejenigen, die Teil der Haare, Hörner und Nägel sind, während weiche Keratine durch die Filamente in der Haut und den Körnern dargestellt werden.
Disulfidbindungen können durch Aufbringen eines Reduktionsmittels entfernt werden, so dass die aus Keratin bestehenden Strukturen für Tiere nicht leicht verdaulich sind, es sei denn, sie haben einen an Mercaptanen reichen Darm, wie dies bei einigen Insekten der Fall ist.
β-Keratine
Β-Keratine sind viel stärker als α-Keratine und kommen in Reptilien und Vögeln als Teil von Krallen, Schuppen, Federn und Schnäbeln vor. Bei Geckos bestehen auch die an ihren Beinen gefundenen Mikrovilli (Pilze) aus diesem Protein.
Seine Molekülstruktur besteht aus β-gefalteten Schichten, die durch antiparallele Polypeptidketten gebildet werden, die durch Bindungen oder Wasserstoffbrücken miteinander verbunden sind. Diese Ketten bilden nebeneinander kleine starre und flache Oberflächen, die leicht gefaltet sind.
Wo ist es und welche Funktionen hat es?
Die Funktionen von Keratin hängen vor allem mit der Art der Struktur zusammen, die es aufbaut und wo es sich im Körper des Tieres befindet.
Wie andere faserige Proteine verleiht es den Zellen Stabilität und strukturelle Steifheit, da es zu der großen Familie von Proteinen gehört, die als Familie der Zwischenfilamente bekannt sind und Proteine des Zytoskeletts sind.
In Schutz und Deckung
Die obere Hautschicht höherer Tiere weist ein großes Netzwerk von Zwischenfilamenten auf, die durch Keratin gebildet werden. Diese Schicht wird als Epidermis bezeichnet und ist beim Menschen zwischen 30 Mikrometer und 1 nm dick.
Die Epidermis fungiert als Schutzbarriere gegen verschiedene Arten von mechanischem und chemischem Stress und wird von einem speziellen Zelltyp synthetisiert, der als "Keratinozyten" bezeichnet wird.
Neben der Epidermis gibt es eine noch größere äußere Schicht, die sich ständig löst und als Stratum Corneum bekannt ist, das ähnliche Funktionen erfüllt.
Dornen und Federkiele werden auch von verschiedenen Tieren zu ihrem eigenen Schutz vor Raubtieren und anderen Angreifern verwendet.
Die "Rüstung" der Pangoline, kleiner insektenfressender Säugetiere, die in Asien und Afrika leben, besteht ebenfalls aus "Keratinschuppen", die sie schützen.
In der Verteidigung und anderen Funktionen
Die Hörner werden bei Tieren der Familie der Bovidae beobachtet, dh bei Kühen, Schafen und Ziegen. Sie sind sehr starke und widerstandsfähige Strukturen, und die Tiere, die sie haben, verwenden sie als Verteidigungs- und Balzorgane.
Die Hörner werden von einem knöchernen Zentrum aus „schwammigem“ Knochen gebildet, das von Haut bedeckt ist, die aus dem hinteren Bereich des Schädels herausragt.
Nägel sind ein weiteres Beispiel für Körperteile aus Keratin (Quelle: Adobe Stock via pixabay.com)
Die Krallen und Nägel dienen neben ihrer Funktion beim Füttern und Zurückhalten auch als "Waffen" zur Verteidigung gegen Angreifer und Raubtiere.
Die Schnäbel der Vögel dienen mehreren Zwecken, darunter Nahrung, Verteidigung, Werbung, Wärmeaustausch und Pflege. In der Natur gibt es bei Vögeln mehrere Arten von Schnäbeln, insbesondere in Bezug auf Form, Farbe, Größe und Stärke der zugehörigen Kiefer.
Die Schnäbel bestehen wie die Hörner aus einem knöchernen Zentrum, das aus dem Schädel herausragt und mit starken Schichten aus β-Keratin bedeckt ist.
Die Zähne von nicht mandibulierten Tieren ("angestammte" Wirbeltiere) bestehen aus Keratin und haben wie die Zähne von "höheren" Wirbeltieren mehrere Funktionen bei der Fütterung und Abwehr.
Unterwegs
Die Hufe vieler Wiederkäuer und Huftiere (Pferde, Esel, Elche usw.) bestehen aus Keratin, sind sehr widerstandsfähig und sollen die Beine schützen und die Bewegung unterstützen.
Federn, die auch von Vögeln verwendet werden, um sich zu bewegen, bestehen aus β-Keratin. Diese Strukturen haben auch Funktionen in Bezug auf Tarnung, Balz, Wärmedämmung und Undurchlässigkeit.
Die Federn und der Schnabel von Vögeln bestehen ebenfalls aus Keratin (Quelle: Couleur, via pixabay.com)
In der Industrie
Die Textilindustrie ist anthropozentrisch gesehen einer der Hauptnutzer keratinisierter Strukturen. Die Wolle und Haare vieler Tiere sind auf industrieller Ebene wichtig, da mit ihnen verschiedene Kleidungsstücke hergestellt werden, die für Menschen aus verschiedenen Blickwinkeln nützlich sind.
Verweise
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