Das Ovalbumin ist das am häufigsten vorkommende Protein in den "klaren" Eiern von Vögeln. Es gehört zur Familie der Proteine, die als "Serpin" oder "Serinprotease-Inhibitor" bekannt sind und eine sehr vielfältige Gruppe von eukaryotischen Proteinen darstellen (einschließlich mehr als 300 homologer Proteine).
Es war eines der ersten Proteine, die mit großer Reinheit isoliert wurden, und dank seiner überraschenden Häufigkeit in den Fortpflanzungsstrukturen von Vögeln wird es häufig als "Modell" bei der Erstellung von "Standards" für die Untersuchung der Struktur, der Eigenschaften, die Synthese und Sekretion vieler Proteine.
Molekülstruktur von Ovalbumin (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD-Mitarbeiter am European Bioinformatics Institute via Wikimedia Commons)
In Prozent ausgedrückt macht Ovalbumin zwischen 60 und 65% des gesamten Proteingehalts von Eiweiß aus, hat jedoch im Gegensatz zu den anderen Mitgliedern der Serpin-Proteinfamilie keine Aktivität als Proteaseinhibitor.
Das Weiß von Hühnereiern hat auch andere Proteine:
- Ovotransferrin, auch Conalbumin genannt, macht 13% des gesamten Proteingehalts des Weiß aus
- Ovomucoid, ein Glykoprotein, das 11% der Gesamtmenge ausmacht
- Ovomucin, ein weiteres sulfatiertes Glykoprotein, das 3,5% ausmacht
- Lysozym oder Muramidase, die ebenfalls 3,5% des Gesamtproteins des Weiß ausmachen
- Globuline, die 4% ausmachen
Die Synthese von Ovalbumin erfolgt aus einer Mischung von Zwischenpeptiden während des Transits des Eies durch den Eileiter von Vögeln, und es gibt Berichte, dass die Transkription der beteiligten Gene nur als Reaktion auf das Vorhandensein von Östrogen, einem Sexualhormon, erfolgt.
Struktur
Ovalbumin ist ein monomeres Phosphoglykoprotein mit einem Molekulargewicht von etwa 45 kDa und einem isoelektrischen Punkt nahe 4,5. In seiner Struktur gibt es daher zahlreiche Stellen für Phosphorylierung und Glykosylierung, die sehr häufig posttranslationale Modifikationen in Proteinen sind.
Dieses Protein wird von einem 7.700 Basenpaar-Gen kodiert, das durch das Vorhandensein von 8 Exons gekennzeichnet ist, die mit 7 Introns durchsetzt sind. Daher wird vermutet, dass sein Messenger mehrere posttranskriptionelle Modifikationen durchläuft, um das reife Protein zu erhalten.
Das Ovalbumin aus Hühnereiern weist 386 Aminosäurereste auf, und es wurde gezeigt, dass die reine Form dieses Proteins aus drei Unterklassen besteht, die als A1, A2 und A3 bekannt sind und dadurch gekennzeichnet sind, dass sie zwei, eine bzw. keine Phosphatgruppen enthalten.
In Bezug auf die Tertiärstruktur zeigt die Aminosäuresequenz von Ovalbumin das Vorhandensein von 6 Cysteinresten, zwischen denen vier Disulfidbrücken gebildet werden. Darüber hinaus haben einige Strukturstudien gezeigt, dass das N-terminale Ende dieses Proteins acetyliert ist.
S-
Wenn die Eier gelagert werden, wird die Struktur von Ovalbumin modifiziert und bildet das, was in der Literatur als S-Ovalbumin bekannt ist, eine stabilere Form gegen Hitze, die aufgrund von Austauschmechanismen zwischen Disulfiden und Sulfhydryl gebildet wird.
Zusätzlich zur Lagertemperatur wird diese "Form" von Ovalbumin auch in Abhängigkeit vom inneren pH-Wert der Eier gebildet, der bei jeder Art von Protein in der Natur zu erwarten ist.
S-Ovalbumin ist also das, worauf einige Überempfindlichkeitsreaktionen zurückzuführen sind, unter denen manche Menschen nach der Einnahme von Eiern leiden.
Eigenschaften
Trotz der Tatsache, dass Ovalbumin zu einer Familie von Proteinen gehört, die durch ihre Aktivität als Proteaseinhibitoren gekennzeichnet sind, weist es keine inhibitorische Aktivität auf und seine Funktion wurde nicht vollständig aufgeklärt.
Es wurde jedoch angenommen, dass eine mögliche Funktion dieses Enzyms der Transport und die Speicherung von Metallionen zum und vom Embryo ist. Andere Autoren haben vorgeschlagen, dass es während seines Wachstums auch als Nahrungsquelle für den Embryo fungiert.
Aus experimenteller Sicht stellt Ovalbumin eines der wichtigsten "Modell" -Proteine für verschiedene Struktur-, Funktions-, Synthese- und Proteinsekretionsstudiensysteme dar, weshalb es für den Fortschritt in wissenschaftlichen Fragen sehr wichtig war.
Funktionen für die Lebensmittelindustrie
Da es eines der am häufigsten vorkommenden Proteine in Hühnereiweiß ist, ist es außerdem ein äußerst wichtiges Protein für die Ernährung von Menschen und anderen Tieren, die die Eier verschiedener Vögel fressen.
Im kulinarischen Bereich werden Ovalbumin sowie der Rest der Proteine in Eiweiß wegen ihrer funktionellen Eigenschaften verwendet, insbesondere wegen der Schaumfähigkeit, einem Prozess, bei dem die Polypeptide denaturiert werden und die Luftgrenzfläche bilden. / stabile Flüssigkeitscharakteristik des Dispersionszustands.
Denaturierung
Da Ovalbumin zahlreiche Sulfhydrylgruppen aufweist, ist es ein ziemlich reaktives und leicht denaturierendes Protein.
Die Denaturierungstemperatur von Ovalbumin liegt zwischen 84 und 93 ° C, wobei 93 die S-Ovalbuminform kennzeichnet, die bei höheren Temperaturen stabiler ist. Die Denaturierung von Ovalbumin durch Hitze führt zur Bildung der charakteristischen weißlichen "Gele", die beim Kochen von Eiern beobachtet werden.
Spiegeleier (Quelle: WhatamIdoing via Wikimedia Commons)
PH ist auch ein wichtiger Faktor, wenn man die Denaturierung dieses Proteins sowie die Art und Konzentration der Salze berücksichtigt. Für Ovalbumin liegt der denaturierende pH-Wert bei etwa 6,6.
Unter verschiedenen Denaturierungsbedingungen neigen Ovalbuminmoleküle stark zur Aggregation, ein Prozess, der normalerweise durch Zugabe von Salzen und Erhöhung der Temperatur beschleunigt werden kann.
Die Fähigkeit von Ovalbumin und anderen Eiweißproteinen, beim Erhitzen gelartige Strukturen zu bilden, sowie ihre Fähigkeit, sich an Wassermoleküle zu binden und als Emulgatoren zu fungieren, geben ihnen ihre wichtigsten funktionellen Eigenschaften und Deshalb werden sie vor allem in der Lebensmittelindustrie so ausgebeutet.
Der Denaturierungsprozess dieses Proteins war sehr nützlich, um die Übergangsmechanismen zwischen Feststoff- und Gelzuständen zu untersuchen und um den Effekt zu untersuchen, den verschiedene Salztypen bei unterschiedlichen Konzentrationen (Ionenstärke) auf die Integrität haben von Proteinen.
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