TUBULIN: ALPHA UND BETA, FUNKTIONEN - BIOLOGIE - 2025

Das Tubulin ist ein dimeres Protein, das aus zwei globulären Polypeptiden besteht: Alpha- und Beta-Tubulin. Sie sind röhrenförmig angeordnet, so dass Mikrotubuli entstehen, die zusammen mit Aktin-Mikrofilamenten und Zwischenfilamenten das Zytoskelett bilden.

Mikrotubuli kommen in verschiedenen essentiellen biologischen Strukturen vor, wie z. B. den Flagellen von Spermien, den Verlängerungen von Flimmerorganismen, den Zilien der Luftröhre und den Eileitern.

Darüber hinaus fungieren die durch Tubulin gebildeten Strukturen als Transportwege - analog zu Bahngleisen - für Materialien und Organellen innerhalb der Zelle. Die Verdrängung von Substanzen und Strukturen ist dank motorischer Proteine ​​möglich, die mit Mikrotubuli assoziiert sind, die als Kinesin und Dynein bezeichnet werden.

Allgemeine Charakteristiken

Tubulin-Untereinheiten sind 55.000 Dalton-Heterodimere und die Bausteine ​​von Mikrotubuli. Tubulin kommt in allen eukaryotischen Organismen vor und ist im Laufe der Evolution hoch konserviert worden.

Das Dimer besteht aus zwei Polypeptiden, die als Alpha- und Beta-Tubulin bezeichnet werden. Diese polymerisieren zu Mikrotubuli, die aus dreizehn parallel angeordneten Protofilamenten in Form eines Hohlrohrs bestehen.

Eine der wichtigsten Eigenschaften von Mikrotubuli ist die Polarität der Struktur. Mit anderen Worten, die beiden Enden der Mikrotubuli sind nicht gleich: Ein Ende wird als schnell wachsendes oder "mehr" Ende bezeichnet, und das andere Ende ist das langsam wachsende oder "weniger" Ende.

Die Polarität ist wichtig, da sie die Bewegungsrichtung entlang der Mikrotubuli bestimmt. Tubulindimer ist in der Lage, in schnellen Montagezyklen zu polymerisieren und zu depolarisieren. Dieses Phänomen tritt auch bei Aktinfilamenten auf.

Es gibt eine dritte Art von Untereinheit: Gamma-Tubulin. Dies ist nicht Teil der Mikrotubuli und befindet sich in den Zentrosomen; es ist jedoch an der Keimbildung und Bildung von Mikrotubuli beteiligt.

Alpha und Beta Tubulin

Die Alpha- und Beta-Untereinheiten assoziieren stark, um ein komplexes Heterodimer zu bilden. Tatsächlich ist die Wechselwirkung des Komplexes so intensiv, dass er unter normalen Bedingungen nicht dissoziiert.

Diese Proteine ​​bestehen aus 550 Aminosäuren, die größtenteils sauer sind. Obwohl Alpha- und Beta-Tubuline ziemlich ähnlich sind, werden sie von verschiedenen Genen codiert.

Aminosäurereste mit einer Acetylgruppe können in Alpha-Tubulin gefunden werden, was ihm unterschiedliche Eigenschaften in Zellflagellen verleiht.

Jede Untereinheit von Tubulin ist mit zwei Molekülen assoziiert: In Alpha-Tubulin bindet GTP irreversibel und es findet keine Hydrolyse der Verbindung statt, während die zweite Bindungsstelle in Beta-Tubulin GTP reversibel bindet und hydrolysiert .

Die GTP-Hydrolyse führt zu einem Phänomen, das als "dynamische Instabilität" bezeichnet wird, bei dem Mikrotubuli in Abhängigkeit von der Geschwindigkeit der Tubulinzugabe und der Geschwindigkeit der GTP-Hydrolyse Wachstums- und Abnahmezyklen durchlaufen.

Dieses Phänomen führt zu einer hohen Umsatzrate der Mikrotubuli, wobei die Halbwertszeit der Struktur nur wenige Minuten beträgt.

Eigenschaften

Zytoskelett

Die Alpha- und Beta-Untereinheiten von Tubulin polymerisieren zu Mikrotubuli, die Teil des Zytoskeletts sind.

Zusätzlich zu den Mikrotubuli besteht das Zytoskelett aus zwei zusätzlichen Strukturelementen: Aktin-Mikrofilamenten mit einem Durchmesser von ungefähr 7 nm und Zwischenfilamenten mit einem Durchmesser von 10 bis 15 nm.

Das Zytoskelett ist das Gerüst der Zelle, es unterstützt und erhält die Zellform. Die Membran und die subzellulären Kompartimente sind jedoch nicht statisch und befinden sich in ständigen Bewegungen, um die Phänomene Endozytose, Phagozytose und Materialsekretion ausführen zu können.

Die Struktur des Zytoskeletts ermöglicht es der Zelle, sich anzupassen, um alle oben genannten Funktionen zu erfüllen.

Es ist das ideale Medium für Zellorganellen, die Plasmamembran und andere zelluläre Komponenten, um neben der Teilnahme an der Zellteilung ihre normalen Funktionen zu erfüllen.

Sie tragen auch zu zellulären Bewegungsphänomenen wie der Fortbewegung von Amöben und speziellen Bewegungsstrukturen wie Zilien und Flagellen bei. Schließlich ist es für die Bewegung der Muskeln verantwortlich.

Mitose

Dank der dynamischen Instabilität können Mikrotubuli während der Zellteilungsprozesse vollständig reorganisiert werden. Das Mikrotubuli-Array kann während der Interphase zerlegt werden und die Tubulin-Untereinheiten sind frei.

Tubulin kann sich wieder zusammensetzen und die mitotische Spindel entstehen lassen, die an der Trennung der Chromosomen beteiligt ist.

Es gibt bestimmte Medikamente wie Colchicin, Taxol und Vinblastin, die die Zellteilungsprozesse stören. Es wirkt direkt auf die Tubulinmoleküle und beeinflusst das Phänomen der Mikrotubuli-Assemblierung und -Dissoziation.

Zentrosom

In tierischen Zellen erstrecken sich Mikrotubuli bis zum Zentrosom, einer kernnahen Struktur, die aus einem Paar von Zentriolen (jeweils senkrecht ausgerichtet) besteht und von einer amorphen Substanz umgeben ist, die als perizentrioläre Matrix bezeichnet wird.

Centriolen sind zylindrische Körper, die aus neun Mikrotubuli-Tripletts bestehen und eine ähnliche Organisation wie Zellzilien und Flagellen aufweisen.

Bei der Zellteilung erstrecken sich die Mikrotubuli von den Zentrosomen und bilden so die mitotische Spindel, die für die korrekte Verteilung der Chromosomen auf die neuen Tochterzellen verantwortlich ist.

Es scheint, dass die Zentriolen für den Aufbau von Mikrotubuli in Zellen nicht wesentlich sind, da sie in Pflanzenzellen oder in einigen eukaryotischen Zellen nicht vorhanden sind, wie in den Eizellen bestimmter Nagetiere.

In der perizentriolaren Matrix erfolgt die Initiierung des Zusammenbaus von Mikrotubuli, wobei die Keimbildung mit Hilfe von Gamma-Tubulin erfolgt.

Evolutionsperspektive

Die drei Arten von Tubulin (Alpha, Beta und Gamma) werden von verschiedenen Genen codiert und sind homolog zu einem Gen, das in Prokaryoten gefunden wird, das ein 40.000-Dalton-Protein namens FtsZ codiert. Das bakterielle Protein ist Tubulin funktionell und strukturell ähnlich.

Es ist wahrscheinlich, dass das Protein eine Stammfunktion in Bakterien hatte und während evolutionärer Prozesse modifiziert wurde, was zu einem Protein mit den Funktionen führt, die es in Eukaryoten ausführt.

Verweise

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