MYOFIBRILLEN: EIGENSCHAFTEN, STRUKTUR, ZUSAMMENSETZUNG, FUNKTIONEN - BIOLOGIE - 2025

Die Myofibrillen sind die Struktureinheiten von Muskelzellen, auch Muskelfasern genannt. Sie sind sehr häufig, sie sind parallel angeordnet und werden vom Cytosol dieser Zellen eingebettet.

Gestreifte Muskelzellen oder Fasern sind sehr lange Zellen mit einer Länge von bis zu 15 cm und einem Durchmesser von 10 bis 100 μm. Seine Plasmamembran ist als Sarkolemma und sein Cytosol als Sarkoplasma bekannt.

Diagramm der Muskelstruktur eines Menschen (Quelle: Deglr6328 ~ commonswiki, via Wikimedia Commons)

Innerhalb dieser Zellen befinden sich zusätzlich zu den Myofibrillen mehrere Kerne und Mitochondrien, die als Sarkosomen bekannt sind, sowie ein prominentes endoplasmatisches Retikulum, das als sarkoplasmatisches Retikulum bekannt ist.

Myofibrillen werden als "kontraktile Elemente" von Muskeln bei Wirbeltieren erkannt. Sie bestehen aus verschiedenen Arten von Proteinen, die ihnen die elastischen und einziehbaren Eigenschaften verleihen. Darüber hinaus nehmen sie einen wichtigen Teil des Sarkoplasmas der Muskelfasern ein.

Unterschiede zwischen Muskelfasern

Es gibt zwei Arten von Muskelfasern: gestreifte und glatte Fasern mit jeweils anatomischer Verteilung und spezifischer Funktion. Myofibrillen sind besonders wichtig und offensichtlich in den gestreiften Muskelfasern, aus denen der Skelettmuskel besteht.

Gestreifte Fasern weisen unter dem Mikroskop ein sich wiederholendes Muster von Querbändern auf und sind mit Skelettmuskeln und einem Teil der Herzmuskeln verbunden.

Glatte Fasern hingegen zeigen unter dem Mikroskop nicht das gleiche Muster und befinden sich in den charakteristischen Muskeln des Gefäßsystems und des Verdauungssystems (und aller Eingeweide).

Allgemeine Charakteristiken

Myofibrillen bestehen aus zwei Arten kontraktiler Filamente (auch als Myofilamente bekannt), die wiederum aus den filamentösen Proteinen Myosin und Actin bestehen, die später beschrieben werden.

Grafische Darstellung von Myofibrillen im Skelettmuskel (Quelle: Modifiziert von BruceBlaus über Wikimedia Commons)

Verschiedene Forscher haben festgestellt, dass die Halbwertszeit der kontraktilen Proteine ​​der Myofibrillen zwischen 5 Tagen und 2 Wochen liegt, so dass der Muskel ein hochdynamisches Gewebe ist, nicht nur unter dem Gesichtspunkt der Kontraktion, sondern auch unter dem Gesichtspunkt der Synthese und Erneuerung seiner strukturellen Elemente.

Die funktionelle Einheit jeder Myofibrille in Muskelzellen oder -fasern wird als Sarkomer bezeichnet und durch eine Region begrenzt, die als "Z-Bande oder -Linie" bekannt ist, von wo aus sich die Aktin-Myofilamente in paralleler Reihenfolge erstrecken.

Da die Myofibrillen einen wesentlichen Teil des Sarkoplasmas einnehmen, beschränken diese faserigen Strukturen die Position der Zellkerne, zu denen sie gehören, in Richtung der Peripherie der Zellen nahe dem Sarkolemma.

Einige menschliche Pathologien hängen mit der Verschiebung der Kerne in Richtung des Inneren der myofibrillären Bündel zusammen, und diese werden als zentro-nukleare Myopathien bezeichnet.

Bildung von Myofibrillen oder "Myofibrillogenese"

Die ersten Myofibrillen werden während der Entwicklung des embryonalen Skelettmuskels zusammengesetzt.

Die Proteine, aus denen die Sarkomere bestehen (die funktionellen Einheiten der Myofibrillen), sind anfänglich an den Enden und Seiten einiger "Premiofibrillen" ausgerichtet, die aus Aktinfilamenten und kleinen Teilen von nichtmuskulärem Myosin II und spezifischem α-Aktin bestehen von Muskeln.

In diesem Fall werden die Gene, die für die Herz- und Skelettisoformen von α-Actin kodieren, in Muskelfasern in unterschiedlichen Anteilen exprimiert. Zuerst ist die Menge an Herzisoform, die exprimiert wird, größer und dann ändert sich diese in Richtung des Skeletts.

Nach der Bildung der Premiofibrillen sammeln sich die entstehenden Myofibrillen hinter der Zone der Premiofibrillenbildung an und in diesen wird die Muskel-Myosin-II-Form nachgewiesen.

Zu diesem Zeitpunkt richten sich die Myosinfilamente aus und komplexieren mit anderen spezifischen Myosin-bindenden Proteinen, was auch bei Aktinfilamenten der Fall ist.

Struktur und Zusammensetzung

Wie bereits erwähnt, bestehen Myofibrillen aus kontraktilen Protein-Myofilamenten: Actin und Myosin, die auch als dünne bzw. dicke Myofilamente bezeichnet werden. Diese sind unter dem Lichtmikroskop sichtbar.

- Dünne Myofilamente

Die dünnen Filamente der Myofibrillen bestehen aus dem Protein Actin in seiner filamentösen Form (Actin F), einem Polymer der Kugelform (Actin G), das kleiner ist.

Die filamentösen Stränge von G-Actin (F-Actin) bilden einen Doppelstrang, der sich zu einer Helix zusammenrollt. Jedes dieser Monomere wiegt mehr oder weniger 40 kDa und kann an bestimmten Stellen Myosin binden.

Diese Filamente haben einen Durchmesser von etwa 7 nm und verlaufen zwischen zwei Bereichen, die als I-Band und A-Band bekannt sind. Im A-Band befinden sich diese Filamente in einer sekundären hexagonalen Anordnung um die dicken Filamente.

Insbesondere ist jedes dünne Filament symmetrisch von drei dicken Filamenten getrennt, und jedes dicke Filament ist von sechs dünnen Filamenten umgeben.

Die dünnen und dicken Filamente interagieren miteinander durch "Kreuzbrücken", die aus den dicken Filamenten herausragen und in regelmäßigen Abständen von Abständen nahe 14 nm in der Myofibrillenstruktur auftreten.

Schematische Darstellung der Myofilamente, aus denen die Myofibrillen bestehen, und ihrer Querschnitte (Quelle: Kamran Maqsood 93 über Wikimedia Commons)

Die Aktinfilamente und andere assoziierte Proteine ​​erstrecken sich über die "Kanten" der Z-Linien hinaus und überlappen die Myosinfilamente in Richtung der Mitte jedes Sarkomers.

- Dicke Myofilamente

Die dicken Filamente sind Polymere des Myosin II-Proteins (jeweils 510 kDa) und werden durch Regionen begrenzt, die als "A-Banden" bekannt sind.

Myosin-Myofilamente sind ungefähr 16 nm lang und in hexagonalen Anordnungen angeordnet (wenn ein Querschnitt einer Myofibrille beobachtet wird).

Jedes Myosin II-Filament besteht aus vielen gepackten Myosinmolekülen, die jeweils aus zwei Polypeptidketten bestehen, die eine keulenförmige Region oder einen "Kopf" aufweisen und in "Bündeln" angeordnet sind, um die Filamente zu bilden.

Beide Bündel werden über ihre Enden in der Mitte jedes Sarkomers gehalten, so dass die "Köpfe" jedes Myosins auf die Z-Linie gerichtet sind, an der die dünnen Filamente befestigt sind.

Die Myosinköpfe erfüllen sehr wichtige Funktionen, da sie Bindungsstellen für ATP-Moleküle besitzen und außerdem während der Muskelkontraktion die Kreuzbrücken bilden können, um mit den dünnen Aktinfilamenten zu interagieren.

- Assoziierte Proteine

Aktinfilamente sind dank ihrer Wechselwirkung mit einem anderen Protein, das als Dystrophin bekannt ist, an der Plasmamembran von Muskelfasern (Sarkolemma) "verankert" oder "fixiert".

Darüber hinaus gibt es zwei wichtige Aktin-bindende Proteine, Troponin und Tropomyosin, die zusammen mit Aktinfilamenten einen Proteinkomplex bilden. Beide Proteine ​​sind essentiell für die Regulation der Wechselwirkungen zwischen dünnen und dicken Filamenten.

Tropomyosin ist auch ein zweisträngiges, filamentöses Molekül, das mit Aktinhelices spezifisch im Bereich der Rillen zwischen den beiden Strängen assoziiert. Troponin ist ein dreigliedriger globulärer Proteinkomplex, der in Intervallen auf den Aktinfilamenten angeordnet ist.

Dieser letzte Komplex fungiert als kalziumabhängiger "Schalter", der die Kontraktionsprozesse der Muskelfasern reguliert, weshalb er von größter Bedeutung ist.

Im gestreiften Muskel von Wirbeltieren gibt es zusätzlich zwei andere Proteine, die mit den dicken und dünnen Filamenten interagieren, die als Titin bzw. Nebulin bekannt sind.

Nebulin hat wichtige Funktionen bei der Regulierung der Länge von Aktinfilamenten, während Titin an der Unterstützung und Verankerung von Myosinfilamenten in einer Region des Sarkomers beteiligt ist, die als M-Linie bekannt ist.

Andere Proteine

Es gibt andere Proteine, die mit dicken Myofilamenten assoziieren, die als Myosin-bindendes Protein C und Myomesin bekannt sind und für die Fixierung von Myosinfilamenten in der M-Linie verantwortlich sind.

Eigenschaften

Myofibrillen haben elementare Auswirkungen auf die Bewegungsfähigkeit von Wirbeltieren.

Da sie aus den faserigen und kontraktilen Proteinkomplexen des Muskelapparates bestehen, sind diese wesentlich, um die Reaktionen auf die Nervenreize auszuführen, die zu Bewegung und Verschiebung führen (in gestreiften Skelettmuskeln).

Die unbestreitbaren dynamischen Eigenschaften des Skelettmuskels, der mehr als 40% des Körpergewichts ausmacht, werden durch die Myofibrillen vermittelt, die gleichzeitig zwischen 50 und 70% der Proteine ​​im menschlichen Körper besitzen.

Die Myofibrillen sind als Teil dieser Muskeln an all ihren Funktionen beteiligt:

- Mechanisch : Um chemische Energie in mechanische Energie umzuwandeln, um Kraft zu erzeugen, die Haltung aufrechtzuerhalten, Bewegungen zu erzeugen usw.

- Stoffwechsel : da der Muskel am basalen Energiestoffwechsel beteiligt ist und als Speicherort für grundlegende Substanzen wie Aminosäuren und Kohlenhydrate dient; Es trägt auch zur Wärmeerzeugung und zum Verbrauch von Energie und Sauerstoff bei körperlichen Aktivitäten oder Sportübungen bei.

Da Myofibrillen hauptsächlich aus Proteinen bestehen, stellen sie eine Speicher- und Freisetzungsstelle für Aminosäuren dar, die zur Aufrechterhaltung des Blutzuckerspiegels während des Fastens oder Hungerns beitragen.

Auch die Freisetzung von Aminosäuren aus diesen Muskelstrukturen ist im Hinblick auf die Biosynthesebedürfnisse anderer Gewebe wie Haut, Gehirn, Herz und anderer Organe wichtig.

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