Die faserigen Proteine , auch als Skleroproteine bekannt, sind eine Klasse von Proteinen, die wichtige Strukturkomponenten jeder lebenden Zelle sind. Kollagen, Elastin, Keratin oder Fibroin sind Beispiele für diese Art von Protein.
Sie erfüllen sehr unterschiedliche und komplexe Funktionen. Die wichtigsten sind diejenigen des Schutzes (wie die Stacheln eines Stachelschweins) oder der Unterstützung (wie die, die den Spinnen das Netz bieten, das sie selbst weben und das sie aufgehängt hält).
Wiederholte Struktur von Seidenfibroin, einem faserigen Protein (Quelle: Sponk via Wikimedia Commons)
Faserproteine bestehen aus vollständig verlängerten Polypeptidketten, die in einer Art "Faser" oder "Seil" mit großer Resistenz organisiert sind. Diese Proteine sind mechanisch sehr stark und wasserunlöslich.
Zum größten Teil sind die Bestandteile von faserigen Proteinen Polymere von nacheinander wiederholten Aminosäuren.
Die Menschheit hat versucht, die Eigenschaften von faserigen Proteinen mit verschiedenen biotechnologischen Werkzeugen wiederherzustellen. Es ist jedoch keine leichte Aufgabe, die Anordnung jeder Aminosäure in der Polypeptidkette mit solcher Genauigkeit aufzuklären.
Struktur
Faserproteine haben eine relativ einfache Zusammensetzung in ihrer Struktur. Sie bestehen im Allgemeinen aus drei oder vier miteinander verbundenen Aminosäuren, die sich viele Male wiederholen.
Das heißt, wenn ein Protein aus Aminosäuren wie Lysin, Arginin und Tryptophan besteht, ist die nächste Aminosäure, die an Tryptophan bindet, wieder ein Lysin, gefolgt von einem Arginin und einem anderen Tryptophanmolekül und so weiter.
Es gibt faserige Proteine mit Aminosäuremotiven, die zwei oder drei verschiedene Aminosäuren von den sich wiederholenden Motiven ihrer Sequenzen entfernt sind, und in anderen Proteinen kann die Aminosäuresequenz sehr variabel sein, 10 oder 15 verschiedene Aminosäuren.
Die Strukturen vieler faseriger Proteine wurden durch Röntgenkristallographietechniken und durch Kernspinresonanzverfahren charakterisiert. Dank dessen wurden faserförmige Proteine, röhrenförmig, laminar, spiralförmig, in Form eines "Trichters" usw. detailliert beschrieben.
Jedes einzigartige Polypeptid mit Wiederholungsmuster bildet einen Strang und jeder Strang ist eine der Hunderten von Einheiten, die die Ultrastruktur eines "faserigen Proteins" bilden. Im Allgemeinen ist jedes Filament spiralförmig zueinander angeordnet.
Eigenschaften
Aufgrund des Netzwerks von Fasern, aus denen faserige Proteine bestehen, besteht ihre Hauptfunktion darin, als Strukturmaterial zur Unterstützung, Resistenz und zum Schutz des Gewebes verschiedener lebender Organismen zu dienen.
Schutzstrukturen aus faserigen Proteinen können die lebenswichtigen Organe von Wirbeltieren vor mechanischen Stößen, widrigen Wetterbedingungen oder Angriffen durch Raubtiere schützen.
Der Spezialisierungsgrad von faserigen Proteinen ist im Tierreich einzigartig. Das Spinnennetz zum Beispiel ist ein wesentlicher Stützstoff für die Lebensweise der Spinnen. Dieses Material hat eine einzigartige Festigkeit und Flexibilität.
So sehr, dass heutzutage viele synthetische Materialien versuchen, die Flexibilität und Widerstandsfähigkeit des Spinnennetzes wiederherzustellen, selbst wenn transgene Organismen verwendet werden, um dieses Material mit biotechnologischen Werkzeugen zu synthetisieren. Es ist jedoch zu beachten, dass der erwartete Erfolg noch nicht erreicht wurde.
Eine wichtige Eigenschaft von faserigen Proteinen ist, dass sie die Verbindung zwischen den verschiedenen Geweben von Wirbeltieren ermöglichen.
Darüber hinaus ermöglichen die vielseitigen Eigenschaften dieser Proteine lebenden Organismen, Materialien herzustellen, die Stärke und Flexibilität kombinieren. Dies sind in vielen Fällen die wesentlichen Bestandteile für die Bewegung der Muskeln bei Wirbeltieren.
Beispiel für faseriges Protein
Kollagen
Es ist ein Protein tierischen Ursprungs und möglicherweise eines der am häufigsten vorkommenden im Körper von Wirbeltieren, da es den größten Teil des Bindegewebes ausmacht. Kollagen zeichnet sich durch starke, dehnbare, unlösliche und chemisch inerte Eigenschaften aus.
Molekülstruktur von Kollagen, einem faserigen Protein tierischen Ursprungs (Quelle: Nevit Dilmen über Wikimedia Commons)
Es besteht hauptsächlich aus Haut, Hornhaut, Bandscheiben, Sehnen und Blutgefäßen. Eine Kollagenfaser besteht aus einer parallelen Dreifachhelix, die fast ein Drittel der Aminosäure Glycin ausmacht.
Dieses Protein bildet Strukturen, die als "Kollagen-Mikrofibrillen" bekannt sind und aus der Vereinigung mehrerer Kollagen-Tripelhelices bestehen.
Elastin
Elastin ist wie Kollagen ein Protein, das Teil des Bindegewebes ist. Im Gegensatz zum ersten bietet es dem Gewebe jedoch Elastizität anstelle von Widerstand.
Elastinfasern bestehen aus den Aminosäuren Valin, Prolin und Glycin. Diese Aminosäuren sind stark hydrophob und es wurde festgestellt, dass die Elastizität dieses faserigen Proteins auf elektrostatischen Wechselwirkungen innerhalb seiner Struktur beruht.
Elastin ist in Geweben reichlich vorhanden, die intensiv Verlängerungs- und Entspannungszyklen ausgesetzt sind. Bei Wirbeltieren kommt es in Arterien, Bändern, Lungen und Haut vor.
Keratin
Keratin ist ein Protein, das vorwiegend in der ektodermalen Schicht von Wirbeltieren vorkommt. Dieses Protein bildet wichtige Strukturen wie Haare, Nägel, Dornen, Federn, Hörner usw.
Keratin kann aus α-Keratin oder β-Keratin bestehen. Α-Keratin ist viel steifer als β-Keratin. Dies liegt daran, dass α-Keratin aus α-Helices besteht, die reich an der Aminosäure Cystein sind, die mit anderen gleichen Aminosäuren Disulfidbrücken bilden kann.
In β-Keratin dagegen besteht es aus einem größeren Anteil polarer und unpolarer Aminosäuren, die Wasserstoffbrückenbindungen bilden können und in gefalteten β-Faltblättern organisiert sind. Dies bedeutet, dass seine Struktur weniger widerstandsfähig ist.
Fibroin
Dies ist das Protein, aus dem das Spinnennetz und die von Seidenraupen produzierten Fäden bestehen. Diese Fäden bestehen hauptsächlich aus den Aminosäuren Glycin, Serin und Alanin.
Die Strukturen dieser Proteine sind β-Faltblätter, die antiparallel zur Orientierung des Filaments organisiert sind. Diese Eigenschaft verleiht ihm Widerstand, Flexibilität und geringe Dehnbarkeit.
Fibroin ist in Wasser schwer löslich und verdankt seine große Flexibilität der großen Steifheit, die die Vereinigung von Aminosäuren ihm in seiner Primärstruktur verleiht, und den Vander-Waals-Brücken, die zwischen den sekundären Gruppen von Aminosäuren gebildet werden.
Verweise
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