PEROXIDASEN: STRUKTUR, FUNKTIONEN UND TYPEN - BIOLOGIE - 2025

Die Peroxidasen sind meist Hämoproteine ​​mit enzymatischer Aktivität, die die Oxidation einer Vielzahl von organischen und anorganischen Substraten unter Verwendung dieses Wasserstoffperoxids oder anderer nicht verwandter Substanzen katalysieren.

Im weitesten Sinne umfasst der Begriff "Peroxidase" Enzyme wie NAD- und NADP-Peroxidasen, Fettsäureperoxidasen, Cytochromperoxidasen, Glutathionperoxidasen und viele andere unspezifische Enzyme.

Diagramm eines hämabhängigen Peroxidase-Proteins (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD-Mitarbeiter am European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)

Es wird jedoch häufiger verwendet, um unspezifische Enzyme aus verschiedenen Quellen zu bezeichnen, die Oxidoreduktaseaktivität aufweisen und Wasserstoffperoxid und andere Substrate verwenden, um ihre Oxidations-Reduktions-Reaktionen zu katalysieren.

Hämperoxidasen sind in der Natur äußerst häufig. Sie kommen in Tieren, höheren Pflanzen, Hefen, Pilzen und Bakterien vor.

Bei Säugetieren werden diese von weißen Blutkörperchen, Uterus, Milz und Leber, Speicheldrüsen, Magenwänden, Lungen, Schilddrüsen und anderen Geweben produziert.

In Pflanzen sind Meerrettich und Feigenbaum die an Peroxidasen reichsten Pflanzenarten. Aus Meerrettich gereinigte Peroxidase wurde ausgiebig untersucht und für verschiedene Zwecke in der experimentellen Biologie und Biochemie verwendet.

In eukaryotischen Zellen befinden sich diese wichtigen Enzyme normalerweise in spezialisierten Organellen, die als "Peroxisomen" bekannt sind und von einer einzigen Membran umgeben sind und an zahlreichen zellulären Stoffwechselprozessen beteiligt sind.

Struktur

Trotz der geringen Homologie, die zwischen den verschiedenen Klassen von Peroxidasen besteht, wurde festgestellt, dass ihre Sekundärstruktur und die Art und Weise, wie sie organisiert sind, zwischen den verschiedenen Arten ziemlich konserviert sind.

Es gibt einige Ausnahmen, aber die meisten Peroxidasen sind Glykoproteine, und es wird angenommen, dass Kohlenhydrate zu ihrer Hochtemperaturstabilität beitragen.

Diese Proteine ​​haben Molekulargewichte im Bereich von 35 bis 150 kDa, was ungefähr 250 und 730 Aminosäureresten entspricht.

Mit Ausnahme der Myeloperoxidase enthalten alle Moleküle dieses Typs in ihrer Struktur eine Hämgruppe, die im Ruhezustand ein Eisenatom im Fe + 3-Oxidationszustand aufweist. Pflanzen besitzen eine prothetische Gruppe, die als Ferroporphyrin XI bekannt ist.

Peroxidasen haben zwei strukturelle Domänen, die die Hämgruppe "umwickeln", und jede dieser Domänen ist das Produkt der Expression eines Gens, das einem Duplikationsereignis unterzogen wurde. Diese Strukturen bestehen aus mehr als 10 Alpha-Helices, die durch Polypeptidschleifen und -windungen verbunden sind.

Die richtige Faltung des Moleküls scheint von der Anwesenheit von konservierten Glycin- und Prolinresten sowie einem Asparaginsäurerest und einem Argininrest abhängig zu sein, die eine Salzbrücke zwischen ihnen bilden, die beide strukturellen Domänen verbindet.

Eigenschaften

Die Hauptfunktion von Peroxidaseenzymen ist die Entfernung von Wasserstoffperoxid aus der zellulären Umgebung, das durch verschiedene Mechanismen erzeugt werden kann und eine ernsthafte Bedrohung für die intrazelluläre Stabilität darstellen könnte.

Bei diesem Prozess der Entfernung dieser reaktiven Sauerstoffspezies (bei der Sauerstoff eine intermediäre Oxidationsstufe aufweist) nutzen Peroxidasen jedoch die Oxidationskapazität dieser Substanz, um andere wichtige Funktionen für den Stoffwechsel zu erfüllen.

In Pflanzen sind diese Proteine ​​ein wichtiger Bestandteil der Verholzungsprozesse und Abwehrmechanismen in Geweben, die mit Krankheitserregern infiziert sind oder physische Schäden erlitten haben.

Im wissenschaftlichen Kontext haben sich neue Anwendungen für Peroxidasen ergeben, darunter die Behandlung von Abwässern, die phenolische Verbindungen enthalten, die Synthese von aromatischen Verbindungen und die Entfernung von Peroxid aus Lebensmitteln oder Abfallstoffen.

In analytischer und diagnostischer Hinsicht ist Meerrettichperoxidase möglicherweise das am weitesten verbreitete Enzym zur Herstellung von konjugierten Antikörpern, die für immunologische Absorptionstests wie ELISA (Enzyme-linked Immunosorbent Assay) und auch für die Bestimmung verschiedener Arten von Verbindungen.

Wirkmechanismus

Der katalytische Prozess der Peroxidasen erfolgt in aufeinanderfolgenden Schritten, die mit der Wechselwirkung zwischen dem aktiven Zentrum des Enzyms und Wasserstoffperoxid beginnen, das das Eisenatom in der Hämgruppe oxidiert und eine instabile Zwischenverbindung erzeugt, die als Verbindung I bekannt ist (CoI).

Das oxidierte Protein (CoI) hat dann eine Hämgruppe mit einem Eisenatom, das vom Oxidationszustand III zum Zustand IV überging, und für diesen Prozess wurde Wasserstoffperoxid zu Wasser reduziert.

Verbindung I ist in der Lage, ein elektronenspendendes Substrat zu oxidieren, ein Substratradikal zu bilden und eine neue chemische Spezies zu werden, die als Verbindung II (CoII) bekannt ist und anschließend durch ein zweites Substratmolekül reduziert wird, wobei Eisen in regeneriert wird Zustand III und Erzeugung eines weiteren Radikals.

Typen

- Entsprechend dem Körper

Peroxidasen werden je nach Organismus, in dem sie gefunden werden, in drei Klassen eingeteilt:

- Klasse I: intrazelluläre prokaryotische Peroxidasen.

- Klasse II: extrazelluläre Pilzperoxidasen.

- Klasse III: sekretierte pflanzliche Peroxidasen.

Im Gegensatz zu Proteinen der Klasse I weisen die Proteine ​​der Klassen II und III Disulfidbrücken zwischen Cysteinresten in ihren Strukturen auf, was ihnen eine erheblich größere Steifigkeit verleiht.

Proteine ​​der Klassen II und III unterscheiden sich auch von Klasse I darin, dass sie im Allgemeinen Glykosylierungen auf ihrer Oberfläche aufweisen.

- Entsprechend der aktiven Stelle

Mechanistisch gesehen können Peroxidasen auch nach der Art der Atome in ihrem katalytischen Zentrum kategorisiert werden. Auf diese Weise wurden Hämoperoxidasen (die häufigsten), Vanadium-Haloperoxidasen und andere beschrieben.

Hämoperoxidasen

Wie bereits erwähnt, haben diese Peroxidasen in ihrem katalytischen Zentrum eine prothetische Gruppe, die als Hämgruppe bekannt ist. Das Eisenatom an dieser Stelle ist durch vier Bindungen mit den Stickstoffatomen koordiniert.

Vanadium-Haloperoxidasen

Vanadium-Haloperoxidasen besitzen anstelle einer Hämgruppe Vanadat als prothetische Gruppe. Diese Enzyme wurden aus Meeresorganismen und einigen Landpilzen isoliert.

Das Vanadium in dieser Gruppe wird von drei Nicht-Protein-Sauerstoffatomen koordiniert, einem Stickstoff aus einem Histidinrest und einem Stickstoff aus einer Azidbindung.

Andere Peroxidasen

Viele bakterielle Haloperoxidasen mit anderen prothetischen Gruppen als Häm oder Vanadium werden in diese Gruppe eingeteilt. Zu dieser Gruppe gehören auch Glutathionperoxidasen, die eine prothetische Selenocysteingruppe und einige Enzyme enthalten, die Lignin oxidieren können.

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