MALTASA: EIGENSCHAFTEN, SYNTHESE UND FUNKTIONEN - BIOLOGIE - 2025

Die Maltase , auch bekannt als α-Glucosidase, Maltase-Säure, Glucose-Invertase, Glucosidosucrasa, α-Glucosidase lysosomal oder Maltase-Glucoamylase, ist das Enzym, das für die Hydrolyse von Maltose in Zellen des Darmepithels während der letzten Verdauungsschritte verantwortlich ist von Stärke.

Es gehört zur Klasse der Hydrolasen, insbesondere zur Unterklasse der Glycosidasen, die in der Lage sind, α-glucosidische Bindungen zwischen Glucoseresten aufzubrechen (EC. 3.2.1.20). Diese Kategorie gruppiert mehrere Enzyme, deren Spezifität auf die Exohydrolyse von terminalen Glykosiden gerichtet ist, die durch α-1,4-Bindungen verbunden sind.

Maltase-katalysierte Reaktion. Links ein Maltosemolekül und rechts die beiden aus der Hydrolyse resultierenden Glucosemoleküle (Quelle: Dapantazis .jpg via Wikimedia Commons)

Einige Maltasen sind in der Lage, Polysaccharide zu hydrolysieren, jedoch mit einer viel langsameren Geschwindigkeit. Im Allgemeinen werden nach der Wirkung von Maltase α-D-Glucosereste freigesetzt, Enzyme derselben Unterklasse können jedoch β-Glucane hydrolysieren und so β-D-Glucosereste freisetzen.

Die Existenz von Maltaseenzymen wurde ursprünglich im Jahr 1880 nachgewiesen und es ist jetzt bekannt, dass es nicht nur in Säugetieren, sondern auch in Mikroorganismen wie Hefe und Bakterien sowie in vielen höheren Pflanzen und Getreide vorhanden ist.

Ein Beispiel für die Bedeutung der Aktivität dieser Enzyme ist Saccharomyces cerevisiae, der für die Herstellung von Bier und Brot verantwortliche Mikroorganismus, der Maltose und Maltotriose abbauen kann, da er Maltoseenzyme enthält, deren Produkte zu Produkten metabolisiert werden. charakteristische Fermentationsmittel dieses Organismus.

Eigenschaften

Bei Säugetieren

Maltase ist ein amphipathisches Protein, das mit der Membran von Darmbürstenzellen assoziiert ist. Es ist auch ein Isozym bekannt, das als saure Maltase bekannt ist und sich in Lysosomen befindet und in der Lage ist, verschiedene Arten von glykosidischen Bindungen auf verschiedenen Substraten zu hydrolysieren, nicht nur Maltose- und α-1,4-Bindungen. Beide Enzyme haben viele strukturelle Eigenschaften gemeinsam.

Das lysosomale Enzym ist ungefähr 952 Aminosäuren lang und wird posttranslational durch Glykosylierung und Entfernung von Peptiden an den N- und C-Termini verarbeitet.

Studien, die mit dem Enzym aus dem Darm von Ratten und Schweinen durchgeführt wurden, zeigen, dass das Enzym bei diesen Tieren aus zwei Untereinheiten besteht, die sich hinsichtlich einiger physikalischer Eigenschaften voneinander unterscheiden. Diese beiden Untereinheiten entstehen aus demselben Polypeptidvorläufer, der proteolytisch gespalten wird.

Im Gegensatz zu Schweinen und Ratten hat das Enzym beim Menschen keine zwei Untereinheiten, sondern ist eine einzige, hochmolekulare und hoch glykosylierte (durch N- und O-Glykosylierung).

In Hefen

Hefemaltase, die vom MAL62-Gen kodiert wird, wiegt 68 kDa und ist ein cytoplasmatisches Protein, das als Monomer vorliegt und ein breites Spektrum von α-Glucosiden hydrolysiert.

In Hefen gibt es fünf Isoenzyme, die in den Telomerzonen von fünf verschiedenen Chromosomen codiert sind. Jeder kodierende Ort des MAL-Gens umfasst auch einen Genkomplex aller am Maltosestoffwechsel beteiligten Gene, einschließlich Permease und regulatorischer Proteine, als wäre es ein Operon.

In Pflanzen

Es wurde gezeigt, dass das in Pflanzen vorhandene Enzym gegenüber Temperaturen über 50 ° C empfindlich ist und dass Maltase in großen Mengen in gekeimtem und nicht gekeimtem Getreide vorkommt.

Darüber hinaus ist dieses Enzym während des Stärkeabbaus spezifisch für Maltose, da es nicht auf andere Oligosaccharide wirkt, sondern immer mit der Bildung von Glucose endet.

Synthese

Bei Säugetieren

Menschliche Darmmaltase wird als einzelne Polypeptidkette synthetisiert. Kohlenhydrate, die reich an Mannoseresten sind, werden durch Glykosylierung co-translational hinzugefügt, was die Sequenz vor proteolytischem Abbau zu schützen scheint.

Studien zur Biogenese dieses Enzyms zeigen, dass es als hochmolekulares Molekül in einem "membrangebundenen" Zustand des endoplasmatischen Retikulums zusammengesetzt ist und anschließend von Pankreasenzymen verarbeitet und im "reglykosyliert" wird Golgi-Komplex.

In Hefen

In Hefen gibt es fünf Isoenzyme, die in den Telomerzonen von fünf verschiedenen Chromosomen codiert sind. Jeder für das MAL-Gen kodierende Ort umfasst auch einen Genkomplex aller am Maltosestoffwechsel beteiligten Gene, einschließlich Permease- und regulatorischer Proteine.

In Bakterien

Das Maltosestoffwechselsystem in Bakterien wie E. coli ist dem Laktosesystem sehr ähnlich, insbesondere in der genetischen Organisation des Operons, das für die Synthese von regulatorischen, transporter- und enzymaktiven Proteinen auf dem Substrat (Maltasen) verantwortlich ist ).

Eigenschaften

In den meisten Organismen, in denen das Vorhandensein von Enzymen wie Maltase nachgewiesen wurde, spielt dieses Enzym dieselbe Rolle: den Abbau von Disacchariden wie Maltose, um lösliche Kohlenhydratprodukte zu erhalten, die leichter metabolisiert werden können.

Im Darm von Säugetieren spielt Maltase eine Schlüsselrolle in den letzten Schritten des Stärkeabbaus. Ein Mangel an diesem Enzym tritt im Allgemeinen bei Zuständen wie Typ-II-Glykogenose auf, die mit der Speicherung von Glykogen zusammenhängt.

In Bakterien und Hefen stellen Reaktionen, die durch Enzyme dieses Typs katalysiert werden, eine wichtige Energiequelle in Form von Glucose dar, die zu Fermentationszwecken in den glykolytischen Weg gelangt oder nicht.

In Pflanzen ist Maltase zusammen mit Amylasen am Abbau des Endosperms in Samen beteiligt, die "schlafen" und durch Gibberelline, pflanzenwachstumsregulierende Hormone, als Voraussetzung für die Keimung aktiviert werden.

Darüber hinaus weisen viele vorübergehende stärkeproduzierende Pflanzen tagsüber spezifische Maltasen auf, die nachts zum Abbau von Zwischenprodukten in ihrem Stoffwechsel beitragen, und es wurde festgestellt, dass Chloroplasten die Hauptlagerstätten für Maltose in diesen Organismen sind.

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