ENZYM: WIE ES FUNKTIONIERT UND BEISPIELE - BIOLOGIE - 2025

Ein Enzym , ein biologischer Katalysator oder ein Biokatalysator ist ein Molekül, das im Allgemeinen aus Proteinen stammt und die Fähigkeit besitzt, die chemischen Reaktionen in Lebewesen zu beschleunigen. Die katalytischen Proteinmoleküle sind Enzyme, und diejenigen mit RNA-Natur sind Ribozyme.

In Abwesenheit von Enzymen könnte die enorme Anzahl von Reaktionen, die in der Zelle stattfinden und Leben ermöglichen, nicht auftreten. Diese sind dafür verantwortlich, den Prozess um Größenordnungen nahe 10 ⁶ zu beschleunigen - und in einigen Fällen viel höher.

Schematische Darstellung eines Key-Lock-Übergangs eines Enzym-Substrat-Komplexes. Quelle: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Verfasst von Jerry Crimson Mann, modifiziert von TimVickers, vektorisiert von Fvasconcellosderivative Arbeit: Retama (talk) derivative Arbeit: Bekerr

Katalyse

Ein Katalysator ist ein Molekül, das die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion verändern kann, ohne bei dieser Reaktion verbraucht zu werden.

Chemische Reaktionen beinhalten Energie: Die an der Reaktion beteiligten Ausgangsmoleküle oder Reaktanten beginnen mit einem Energiegrad. Eine zusätzliche Energiemenge wird absorbiert, um den "Übergangszustand" zu erreichen. Anschließend wird die Energie mit den Produkten freigesetzt.

Die Energiedifferenz zwischen Reaktanten und Produkten wird als ∆G ausgedrückt. Wenn das Energieniveau der Produkte höher als das der Reaktanten ist, ist die Reaktion endergonisch und nicht spontan. Im Gegensatz dazu ist die Reaktion exergonisch und spontan, wenn die Energie der Produkte geringer ist.

Nur weil eine Reaktion spontan ist, bedeutet dies nicht, dass sie mit einer nennenswerten Geschwindigkeit auftritt. Die Reaktionsgeschwindigkeit hängt vom ∆G * ab (das Sternchen bezieht sich auf die Aktivierungsenergie).

Der Leser muss diese Konzepte berücksichtigen, um zu verstehen, wie Enzyme funktionieren.

Enzyme

Was ist ein Enzym?

Enzyme sind biologische Moleküle von unglaublicher Komplexität, die hauptsächlich aus Proteinen bestehen. Proteine ​​wiederum sind lange Ketten von Aminosäuren.

Eine der bekanntesten Eigenschaften von Enzymen ist ihre Spezifität auf dem Zielmolekül - dieses Molekül wird als Substrat bezeichnet.

Eigenschaften von Enzymen

Enzyme existieren in verschiedenen Formen. Einige bestehen vollständig aus Proteinen, während andere Regionen nicht-proteinischer Natur aufweisen, die als Cofaktoren (Metalle, Ionen, organische Moleküle usw.) bezeichnet werden.

Somit ist ein Apoenzym ein Enzym ohne seinen Cofaktor, und die Kombination des Apoenzyms und seines Cofaktors wird als Holoenzym bezeichnet.

Sie sind Moleküle von beträchtlicher Größe. Es ist jedoch nur eine kleine Stelle auf dem Enzym direkt an der Reaktion mit dem Substrat beteiligt, und diese Region ist die aktive Stelle.

Wenn die Reaktion beginnt, greift das Enzym in sein Substrat ein, wie ein Schlüssel in sein Schloss eingreift (dieses Modell ist eine Vereinfachung des tatsächlichen biologischen Prozesses, dient jedoch zur Veranschaulichung des Prozesses).

Alle chemischen Reaktionen, die in unserem Körper auftreten, werden durch Enzyme katalysiert. Wenn diese Moleküle nicht existieren würden, müssten wir Hunderte oder Tausende von Jahren warten, bis die Reaktionen abgeschlossen sind. Daher muss die Regulierung der Enzymaktivität auf sehr spezifische Weise gesteuert werden.

Nomenklatur und Klassifikation von Enzymen

Wenn wir ein Molekül sehen, dessen Name auf –ase endet, können wir sicher sein, dass es sich um ein Enzym handelt (obwohl es Ausnahmen von dieser Regel gibt, wie z. B. Trypsin). Dies ist die Namenskonvention für Enzyme.

Es gibt sechs Grundtypen von Enzymen: Oxidoreduktasen, Transferasen, Hydrolasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen; Verantwortlich für: Redoxreaktionen, Atomtransfer, Hydrolyse, Addition von Doppelbindungen, Isomerisierung bzw. Vereinigung von Molekülen.

Wie funktionieren Enzyme?

Im Abschnitt Katalyse haben wir erwähnt, dass die Reaktionsgeschwindigkeit vom Wert von ∆G * abhängt. Je höher dieser Wert ist, desto langsamer ist die Reaktion. Das Enzym ist dafür verantwortlich, diesen Parameter zu verringern und so die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen.

Der Unterschied zwischen den Produkten und den Reaktanten bleibt identisch (das Enzym beeinflusst ihn nicht), ebenso wie ihre Verteilung. Das Enzym erleichtert die Bildung des Übergangszustands.

Enzyminhibitoren

Im Rahmen der Untersuchung von Enzymen sind Inhibitoren Substanzen, die es schaffen, die Aktivität des Katalysators zu verringern. Sie werden in zwei Typen eingeteilt: kompetitive und nicht kompetitive Inhibitoren. Diejenigen des ersten Typs konkurrieren mit dem Substrat und die anderen nicht.

Im Allgemeinen ist der Inhibitionsprozess reversibel, obwohl einige Inhibitoren fast permanent an das Enzym gebunden bleiben können.

Beispiele

Es gibt große Mengen an Enzymen in unseren Zellen - und in den Zellen aller Lebewesen. Am bekanntesten sind jedoch diejenigen, die an Stoffwechselwegen wie Glykolyse, Krebszyklus und Elektronentransportkette beteiligt sind.

Succinatdehydrogenase ist ein Enzym vom Typ Oxidoreduktase, das die Oxidation von Succinat katalysiert. In diesem Fall gehen bei der Reaktion zwei Wasserstoffatome verloren.

Unterschied zwischen biologischen Katalysatoren (Enzymen) und chemischen Katalysatoren

Es gibt chemische Katalysatoren, die wie biologische die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen. Es gibt jedoch bemerkenswerte Unterschiede zwischen den beiden Arten von Molekülen.

Enzymkatalysierte Reaktionen laufen schneller ab

Erstens können Enzyme die Reaktionsgeschwindigkeit um Größenordnungen nahe 10 ⁶ bis 10 ¹² erhöhen . Chemische Katalysatoren erhöhen ebenfalls die Geschwindigkeit, jedoch nur um einige Größenordnungen.

Die meisten Enzyme arbeiten unter physiologischen Bedingungen

Da biologische Reaktionen in Lebewesen durchgeführt werden, umgeben ihre optimalen Bedingungen die physiologischen Werte von Temperatur und pH. Chemiker ihrerseits benötigen drastische Temperatur-, Druck- und Säurebedingungen.

Spezifität

Enzyme sind sehr spezifisch in den Reaktionen, die sie katalysieren. In den meisten Fällen arbeiten sie nur mit einem oder wenigen Substraten. Die Spezifität gilt auch für die Art der von ihnen hergestellten Produkte. Das Spektrum der Substrate für chemische Katalysatoren ist viel breiter.

Die Kräfte, die die Spezifität der Wechselwirkung zwischen dem Enzym und seinem Substrat bestimmen, sind die gleichen, die die Konformation des Proteins selbst bestimmen (Van-der-Waals-Wechselwirkungen, elektrostatisch, Wasserstoffbrückenbindung und hydrophob).

Die Enzymregulation ist präzise

Schließlich haben Enzyme eine größere Regulationskapazität und ihre Aktivität variiert je nach Konzentration verschiedener Substanzen in der Zelle.

Zu den Regulationsmechanismen gehören die allosterische Kontrolle, die kovalente Modifikation von Enzymen und die Variation der Menge des synthetisierten Enzyms.

Verweise

1. Berg, JM, Stryer, L. & Tymoczko, JL (2007). Biochemie. Ich kehrte um.
2. Campbell, MK & Farrell, SO (2011). Biochemie. Sechste Ausgabe. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Lehrbuch der Biochemie. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J. & Röhm, KH (2005). Biochemie: Text und Atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Übung Biochemie. Menschliche Kinetik.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemie. Grundlagen für Medizin und Biowissenschaften. Ich kehrte um.
7. Poortmans, JR (2004). Prinzipien der Bewegungsbiochemie. Karger.
8. Voet, D. & Voet, JG (2006). Biochemie. Panamerican Medical Ed.