Das Myoglobin ist ein globuläres globuläres Protein, das im Cytosol von Skelett- und Herzmuskelzellen vorkommt. Seine Hauptfunktion besteht darin, eine Sauerstoffreserve zu bilden und den intrazellulären Sauerstofftransport zu fördern.
John Kendrew und Max Perutz erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie für ihre Studien zu globulären Proteinen. Diese Autoren haben die dreidimensionale Struktur von Myoglobin bzw. Hämoglobin aufgeklärt. Historisch gesehen war Myoglobin eines der ersten Proteine, aus denen die dreidimensionale Struktur bestimmt wurde.
Grafische Darstellung der Molekülstruktur von drei sauerstoffhaltigen Proteinen: Leghemoglobin, Hämoglobin und Myoglobin (Quelle: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) über Wikimedia Commons)
Globuläre Proteine sind kompakte Moleküle mit einer Kugelform; Sie sind im Cytosol oder im Lipidanteil der Zellmembranen löslich. Sie sind im Gegensatz zu faserigen Proteinen, deren Hauptfunktionen strukturell sind, für die wichtigsten biologischen Wirkungen verantwortlich.
Myoglobin verleiht frischem Fleisch seine rote Farbe. Dies tritt auf, wenn Myoglobin als Oxymyoglobin mit Sauerstoff angereichert ist und das Eisen, aus dem es besteht, in Form von Eisen vorliegt: Mb-Fe2 + O2.
Wenn das Fleisch der Umwelt ausgesetzt wird, oxidiert instabiles Eisen (II) und wird zu Eisen (III). Unter diesen Bedingungen ändert sich die Farbe aufgrund der Bildung von Methamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-) zu Brauntönen.
Normalerweise sind die Myoglobinspiegel im Blut sehr gering und liegen in der Größenordnung von Mikrogramm pro Liter (μg / l). Diese Spiegel steigen an, wenn eine Muskelzerstörung auftritt, wie bei einer Rhabdomyolyse der Skelettmuskulatur oder bei einem Herzinfarkt mit Gewebezerstörung und bei einigen Myopathien.
Seine Anwesenheit im Urin wird unter bestimmten Bedingungen beobachtet, bei denen eine Gewebeschädigung sehr wichtig ist. Der frühe diagnostische Wert für einen Herzinfarkt ist umstritten.
Struktur des Myoglobins
Myoglobin hat ein Molekulargewicht von fast 18 kDa einschließlich der Hämgruppe. Es besteht aus vier helikalen Segmenten, die durch "scharfe Kurven" verbunden sind. Diese Myoglobinhelices sind dicht gepackt und behalten ihre strukturelle Integrität bei, selbst wenn die Hämgruppe entfernt wird.
Die Struktur von globulären Proteinen sowie aller zellulären Proteine ist hierarchisch, so dass die Struktur von Myoglobin auch hierarchisch ist. Die erste Ebene ist die Primärstruktur, die durch die lineare Sequenz von Aminosäuren gebildet wird, und Myoglobin besteht aus einer Kette von 153 Aminosäuren.
Grafisches Schema der helikalen und globulären Struktur von Myoglobin (Quelle: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) über Wikimedia Commons)
Die Sekundärstruktur von Myoglobin besteht aus der Konformation der Alpha-Helices. Myoglobin enthält 8 Alpha-Helices, die durch Wiederholung von Polypeptidteilen gebildet werden, die durch kurze Segmente aperiodischer Anordnung verbunden sind.
Die Tertiärstruktur besteht aus der dreidimensionalen Konformation mit biologischer Aktivität. Die wichtigsten Merkmale dieser Struktur sind die Falten. Die quaternäre Struktur bezieht sich auf die Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten, die durch nichtkovalente Bindungen oder Wechselwirkungen getrennt und verbunden sind.
Myoglobin und seine Hämprothesengruppe (Quelle: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) über Wikimedia Commons)
Myoglobin hat eine sehr kompakte Struktur mit nach innen gerichteten hydrophoben Resten und nach außen gerichteten hydrophilen oder polaren Resten. Die inneren unpolaren Reste bestehen aus Leucin, Valin, Methionin und Phenylalanin. Die einzigen internen polaren Reste sind zwei Histidine, die Funktionen am aktiven Zentrum haben.
Die prothetische Hämgruppe befindet sich in einer Spalte im unpolaren inneren Teil der Polypeptidkette von Myoglobin. Diese Gruppe enthält Eisen in Form von Eisen, das sich mit Sauerstoff unter Bildung von Oxymyoglobin bindet.
Funktion
Die Funktion von Myoglobin besteht darin, Sauerstoff an die Hämgruppe seiner Struktur zu binden und eine Sauerstoffreserve für die Muskelfunktion zu bilden. Da Sauerstoff in der Myoglobinstruktur im Zytoplasma der Muskelzelle eingeschlossen ist, bleibt sein durch freien Sauerstoff bestimmter intrazellulärer Druck niedrig.
Ein niedriger intrazellulärer Sauerstoffdruck hält den Gradienten für den Sauerstoffeintritt in die Zelle aufrecht. Dies begünstigt den Durchgang von Sauerstoff vom Blutkreislauf zur Muskelzelle. Wenn Myoglobin gesättigt ist, nimmt der intrazelluläre Sauerstoff zu, was den Gradienten progressiv verringert und somit den Transfer verringert.
Die Bindungskurve von Sauerstoff an Myoglobin ist hyperbolisch. In den Anfangsabschnitten der Kurve führen kleine Änderungen des Sauerstoffpartialdrucks zu großen Änderungen der Sättigung von Myoglobin mit Sauerstoff.
Wenn dann der Sauerstoffpartialdruck ansteigt, steigt die Sättigung weiter an, aber langsamer, dh ein viel größerer Anstieg des Sauerstoffpartialdrucks ist erforderlich, um die Myoglobinsättigung zu erhöhen, und progressiv die Kurve flacht ab.
Es gibt eine Variable, die die Affinität der Kurve mit der Bezeichnung P50 misst. Dies stellt den Sauerstoffpartialdruck dar, der erforderlich ist, um das in einer Lösung enthaltene Myoglobin um 50% zu sättigen. Wenn also das P50 zunimmt, wird gesagt, dass Myoglobin eine geringere Affinität hat, und wenn das P50 abnimmt, wird gesagt, dass Myoglobin eine höhere Affinität für Sauerstoff hat.
Wenn die Sauerstoffbindungskurven für Myoglobin und Hämoglobin untersucht werden, wird beobachtet, dass Myoglobin für jeden untersuchten Sauerstoffpartialdruck gesättigter als Hämoglobin ist, was darauf hinweist, dass Myoglobin eine höhere Affinität für Sauerstoff aufweist als Hämoglobin.
Arten von Muskelfasern und Myoglobin
Skelettmuskeln haben verschiedene Arten von Muskelfasern in ihrer Zusammensetzung, von denen einige als langsames Zucken und andere als schnelles Zucken bezeichnet werden. Schnell zuckende Fasern sind strukturell und metabolisch angepasst, um sich schnell, kräftig und anaerob zusammenzuziehen.
Langsam zuckende Fasern sind für langsame, aber längere Kontraktionen geeignet, die für Aerobic-Übungen mit Widerstand typisch sind. Einer der strukturellen Unterschiede dieser Fasern ist die Myoglobinkonzentration, die ihnen den Namen weißer und roter Fasern gibt.
Rote Fasern haben einen hohen Gehalt an Myoglobin, wodurch sie die rote Farbe erhalten, aber auch große Mengen an Sauerstoff aufrechterhalten können, was für ihre Funktion wesentlich ist.
Normalwerte
Normale Blutwerte für Männer liegen bei 19 bis 92 µg / l und für Frauen bei 12 bis 76 µg / l. In verschiedenen Labors gibt es jedoch Unterschiede in den Werten.
Diese Werte steigen an, wenn eine Muskelzerstörung auftritt, wie bei der Rhabdomyolyse des Skelettmuskels, bei ausgedehnten Verbrennungen, Stromschlägen oder bei ausgedehnter Muskelnekrose aufgrund eines arteriellen Verschlusses, bei Myokardinfarkt und bei einigen Myopathien.
Unter diesen Bedingungen erscheint Myoglobin im Urin und verleiht ihm eine charakteristische Farbe.
Verweise
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