PORINE: EIGENSCHAFTEN, FUNKTION UND ZUSAMMENBAU - BIOLOGIE - 2025

Die Porine sind eine Art integraler Membranproteine, die die Diffusion verschiedener Arten mittelgroßer Moleküle ermöglichen. Sie befinden sich auf den Außenmembranen von gramnegativen Bakterien (wie bei E. coli) sowie von Mitochondrien und Chloroplasten. Diese Transmembranproteine ​​dringen vollständig in Membranen ein und ihre Struktur besteht aus β-Faltblättern.

Im Gegensatz zu Transporterproteinen sind Porine Kanalproteine, dh sie bilden offene Kanäle oder Poren, die die Membran durchqueren, wo sie sich befinden, und ermöglichen die freie Diffusion von Molekülen mit einer geeigneten Größe und Ladung.

Quelle: de: Benutzer: Zephyris

Eigenschaften

Porine sind Proteine, die Transmembrankanäle erzeugen, und im Gegensatz zu den meisten Proteinen, die eine Membran kreuzen, besteht der Teil, der die Membran kreuzt, aus β-Faltblättern anstelle von α-Helices.

Diesen integralen Membranproteinen fehlt möglicherweise die Selektivität für die Moleküle, die sie passieren, oder sie können bestimmte Selektivitätsgrade für Größe und Ladung aufweisen. Sie können auch den Durchgang von Molekülen ermöglichen, die kleiner als eine bestimmte Größe sind.

Der polare Bereich der Porinkette befindet sich auf der Innenseite, die den wässrigen Kanal bedeckt, während der unpolare Teil zur Außenseite des Zylinders vorsteht und mit dem hydrophoben Bereich der Lipiddoppelschicht der Membran wechselwirkt.

Die Diffusion durch die von diesen Proteinen gebildeten Kanäle beruht auf einem Konzentrationsgradienten des Moleküls oder der Substanz, die die Membran durchquert, und ist eine passive Diffusion, dh es wird keine metabolische Energie für die Bewegung der Substanz benötigt.

Diese Diffusion wird durch spezifische Mechanismen gesteuert, die den Kanal öffnen oder schließen und durch verschiedene Verbindungen inhibiert werden können.

Struktur

Ende der 1980er Jahre wurde mittels Röntgenkristallographie erstmals die Atomstruktur eines Porins bestimmt, die der Zellmembran von Rhodobacter capsulatus entspricht, einem photosynthetischen Bakterium.

Das Porin besteht aus einem Trimer, wobei jedes Monomer einen β-Zylinder mit 16 zusammenrollenden β-Faltblättern bildet, die eine zylindrische Struktur bilden, die durch die Membran hindurchtreten kann und eine mit Wasser gefüllte Pore enthält.

Seitdem wurden verschiedene Arten von Porinen beschrieben, sowohl aus prokaryotischen als auch aus eukaryotischen Zellen. Alle von ihnen bestehen aus verbundenen β-Faltblättern, die eine β-tonnenartige Struktur bilden, und einem wassergefüllten Kanal, der einen Durchmesser zwischen 0,6 und 3 nm messen kann.

In Mitochondrien bestehen Porine aus 19 β-Faltblättern, die zusammengefaltet den β-Zylinder bilden.

In vielen Bakterien bestehen Porine aus 16 bis 18 antiparallelen β-Faltblättern, die ein β-Barrel bilden und Wasserstoffbrücken zwischen benachbarten Molekülen entlang der Kette aufweisen.

Funktion

Die Porine von Bakterien und die Membranen von Mitochondrien und Chloroplasten sind funktionell ähnlich und arbeiten aufgrund ihrer Ähnlichkeit in Bezug auf Porendimensionen, Atomstruktur und passive Diffusionseigenschaften auf ähnliche Weise.

Die Breite des Porinkanals wird durch die Ausrichtung von Polypeptiden an der Innenwand der Struktur definiert, wodurch die Größe der durch sie hindurchtretenden Moleküle eingeschränkt werden kann.

Die Ähnlichkeit dieser Strukturen verstärkt die endosymbiotische Theorie, wonach die Mitochondrien eukaryotischer Zellen von einem prokaryotischen Organismus stammen, der von einem eukaryotischen Zellvorläufer phagozytiert wurde.

In Eukaryoten

In eukaryotischen Zellen finden sich Porine in den äußeren Membranen von Mitochondrien und Plastiden. Die in Plastiden gefundenen Porine wurden nur sehr wenig untersucht.

Im Fall von Mitochondrien werden sie als mitochondriale Porine oder spannungsgesteuerte Anionenkanäle (VDAC) bezeichnet. Sie sind breite Kanäle mit einem ungefähren Durchmesser von 3 nm, die den größten Proteinbestandteil in den äußeren Membranen bilden. Sie machen etwa 30% der gesamten Proteine ​​in dieser Membran aus.

Sie erzeugen eine Permeabilität für ungeladene Moleküle von bis zu 5000 Da. Mitochondriale Porine ermöglichen den Durchgang kleiner Moleküle, Ionen und Metaboliten in den Intermembranraum.

Die Moleküle und Ionen, die den Zwischenmembranraum durchqueren, passieren die innere Mitochondrienmembran nicht, da sie eine größere Undurchlässigkeit aufweist. Daher ist der Raum zwischen den beiden Membranen mit kleinen Molekülen und Ionen beladen, die dem Zytoplasma ähnlich sind.

In Prokaryoten

Bei gramnegativen Bakterien können sie sich durch eine äußere Membran als Schutzmaßnahme von der Umwelt isolieren. Diese Membran enthält Porine, die für die von Bakterien benötigten Nährstoffe durchlässig sind.

In der Membran einer prokaryotischen Zelle befinden sich etwa 100.000 Porine, die etwa 70% der gesamten Proteine ​​in dieser Struktur ausmachen.

Bei Darmbakterien schützt die äußere Membran vor äußeren Schadstoffen wie Antibiotika, Gallensalzen und Proteasen.

Porine stellen die Aufnahme und Eliminierung kleiner hydrophiler Moleküle sicher und ermöglichen es der Zelle, Nährstoffe zu erhalten, die für ihre ordnungsgemäße Funktion erforderlich sind, und sich von Abfallprodukten zu befreien. In E. coli ermöglichen Porine den Durchgang von Disacchariden, Phosphaten und anderen kleinen Molekülen.

Zusammenbau von Porinen in Eukaryoten und Prokaryoten

Mitochondriale Porine werden von einem Proteinkomplex namens TOM (Translokase der äußeren Mitochondrienmembran) in die Mitochondrien importiert und vom SAM-Komplex (Proteinklassifizierungs- und Assemblierungsmaschinerie) inseriert.

Viele Studien haben beschrieben, wie einige bakterielle Außenmembranproteine ​​durch einen Mechanismus, der von den TOM- und SAM-Komplexen verwaltet wird, in die Mitochondrien eukaryotischer Zellen importiert werden, was darauf hinweist, dass dieser Insertionsprozess zwischen den beiden Systemen erhalten geblieben ist.

In Bakterien werden Porine von einem Komplex inseriert, der die als BAM bezeichnete β-Barrel-Montagemaschine besitzt. Dieser Komplex besteht aus fünf Proteinen, von denen vier Lipoproteine ​​sind.

Obwohl der Insertionsprozess von Porinen und ihre Strukturen zwischen eukaryotischen und prokaryotischen Zellen ähnlich sind, besteht ein bemerkenswerter Unterschied darin, dass bei Prokaryoten das Vorhandensein von Lipoproteinen für die Insertion dieser Strukturen erforderlich ist.

Andererseits hängt sein Aufbau in den mitochondrialen Außenmembranen von der Anwesenheit von zwei akzessorischen Proteinen des SAM-Komplexes ab: den Proteinen Sam35 und Sam36.

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