TYROSIN: EIGENSCHAFTEN, STRUKTUR, FUNKTIONEN, VORTEILE - BIOLOGIE - 2025

Das Tyrosin (Tyr, Y) ist eine der 22 Aminosäuren, aus denen Proteine ​​aller Zellen in Lebewesen bestehen. Im Gegensatz zu anderen Aminosäuren wie Valin, Threonin, Tryptophan, Leucin, Lysin und anderen ist Tyrosin eine "bedingt" essentielle Aminosäure.

Der Name "Tyrosin" leitet sich vom griechischen Wort "Tiros" ab, was Käse bedeutet, da diese Aminosäure zum ersten Mal in diesem Lebensmittel entdeckt wurde. Der Begriff wurde 1846 von Liebig geprägt, der Käse mit Kaliumhydroxid mischte und eine unbekannte Verbindung erhielt, die in Wasser kaum löslich war.

Chemische Struktur der Aminosäure Tyrosin (Quelle: Clavecin über Wikimedia Commons)

Nach der Erstbeschreibung erhielten andere Forscher wie Warren de la Rue und Hinterberger es aus kokkoidalen Insekten bzw. Hornproteinen. Seine Trennung von der Hydrolyse anderer Proteine ​​mit Salzsäure wurde 1901 von Mörner beschrieben.

Im Allgemeinen wird diese Aminosäure bei Säugetieren dank der Hydroxylierung von Phenylalanin erhalten, obwohl sie auch im Darm von Proteinen absorbiert wird, die mit der Nahrung aufgenommen werden.

Tyrosin hat mehrere Funktionen im menschlichen Körper und unter diesen sind möglicherweise die eines Substrats für die Produktion von Neurotransmittern und Hormonen wie Adrenalin und Schilddrüsenhormon am relevantesten.

Eigenschaften

Tyrosin wiegt ungefähr 180 g / mol und seine R-Gruppe oder Seitenkette hat eine Dissoziationskonstante pKa von 10,07. Seine relative Häufigkeit in zellulären Proteinen übersteigt 4% nicht, hat jedoch mehrere Funktionen, die für die menschliche Physiologie wesentlich sind.

Diese Aminosäure gehört zur Gruppe der aromatischen Aminosäuren, in denen auch Phenylalanin und Tryptophan vorkommen. Die Mitglieder dieser Gruppe haben aromatische Ringe in ihren R-Gruppen oder Seitenketten und sind im Allgemeinen hydrophobe oder unpolare Aminosäuren.

Wie Tryptophan absorbiert Tyrosin ultraviolettes Licht und ist einer der Aminosäurereste, die für die Absorption von Licht bei 280 nm vieler Proteine ​​verantwortlich sind, was es für seine Charakterisierung nützlich macht.

Es wird als "bedingt" essentielle Aminosäure angesehen, da seine Biosynthese beim Menschen von Phenylalanin, einer essentiellen Aminosäure, abhängt. Wenn der Körper seinen täglichen Phenylalaninbedarf erfüllt, kann Tyrosin problemlos synthetisiert werden und ist keine limitierende Aminosäure.

Wenn der Ernährung jedoch Phenylalanin fehlt, hat der Körper nicht nur ein Ungleichgewicht dieser Aminosäure, sondern auch von Tyrosin. Es ist auch wichtig zu beachten, dass die Tyrosinsynthesereaktion aus Phenylalanin nicht reversibel ist, so dass Tyrosin den zellulären Bedarf an Phenylalanin nicht decken kann.

Tyrosin gehört auch zur Gruppe der Aminosäuren mit doppelter Rolle bei der Produktion von glykogenen und ketogenen Stoffwechselzwischenprodukten, die an der Synthese von Glukose für das Gehirn und an der Bildung von Ketonkörpern in der Leber beteiligt sind.

Struktur

Wie die übrigen Aminosäuren ist Tyrosin oder β-Parahydroxyphenyl-α-Aminopropionsäure eine α-Aminosäure mit einem zentralen Kohlenstoffatom, α-Kohlenstoff genannt, und das chiral ist, da es an vier gebunden ist verschiedene Substituentenatome oder Moleküle.

Dieser chirale Kohlenstoff ist an zwei charakteristische Gruppen von Aminosäuren gebunden: eine Aminogruppe (NH 2) und eine Carboxylgruppe (COOH). Es teilt auch eine seiner Bindungen mit einem Wasserstoffatom und die verbleibende Bindung wird von der R-Gruppe oder der richtigen Seitenkette jeder Aminosäure besetzt.

Im Fall von Tyrosin besteht diese Gruppe aus einem aromatischen Ring, der mit einer Hydroxylgruppe (OH) assoziiert ist, wodurch sie Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen Molekülen eingehen kann und für bestimmte Enzyme wesentliche funktionelle Eigenschaften aufweist.

Eigenschaften

Tyrosin ist ein grundlegender Bestandteil vieler Proteine ​​mit einer großen Vielfalt an biologischen Aktivitäten und Funktionen.

Bei Menschen und anderen Säugetieren wird diese Aminosäure im Nerven- und Nierengewebe zur Synthese von Dopamin, Adrenalin und Noradrenalin verwendet, drei verwandten katecholaminergen Neurotransmittern, die für die Körperfunktion von großer Bedeutung sind.

Es ist auch wichtig für die Synthese von UV-Schutzmitteln wie Melanin; Einige Schmerzmittel wie Endorphine und antioxidative Moleküle wie Vitamin E.

In gleicher Weise dient diese Aminosäure zur Synthese von Tyrosin, Octopamin und Schilddrüsenhormonen durch die Organisation von Jod im Tyrosinrest von Thyreoglobulin.

Tyramin ist ein vasoaktives Molekül, das im menschlichen Körper vorkommt, und Octopamin ist ein mit Noradrenalin verwandtes Amin.

Alle diese Funktionen von Tyrosin sind dank seiner Gewinnung aus Nahrungsproteinen oder durch Hydroxylierung von Phenylalanin mit der Leber als Hauptorgan der systemischen Versorgung mit dieser Aminosäure möglich.

Funktionen in Pflanzen

Tyrosin und einige der während seiner Biosynthese erzeugten Zwischenprodukte speisen die Biosynthesewege von Metaboliten, die auf die Abwehr, die Anziehung von Bestäubern, den elektronischen Transport und die strukturelle Unterstützung spezialisiert sind.

Biosynthese

Beim Menschen wird Tyrosin aus der Nahrung gewonnen oder in einem einzigen Schritt von Leberzellen aus Phenylalanin, einer essentiellen Aminosäure, durch die durch das Enzym Phenylalaninhydroxylasekomplex katalysierte Reaktion synthetisiert.

Dieser Komplex hat Oxygenaseaktivität und ist nur in der Leber von Menschen oder anderen Säugetieren vorhanden. Die Tyrosinsynthesereaktion beinhaltet dann die Übertragung eines Sauerstoffatoms auf die para-Position des aromatischen Phenylalaninrings.

Diese Reaktion findet zur gleichen Zeit statt, zu der ein Wassermolekül durch Reduktion eines anderen molekularen Sauerstoffatoms gebildet wird und die Reduktionskraft direkt durch ein NADPH bereitgestellt wird, das mit einem Tetrahydropterinmolekül konjugiert ist, das Folsäure ähnlich ist.

Biosynthese in Pflanzen

In Pflanzen wird Tyrosin de novo stromabwärts des "Shikimat" -Pfades synthetisiert, der andere Biosynthesewege für andere aromatische Aminosäuren wie Phenylalanin und Tryptophan speist.

In diesen Organismen geht die Synthese von einer Verbindung aus, die als „Corismat“ bekannt ist und das Endprodukt des Shikimatweges und darüber hinaus die gemeinsame Vorstufe für alle aromatischen Aminosäuren, bestimmte Vitamine und Pflanzenhormone ist.

Chorismat wird durch die katalytische Wirkung des Enzyms Chorismatmutase in Präphenat umgewandelt. Dies ist der erste „festgelegte“ Schritt bei der Synthese von Tyrosin und Phenylalanin in Pflanzen.

Phenat wird durch oxidative Decarboxylierung und Transaminierung, die in beliebiger Reihenfolge auftreten kann, in Tyrosin umgewandelt.

In einem der Biosynthesewege können diese Schritte durch spezifische Enzyme katalysiert werden, die als Präphenat-spezifische Tyrosin-Dehydrogenase (PDH) (die Präphenat in 4-Hydroxyphenylpyruvat (HPP) umwandelt) und Tyrosin-Aminotransferase (die Tyrosin aus HPP produziert) bekannt sind ), beziehungsweise.

Ein anderer Syntheseweg von Tyrosin aus Präphenat beinhaltet die Transaminierung von Präphenat in eine nicht proteinogene Aminosäure namens L-Arogenat, die durch das Enzym Präphenat-Aminotransferase katalysiert wird.

L-Arogenat wird anschließend einer oxidativen Decarboxylierung unter Bildung von Thyroxin unterzogen, einer Reaktion, die von einem Arogenat-spezifischen Tyrosin-Dehydrogenase-Enzym, auch bekannt als ADH, gesteuert wird.

Pflanzen verwenden bevorzugt den Hydratweg, während die meisten Mikroben Tyrosin aus dem von Präphenat abgeleiteten HPP synthetisieren.

Verordnung

Wie für die meisten Aminosäurebiosynthesewege gilt, haben Pflanzen ein striktes Regulationssystem für die Synthese aromatischer Aminosäuren, einschließlich Tyrosin.

In diesen Organismen findet die Regulation auf vielen Ebenen statt, da die Mechanismen, die den Shikimatweg steuern, auch die Tyrosinproduktion steuern, ein Weg, für den es auch eigene Regulationsmechanismen gibt.

Die Anforderungen an Tyrosin und damit die Starrheit bei der Regulierung seiner Biosynthese sind jedoch für jede Pflanzenart spezifisch.

Degradierung

Der Abbau oder Katabolismus von Tyrosin führt zur Bildung von Fumarat und Acetoacetat. Der erste Schritt auf diesem Weg ist die Umwandlung der Aminosäure in 4-Hydroxyphenylpyruvat durch ein cytosolisches Enzym, das als Tyrosinaminotransferase bekannt ist.

Diese Aminosäure kann auch in den Mitochondrien von Hepatozyten durch ein Enzym Aspartataminotransferase transaminiert werden, obwohl dieses Enzym unter normalen physiologischen Bedingungen nicht sehr wichtig ist.

Durch den Abbau von Tyrosin kann Succinylacetoacetat hergestellt werden, das zu Succinylacetat decarboxyliert werden kann. Succinylacetat ist der wirksamste Inhibitor des Enzyms, das für die Synthese der Hämgruppe verantwortlich ist, des Enzyms 5-Aminolevulinsäuredehydratase.

Synthese von Adrenalin und Noradrenalin

Wie bereits erwähnt, ist Tyrosin eines der Hauptsubstrate für die Synthese von zwei sehr wichtigen Neurotransmittern für den menschlichen Körper: Adrenalin und Noradrenalin.

Dies wird anfänglich von einem Enzym verwendet, das als Tyrosinhydroxylase bekannt ist und in der Lage ist, dem aromatischen Ring der R-Gruppe von Tyrosin eine zusätzliche Hydroxylgruppe hinzuzufügen, wodurch die als Dopa bekannte Verbindung gebildet wird.

Dopa führt zu Dopamin, sobald es enzymatisch von einem Enzym Dopa-Decarboxylase verarbeitet wird, das die Carboxylgruppe von der Ausgangsaminosäure entfernt und ein Pyridoxalphosphat (FDP) -Molekül verdient.

Dopamin wird anschließend durch die Wirkung des Enzyms Dopamin-β-Oxidase in Noradrenalin umgewandelt, das die Addition einer Hydroxylgruppe an -CH katalysiert, die Teil der R-Gruppe von Tyrosin war und als "Brücke" zwischen dem aromatischen Ring fungierte und α-Kohlenstoff.

Epinephrin wird von Noradrenalin durch die Wirkung von Phenylethanolamin-N-methyltransferase abgeleitet, die für den S-Adenosylmethionin-abhängigen Transfer einer Methylgruppe (-CH3) auf die freie Aminogruppe von Noradrenalin verantwortlich ist.

Tyrosinreiche Lebensmittel

Wie oben diskutiert, ist Tyrosin eine "bedingt" essentielle Aminosäure, da es im menschlichen Körper durch Hydroxylierung von Phenylalanin, einer essentiellen Aminosäure, synthetisiert wird.

Wenn die Aufnahme von Phenylalanin den Anforderungen des Körpers entspricht, ist Tyrosin daher kein einschränkender Faktor für die normale Funktion von Zellen. Tyrosin wird jedoch auch aus Proteinen gewonnen, die mit der täglichen Nahrung aufgenommen werden.

Einige Studien berichten, dass die tägliche Mindestaufnahme von Tyrosin und Phenylalanin zwischen 25 und 30 mg pro Kilogramm Gewicht liegen sollte, sodass eine durchschnittliche Person mehr oder weniger 875 mg Tyrosin pro Tag konsumieren sollte.

Die Lebensmittel mit dem höchsten Tyrosingehalt sind Käse und Soja. Dazu gehören auch Rindfleisch, Lammfleisch, Schweinefleisch, Hühnchen und Fisch.

Einige Samen und Nüsse wie Walnüsse liefern ebenfalls erhebliche Mengen dieser Aminosäure, ebenso wie Eier, Milchprodukte, Getreide und Getreide.

Vorteile seiner Aufnahme

Tyrosin wird üblicherweise in Form von Nahrungsergänzungsmitteln oder Nahrungsergänzungsmitteln konsumiert, insbesondere zur Behandlung der als Phenylketonurie bekannten Pathologie, an der Patienten leiden, die Phenylalanin nicht angemessen verarbeiten können und daher kein Tyrosin produzieren.

Es wird angenommen, dass eine Erhöhung der Menge an Tyrosin, die pro Tag konsumiert wird, die kognitiven Funktionen in Bezug auf Lernen, Gedächtnis und Wachsamkeit unter Stressbedingungen verbessern kann, da sein Katabolismus mit der Synthese der Neurotransmitter Adrenalin und Noradrenalin zusammenhängt.

Einige Menschen nehmen tyrosinreiche Tabletten ein, um tagsüber wachsam zu bleiben, wenn sie viel Schlaf verloren haben.

Da diese Aminosäure an der Bildung des Schilddrüsenhormons beteiligt ist, kann ihr Verbrauch positive Auswirkungen auf die systemische Stoffwechselregulation haben.

Mangelstörungen

Albinismus und Alkaptonurie sind zwei Pathologien, die mit dem Metabolismus von Tyrosin zusammenhängen. Die erste Bedingung hängt mit der fehlerhaften Synthese von Melanin aus Tyrosin zusammen und die zweite mit Defekten beim Abbau von Tyrosin.

Der Albinismus ist durch den Mangel an Pigmentierung in der Haut gekennzeichnet, dh Patienten, die darunter leiden, haben weißes Haar und rosafarbene Haut, da Melanin das Pigment ist, das für die Farbgebung dieser Strukturen verantwortlich ist.

Diese Pathologie hat mit einem Mangel des Melanozyten-spezifischen Tyrosinase-Enzyms zu tun, das für die Umwandlung von Tyrosin in DOPA-Chinon verantwortlich ist, ein Zwischenprodukt bei der Synthese von Melanin.

Die Symptome einer Alkaptonurie sind offensichtlich als übertriebene (dunkle) Urinpigmentierung und spät auftretende Arthritis.

Andere Stoffwechselerkrankungen

Darüber hinaus gibt es andere Störungen im Zusammenhang mit dem Tyrosinstoffwechsel, darunter:

- Hereditäre Tyrosinämie Typ I: gekennzeichnet durch fortschreitende Leberdegeneration und Nierenfunktionsstörung

- Hereditäre Tyrosinämie Typ II oder Richner-Hanhart-Syndrom: Dies zeigt sich in Keratitis und ampullären Läsionen an den Handflächen und Fußsohlen

- Tyrosinämie Typ III: Diese kann asymptomatisch sein oder als geistige Behinderung vorliegen

- "Hawkinsinuria": gekennzeichnet durch metabolische Azidose im Kindesalter und die Unfähigkeit, im Wachstum zu gedeihen

Es gibt auch andere angeborene Defekte im Tyrosinstoffwechsel, die mit Defiziten in den für seinen Abbau verantwortlichen Enzymen zu tun haben, wie Tyrosinhydroxylase, die für den ersten Schritt bei der Synthese von Dopamin aus Tyrosin verantwortlich ist.

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