METHIONIN: EIGENSCHAFTEN, FUNKTIONEN, LEBENSMITTEL, VORTEILE - BIOLOGIE - 2025

Das Methionin (Met, M) wird in die Gruppe der unpolaren Aminosäuren oder der hydrophoben Aminosäure eingeteilt. Diese Aminosäure enthält Schwefel (S) in ihrer Seitenkette, der mit Metallatomen oder mit elektrophilen Gruppen reagieren kann.

Methionin wurde von John Howard Mueller im zweiten Jahrzehnt des 20. Jahrhunderts entdeckt. Mueller isolierte Methionin aus Casein, einem Protein, mit dem er hämolytische Streptokokkenkulturen züchtete.

Chemische Struktur der Aminosäure Methionin (Quelle: Hbf878 über Wikimedia Commons)

Der Name "Methionin" ist eine Abkürzung für den chemischen Namen dieser Aminosäure: γ-Methylthiol-α-aminobuttersäure und wurde 1925 von S. Odake eingeführt.

Es ist eine essentielle Aminosäure für Säugetiere und kann in den Syntheseweg von Cystein, einer nicht essentiellen Aminosäure, gelangen, solange der Körper Methionin aus der Nahrung erhält. Pflanzen und Bakterien synthetisieren es aus Homocystein, einem Derivat von Cystein und Homoserin.

Sein Katabolismus impliziert einerseits die Eliminierung von Stickstoff aus seiner Struktur und seine Ausscheidung als Harnstoff und andererseits die Umwandlung seiner Kohlenstoffkette in Succinyl-CoA.

Methionin wird neben Valin und Threonin als glucogene Aminosäure angesehen, da diese Aminosäuren sich in Succinat umwandeln und in den Krebszyklus eintreten können. Die glukogenen Aminosäuren können Kohlenhydrate und damit Glukose produzieren.

Es gibt viele methioninreiche Lebensmittel wie Thunfisch, Fleisch, Eiweiß, Käse und Nüsse.

Methionin ist essentiell für die Synthese vieler Proteine, erfüllt wichtige Funktionen im Fettstoffwechsel, hauptsächlich für die Skelettmuskulatur, und ist auch als Antioxidans beteiligt.

Es gibt zahlreiche Störungen im Zusammenhang mit dem Metabolismus von Methionin und Schwefel, die mit Pathologien verbunden sind, die unterschiedliche Auswirkungen auf die Gesundheit haben. Einige induzieren eine Homocysteinakkumulation, die von Thrombose, Störungen des Zentralnervensystems (ZNS), schwerer Verzögerung des mentalen und Skelettsystems begleitet wird.

Andere, wie das Fehlen von Adenosyltransferase, dem ersten Enzym, das beim Abbau von Methionin wirkt, führen zur Akkumulation von Methionin, einer relativ gutartigen Pathologie, die durch die Einschränkung methioninreicher Lebensmittel in der Nahrung kontrolliert wird.

Eigenschaften

Methionin ist eine essentielle Aminosäure, die weder vom menschlichen Körper noch von vielen produziert wird. Dies ist ein ausgezeichnetes Antioxidans und eine Schwefelquelle für unseren Körper.

Der tägliche Methioninbedarf für Säuglinge beträgt 45 mg / Tag, für Kinder 800 mg / Tag und für Erwachsene zwischen 350 und 1.100 mg / Tag.

Methionin ist eine der Hauptquellen für Schwefel im Körper; Schwefel ist ein grundlegender Bestandteil einiger Vitamine wie Thiamin oder Vitamin B1, einiger Hormone wie Glucagon, Insulin und einiger Hypophysenhormone.

Es ist in Keratin enthalten, einem Protein in Haut, Nägeln und Haaren, das auch für die Synthese von Kollagen und Kreatin wichtig ist. Daher hängt Methionin als Schwefelquelle mit allen Funktionen von Schwefel oder den darin enthaltenen organischen Substanzen zusammen.

Struktur

Die chemische Formel von Methionin lautet HO2CCH (NH2) CH2CH2SCH3 und die Summenformel lautet C5H11NO2S. Es ist eine hydrophobe essentielle Aminosäure, die innerhalb der unpolaren Aminosäuren klassifiziert ist.

Es hat einen α-Kohlenstoff, der an eine Aminogruppe (-NH2), eine Carboxylgruppe (-COOH), ein Wasserstoffatom und eine Seitenkette (-R) gebunden ist, die Schwefel enthält und wie folgt aufgebaut ist: -CH2 -CH2-S-CH3.

Alle Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin können als Enantiomere in L- oder D-Form vorliegen, so dass L-Methionin und D-Methionin existieren können. In der Struktur zellulärer Proteine ​​kommt jedoch nur L-Methionin vor.

Diese Aminosäure hat Dissoziationskonstanten pK 1 von 2,28 und pK2 von 9,21 und einen isoelektrischen Punkt von 5,8.

Eigenschaften

Methionin ist eine essentielle Aminosäure für die Synthese vieler Proteine, darunter einige Hormone, die konstitutiven Proteine ​​von Haut, Haaren und Nägeln usw.

Es wird als natürliches Entspannungsmittel zum Schlafen verwendet und ist sehr wichtig für den guten Zustand von Nägeln, Haut und Haaren. Es verhindert einige Leber- und Herzerkrankungen; verhindert die Ansammlung von Fetten in den Arterien und ist für die Synthese von Cystein und Taurin essentiell.

Es begünstigt die Verwendung von Fetten als Energie und greift in deren Transport und Verwendung ein, insbesondere in die Skelettmuskulatur, weshalb es für Muskelübungen sehr wichtig ist.

Reduziert den Histaminspiegel. Es ist ein natürliches Antioxidans, da es hilft, freie Radikale zu reduzieren. Es hat auch antidepressive und anxiolytische Eigenschaften.

Eine weitere neuere Verwendung von Methionin als „Radiotracer“ für die bildgebende Untersuchung in der Positronenemissionstomographie (PET) auf dem Gebiet der Neuroonkologie.

Es wird auch in großem Umfang als Röntgenkontrast für Gliome eingesetzt, sowohl im Planungsprozess chirurgischer Extraktionen als auch zur Überwachung des Ansprechens auf die Behandlung und zur Bewertung von Rezidiven.

Kürzlich wurde die Verwendung von Methionin effizient getestet, um das Wachstum von Sojabohnenpflanzen zu verbessern.

Biosynthese

Die Methionin-Biosynthese wurde 1931 vom Briten George Barger und seinem Assistenten Frederick Philip Coine beschrieben und veröffentlicht.

Bakterien und Pflanzen können Methionin und Cystein synthetisieren. Die meisten Tiere erhalten jedoch Methionin aus der Nahrung und Cystein aus einem Biosyntheseweg, der von Methionin als Ausgangssubstrat ausgeht (sie erwerben auch Cystein mit der aufgenommenen Nahrung in der Diät).

Biosyntheseweg

Pflanzen und Bakterien verwenden Cystein als Schwefelquelle und Homoserin als Quelle des Kohlenstoffgerüsts für die Synthese von Methionin. Homoserin wird aus Aspartat durch drei enzymatische Reaktionen synthetisiert:

(1) Aspartat wird mittels eines Aspartatkinaseenzyms in β-Aspartylphosphat umgewandelt, dann (2) wird es in Asparagin-β-Semialdehyd umgewandelt, der (3) dank der Wirkung von Homoserindehydrogenase Homoserin erzeugt.

Der erste Schritt bei der Synthese von Methionin ist die Reaktion von Homoserin mit Succinyl-CoA unter Bildung von O-Succinylhomoserin. Bei dieser Reaktion wird das Succinyl-CoA gespalten, wobei der CoA-Anteil und die Succinatbindung an Homoserin freigesetzt werden.

Auf dem Biosyntheseweg ist der regulierte oder Kontrollschritt diese erste enzymatische Reaktion, da Methionin, das das Endprodukt ist, das Homoserin-Succinyltransferase-Enzym hemmt.

Der zweite Syntheseschritt ist die Reaktion von O-Succinylhomoserin mit Cystein, das durch das Enzym Cystathionin-γ-Synthetase katalysiert wird, unter Bildung von Cystathionin.

Die dritte Reaktion auf diesem Weg wird durch β-Cystathionin katalysiert, das Cystathiotin klärt, so dass Schwefel an eine von Homoserin abgeleitete Seitenkette mit vier Kohlenstoffatomen gebunden ist. Das Ergebnis dieser Reaktion ist die Bildung von Homocystein und die Freisetzung von 1 Pyruvat und 1 NH4 + -Ion.

Die letzte Reaktion wird durch Homocysteinmethyltransferase katalysiert, die Homocystein als Substrat enthält und zusammen mit dem Coenzym Methylcobalamin (abgeleitet von Vitamin B12 (Cyanocobalamin)) eine Methylgruppe von 5-Methyltetrahydrofolat auf die Sulfhydrylgruppe von Homocystein überträgt und ergibt Herkunft zu Methionin.

Bei dieser Reaktion bleibt ein Tetrahydrofolat frei.

Degradierung

Methionin, Isoleucin und Valin werden zu Succinyl-CoA abgebaut. Drei Fünftel der Kohlenstoffe in Methionin bilden Succinyl-CoA, die Kohlenstoffe in Carboxylgruppen bilden CO2 und die Methylgruppe in Methionin wird als solche entfernt.

Der erste Schritt beim Abbau von Methionin besteht in der Kondensation von L-Methionin mit ATP mittels L-Methionin-Adenosyltransferase, wodurch S-Adenosyl-L-Methionin entsteht, das auch als "aktives Methionin" bezeichnet wird.

Die S-Methylgruppe wird auf verschiedene Akzeptoren übertragen und so wird S-Adenosyl-L-Homocystein gebildet, das durch Hydrolyse ein Adenosin verliert und zu L-Homocystein wird. Homocystein bindet dann an Serin, um Cystathionin zu bilden. Diese Reaktion wird durch Cystathionin-β-Synthetase katalysiert.

Cystathionin hydrolysiert und führt zu L-Homoserin und Cystein. Auf diese Weise entsteht aus Homocystein Homoserin und aus Serin Cystein. Daher ist diese Reaktion für die Biosynthese von Cystein aus Serin üblich.

Homoserin-Desaminase wandelt dann Homoserin in α-Ketobutyrat um und setzt ein NH4 frei. Α-Ketobutyrat bildet in Gegenwart von CoA-SH und NAD + Propionyl-CoA, das dann in Methylmalonyl-CoA umgewandelt und dieses in Succinyl-CoA umgewandelt wird.

Auf diese Weise bildet ein Teil der Methioninkohlenstoffkette ein glukoneogenes Substrat, Succinyl-CoA, das dann in die Synthese von Glukose integriert werden kann. Aus diesem Grund wird Methionin als glucogene Aminosäure angesehen.

Ein alternativer Weg zum Abbau von Methionin ist seine Verwendung als Energiesubstrat.

Der Stickstoff von Methionin wird wie der aller Aminosäuren durch Transaminierung aus dem α-Kohlenstoff entfernt, und diese α-Aminogruppe wird schließlich auf L-Glutamat übertragen. Durch oxidative Desaminierung gelangt dieser Stickstoff in den Harnstoffkreislauf und wird im Urin ausgeschieden.

Methioninreiche Lebensmittel

Zu den methioninreichen Lebensmitteln gehören:

- Das Eiweiß.

- Milchderivate wie gereifter Käse, Frischkäse und Joghurt.

- Fische, insbesondere die sogenannten blauen Fische wie Thunfisch oder Schwertfisch.

- Krabben, Hummer und Garnelen sind wichtige Methioninquellen.

- Schweine-, Rind- und Hühnerfleisch.

- Walnüsse und andere getrocknete Früchte sind reich an Methionin und stellen Proteinersatz für Vegetarier und Veganer dar.

- Sesam, Kürbis und Pistazie.

Es kommt auch in schwarzen und weißen Bohnen, Sojabohnen, Mais und grünem Blattgemüse wie Rüben, Spinat und Mangold vor. Brokkoli, Zucchini und Kürbis sind reich an Methionin.

Vorteile seiner Aufnahme

Als essentielle Aminosäure ist ihre Aufnahme wichtig, um alle Funktionen zu erfüllen, an denen sie beteiligt ist. Durch die Förderung des Transports von Fetten zur Verwendung als Energiekraftstoff schützt Methionin die Leber und die Arterien vor der Ansammlung von Fett.

Seine Aufnahme ist vorteilhaft für den Schutz des Körpers vor Erkrankungen wie Fettleber und Arteriosklerose.

Es wurde gezeigt, dass Methionin bei der Behandlung einiger schwerer Fälle von Stickoxid-induzierten Myeloneuropathien und makrozytischen Anämien, die nicht auf die Behandlung mit Vitamin B12 ansprechen, wirksam ist.

Die Verwendung von S-Adenosyl-L-Methionin (SAM) ist als natürliche und alternative Behandlung von Depressionen wirksam. Dies liegt an der Tatsache, dass SAM ein Methylgruppendonor ist, der an der Synthese verschiedener Neurotransmitter mit antidepressiven Eigenschaften im Gehirn beteiligt ist.

Oxidativer Stress ist zumindest teilweise an der Schädigung verschiedener Organe beteiligt, einschließlich Leber, Nieren und Gehirn. Die Verwendung von Antioxidantien wie Methionin wurde postuliert, um den durch oxidativen Stress verursachten Schaden zu verhindern und zu korrigieren.

Mangelstörungen

Es gibt einige Pathologien im Zusammenhang mit dem Metabolismus von Methionin, die mit seiner intestinalen Absorption zu tun haben, was zur Akkumulation bestimmter Metaboliten oder zum offenen Defizit der Aminosäure führt.

Bei Methionin-Stoffwechselstörungen sind die sogenannten Homocystinurien der Typen I, II, III und IV am häufigsten:

Typ I-Homocystinurie ist auf einen Cystathionin-β-Synthetase-Mangel zurückzuführen und geht mit klinischen Symptomen einher, die Thrombose, Osteoporose, Linsenversetzung und häufig geistiger Behinderung ähneln.

Homocystinurie vom Typ II wird durch einen Mangel an N5N10-Methylentetrahydrofolatreduktase verursacht. Typ III-Homocystinurie ist auf eine Abnahme der N5-Methyltetrahydrofolat-Homocystein-Transmethylase aufgrund eines Mangels an Methylcobalaminsynthese zurückzuführen.

Und schließlich ist Homocystinurie vom Typ IV mit einer Verringerung der N5-Methyltetrahydrofolat-Homocystein-Transmethylase aufgrund einer fehlerhaften Cobalamin-Absorption verbunden.

Homocystinurie sind vererbte Defekte im Methioninstoffwechsel und treten häufig bei 1 von 160.000 Neugeborenen auf. Bei dieser Pathologie werden täglich etwa 300 mg Homocystin zusammen mit S-Adenosylmethionin ausgeschieden, was mit einem Anstieg des Plasmamethionins einhergeht.

Die Reduzierung der Methioninaufnahme und die Erhöhung des Cysteinspiegels in der Ernährung zu Beginn des Lebens verhindern die durch diese Krankheiten verursachten pathologischen Veränderungen und ermöglichen eine normale Entwicklung.

Im Falle eines Methionin-Malabsorptionsmangels hängen die wichtigsten Auswirkungen mit Fehlern bei der Myelinisierung der Nervenfasern des Zentralnervensystems (ZNS) zusammen, die mit einem gewissen Grad an geistiger Behinderung verbunden sein können.

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