LYSIN: EIGENSCHAFTEN, STRUKTUR, FUNKTIONEN, BIOSYNTHESE - BIOLOGIE - 2025

Die Lysin ( Lys , K ) - oder -Diaminocapronsäure , eine der 22 Aminosäuren, aus denen Proteine ​​lebender Organismen und des Menschen bestehen, wird als essentiell angesehen, da sie keinen Weg für die Biosynthese bietet.

Es wurde 1889 von Drechsel als Produkt der Hydrolyse (Zersetzung) von Caseinogen entdeckt. Jahre später stellten Fischer, Siegfried und Hedin fest, dass es auch Teil von Proteinen wie Gelatine, Eialbumin, Konglutin, Fibrin und anderen Proteinen war.

Chemische Struktur der Aminosäure Lysin (Quelle: Borb, via Wikimedia Commons)

Sein Auftreten wurde später bei keimenden Sämlingen und bei den meisten untersuchten pflanzlichen Proteinen nachgewiesen, mit denen seine Häufigkeit als allgemeiner Bestandteil aller zellulären Proteine ​​bestimmt wurde.

Es wird als eine der wichtigsten "limitierenden" Aminosäuren in Diäten angesehen, die reich an Getreide sind, und aus diesem Grund wird angenommen, dass es die Qualität des Proteingehalts beeinflusst, der von den verschiedenen unterentwickelten Bevölkerungsgruppen der Welt konsumiert wird.

Einige Studien haben festgestellt, dass die Aufnahme von Lysin die Produktion und Freisetzung der Hormone Insulin und Glucagon begünstigt, was wichtige Auswirkungen auf den Energiestoffwechsel des Körpers hat.

Eigenschaften

Lysin ist eine positiv geladene α-Aminosäure, sie hat ein Molekulargewicht von 146 g / mol und der Wert der Dissoziationskonstante ihrer Seitenkette (R) beträgt 10,53, was impliziert, dass bei physiologischem pH ihre Substituenten-Aminogruppe es ist vollständig ionisiert, wodurch die Aminosäure eine positive Nettoladung erhält.

Sein Vorkommen in Proteinen verschiedener Arten lebender Organismen liegt nahe bei 6%, und verschiedene Autoren sind der Ansicht, dass Lysin für das Wachstum und die angemessene Reparatur von Geweben wesentlich ist.

Zellen haben eine große Menge an Lysinderivaten, die eine Vielzahl physiologischer Funktionen erfüllen. Unter diesen sind Hydroxylysin, Methyllysin und andere.

Es ist eine ketogene Aminosäure, die impliziert, dass ihr Metabolismus die Kohlenstoffgerüste der Zwischensubstrate für die Bildungswege von Molekülen wie Acetyl-CoA mit anschließender Bildung von Ketonkörpern in der Leber produziert.

Im Gegensatz zu anderen essentiellen Aminosäuren ist dies keine glucogene Aminosäure. Mit anderen Worten, sein Abbau endet nicht mit der Produktion von Zwischenprodukten für den Glukose-produzierenden Weg.

Struktur

Lysin wird in die Gruppe der basischen Aminosäuren eingeteilt, deren Seitenketten ionisierbare Gruppen mit positiven Ladungen aufweisen.

Seine Seitenkette oder R-Gruppe hat eine zweite primäre Aminogruppe, die an das Kohlenstoffatom in der & epsi; -Position seiner aliphatischen Kette gebunden ist, daher der Name "& epsi; -Aminocaproic".

Es hat ein α-Kohlenstoffatom, an das ein Wasserstoffatom, eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe und die R-Seitenkette gebunden sind, gekennzeichnet durch die Summenformel (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +).

Da die Seitenkette drei Methylengruppen aufweist und das Lysinmolekül bei physiologischem pH eine positiv geladene Aminogruppe aufweist, hat diese R-Gruppe einen starken hydrophoben Charakter, weshalb sie häufig in Proteinstrukturen "vergraben" ist. wobei nur die ε-Aminogruppe weggelassen wird.

Die Aminogruppe an der Seitenkette von Lysin ist hochreaktiv und nimmt im Allgemeinen an den aktiven Zentren vieler Proteine ​​mit enzymatischer Aktivität teil.

Eigenschaften

Lysin ist eine essentielle Aminosäure und erfüllt mehrere Funktionen als Mikronährstoff, insbesondere bei Menschen und anderen Tieren. Es ist jedoch auch ein Metabolit in verschiedenen Organismen wie Bakterien, Hefen, Pflanzen und Algen.

Die Eigenschaften seiner Seitenkette, insbesondere die der an die Kohlenwasserstoffkette gebundenen ε-Aminogruppe, die Wasserstoffbrückenbindungen bilden kann, verleihen ihm besondere Eigenschaften, die ihn an katalytischen Reaktionen in verschiedenen Arten von Enzymen teilnehmen lassen.

Es ist sehr wichtig für das normale Wachstum und den Umbau der Muskeln. Darüber hinaus ist es ein Vorläufermolekül für Carnitin, eine in Leber, Gehirn und Nieren synthetisierte Verbindung, die für den Transport von Fettsäuren zu den Mitochondrien zur Energieerzeugung verantwortlich ist.

Diese Aminosäure ist auch für die Synthese und Bildung von Kollagen notwendig, einem wichtigen Protein des Bindegewebesystems im menschlichen Körper, und trägt daher zur Aufrechterhaltung der Struktur von Haut und Knochen bei.

Es hat experimentell erkannte Funktionen in:

- Schutz des Darms vor Stressreizen, Kontamination mit bakteriellen und viralen Krankheitserregern usw.

- Reduzieren Sie die Symptome chronischer Angstzustände

- Förderung des Wachstums von Säuglingen, die unter minderwertiger Ernährung aufwachsen

Biosynthese

Menschen und andere Säugetiere können die Aminosäure Lysin in vivo nicht synthetisieren. Aus diesem Grund müssen sie sie aus tierischen und pflanzlichen Proteinen gewinnen, die mit der Nahrung aufgenommen werden.

In der Natur haben sich zwei verschiedene Wege für die Lysin-Biosynthese entwickelt: einer, der von "niederen" Bakterien, Pflanzen und Pilzen genutzt wird, und einer, der von Eugleneiden und "höheren" Pilzen benutzt wird.

Lysin-Biosynthese in Pflanzen, niederen Pilzen und Bakterien

In diesen Organismen wird Lysin aus Diaminopimelinsäure über einen 7-stufigen Weg erhalten, der mit Pyruvat- und Aspartat-Semialdehyd beginnt. Für Bakterien beinhaltet dieser Weg beispielsweise die Produktion von Lysin zum Zwecke der (1) Proteinsynthese, (2) Diaminopimelatsynthese und (3) Lysinsynthese, die in der Peptidoglycan-Zellwand verwendet werden.

Aspartat führt in Organismen, die diesen Weg darstellen, nicht nur zu Lysin, sondern auch zur Produktion von Methionin und Threonin.

Der Weg zerfällt in Aspartatsemialdehyd für die Lysinproduktion und in Homoserin, das eine Vorstufe für Threonin und Methionin ist.

Lysin-Biosynthese in höheren und eugleniden Pilzen

Die De-novo-Lysinsynthese in höheren Pilzen und eugleniden Mikroorganismen erfolgt über das Zwischenprodukt L-α-Aminoadipat, das mehrfach auf andere Weise als in Bakterien und Pflanzen transformiert wird.

Die Route besteht aus 8 enzymatischen Schritten, an denen 7 freie Zwischenprodukte beteiligt sind. Die erste Hälfte des Weges findet in den Mitochondrien statt und erreicht die Synthese von α-Aminoadipat. Die Umwandlung von α-Aminoadipat zu L-Lysin erfolgt später im Cytosol.

- Der erste Schritt des Weges besteht in der Kondensation der α-Ketoglutarat- und Acetyl-CoA-Moleküle durch das Enzym Homocitrat-Synthase, das Homocytrinsäure ergibt.

- Homocytrinsäure wird zu cis-Bromaconitsäure dehydratisiert, die dann durch ein Homoaconitaseenzym in Homoisocytrinsäure umgewandelt wird.

- Homoisocytrinsäure wird durch Homoisocitratdehydrogenase oxidiert, wodurch die vorübergehende Bildung von Oxoglutarat erreicht wird, das ein Molekül Kohlendioxid (CO2) verliert und als α-Catoadipinsäure endet.

- Diese letzte Verbindung wird dank der Wirkung des Enzyms Aminoadipat-Aminotransferase, das L-α-Aminoadipinsäure produziert, durch einen Glutamat-abhängigen Prozess transaminiert.

- Die Seitenkette von L-α-Aminoadipinsäure wird durch die Wirkung einer Aminoadipatreduktase zu einer L-α-Aminoadipinsäure-δ-Semialdehydsäure reduziert, eine Reaktion, die ATP und NADPH erfordert.

- Sacropinreduktase katalysiert dann die Kondensation von L-α-Aminoadipinsäure-δ-semialdehyd mit einem Molekül L-Glutamat. Anschließend wird das Imino reduziert und Sucropin erhalten.

- Schließlich wird die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindung im Glutamatanteil von Saccharopin durch das Enzym Saccharopindehydrogenase „geschnitten“, wobei L-Lysin und α-Ketoglutarat-Säure als Endprodukte erhalten werden.

Alternativen zu Lysin

Experimentelle Tests und Analysen, die mit Ratten in der Wachstumsphase durchgeführt wurden, haben es möglich gemacht zu klären, dass ε-N-Acetyllysin Lysin ersetzen kann, um das Wachstum der Nachkommen zu unterstützen, und dies dank der Anwesenheit eines Enzyms: ε-Lysinacylase .

Dieses Enzym katalysiert die Hydrolyse von & epsi; -N-Acetyllysin unter Bildung von Lysin, und dies sehr schnell und in großen Mengen.

Degradierung

Bei allen Säugetierspezies wird der erste Schritt des Lysinabbaus durch das Enzym Lysin-2-oxoglutaratreduktase katalysiert, das Lysin und α-Oxoglutarat in Saccharopin umwandeln kann, ein Aminosäurederivat, das in tierphysiologischen Flüssigkeiten vorhanden ist und dessen Die Existenz in ihnen wurde Ende der 60er Jahre demonstriert.

Sucropin wird durch die Wirkung des Enzyms Saccharopindehydrogenase in α-Aminoadipat-δ-Semialdehyd und Glutamat umgewandelt. Ein anderes Enzym kann auch Sacropin als Substrat verwenden, um es wieder zu Lysin und α-Oxoglutarat zu hydrolysieren, und dies ist als Saccharopinoxidoreduktase bekannt.

Sucropin, eines der wichtigsten Stoffwechselzwischenprodukte beim Abbau von Lysin, weist unter physiologischen Bedingungen eine extrem hohe Umsatzrate auf, weshalb es sich nicht in Flüssigkeiten oder Geweben anreichert, was durch die hohen gefundenen Aktivitäten gezeigt wurde von Saccharopin-Dehydrogenase.

Die Menge und Aktivität der am Metabolismus von Lysin beteiligten Enzyme hängt jedoch in hohem Maße von verschiedenen genetischen Aspekten jeder einzelnen Spezies ab, da es intrinsische Variationen und spezifische Kontroll- oder Regulationsmechanismen gibt.

"Sacaropinuria"

Es gibt einen pathologischen Zustand, der mit dem reichlichen Verlust von Aminosäuren wie Lysin, Citrullin und Histidin durch den Urin zusammenhängt, und dies ist als "Saccharopinurie" bekannt. Sucropin ist ein Aminosäurederivat des Lysinstoffwechsels, das zusammen mit den drei im Urin von "Sacropinur" -Patienten genannten Aminosäuren ausgeschieden wird.

Sucropin wurde ursprünglich in Bierhefe entdeckt und ist ein Vorläufer von Lysin in diesen Mikroorganismen. In anderen eukaryotischen Organismen wird diese Verbindung während des Abbaus von Lysin in den Mitochondrien von Hepatozyten produziert.

Lebensmittel, die reich an Lysin sind

Lysin wird aus Nahrungsmitteln gewonnen, die über die Nahrung aufgenommen werden, und der durchschnittliche erwachsene Mensch benötigt mindestens 0,8 g davon pro Tag. Es kommt in zahlreichen Proteinen tierischen Ursprungs vor, insbesondere in rotem Fleisch wie Rindfleisch, Lamm und Huhn.

Es kommt in Fischen wie Thunfisch und Lachs sowie in Meeresfrüchten wie Austern, Garnelen und Muscheln vor. Es ist auch in den Proteinbestandteilen von Milchprodukten und ihren Derivaten enthalten.

In pflanzlichen Lebensmitteln ist es in Kartoffeln, Paprika und Lauch enthalten. Es kommt auch in Avocados, Pfirsichen und Birnen vor. In Hülsenfrüchten wie Kidneybohnen, Kichererbsen und Sojabohnen; in Kürbiskernen, in Macadamianüssen und in Cashewnüssen (Merey, Cashew usw.).

Vorteile seiner Aufnahme

Diese Aminosäure ist in zahlreichen Nutrazeutika enthalten, die aus natürlichen Verbindungen, insbesondere Pflanzen, isoliert sind.

Es wird als Antikonvulsivum verwendet und hat sich auch als wirksam bei der Hemmung der Replikation des Herpes-Simplex-Virus Typ 1 (HSV-1) erwiesen, das sich normalerweise in Stresszeiten manifestiert, wenn das Immunsystem als Blasen geschwächt oder "geschwächt" ist. oder Herpes auf den Lippen.

Die Wirksamkeit von L-Lysin-Ergänzungsmitteln zur Behandlung von Fieberbläschen beruht auf der Tatsache, dass es Arginin, eine andere Proteinaminosäure, die für die Vermehrung von HSV-1 notwendig ist, "konkurriert" oder "blockiert".

Es wurde festgestellt, dass Lysin auch eine anti-anxiolytische Wirkung hat, da es hilft, die Rezeptoren zu blockieren, die an den Reaktionen auf verschiedene Stressreize beteiligt sind, und zusätzlich zur Verringerung des Cortisolspiegels, des „Stresshormons“, beiträgt.

Einige Studien haben gezeigt, dass es unter anderem zur Hemmung des Wachstums von Krebstumoren, zur Gesundheit der Augen und zur Kontrolle des Blutdrucks nützlich sein kann.

Bei Tieren

Eine übliche Strategie zur Behandlung von Herpes-Virus-I-Infektionen bei Katzen ist die Lysin-Supplementierung. Einige wissenschaftliche Veröffentlichungen stellen jedoch fest, dass diese Aminosäure bei Katzen keine antivirale Eigenschaft besitzt, sondern durch Verringerung der Argininkonzentration wirkt.

Auf die Gesundheit von Säuglingen

Es hat sich gezeigt, dass die experimentelle Einnahme von L-Lysin, das der Milch von Säuglingen während der Stillzeit zugesetzt wird, für die Zunahme der Körpermasse und die Induktion des Appetits bei Kindern in den ersten Stadien der postnatalen Entwicklung von Vorteil ist.

Der Überschuss an L-Lysin kann jedoch zu übertriebenen Ausscheidungen von Aminosäuren im Urin führen, sowohl mit neutralen als auch mit basischen Eigenschaften, was zu einem Ungleichgewicht des Körpers führt.

Eine übermäßige L-Lysin-Supplementierung kann zu einer Wachstumsunterdrückung und anderen offensichtlichen histologischen Effekten in wichtigen Organen führen, wahrscheinlich aufgrund des Verlusts von Aminosäuren im Urin.

In derselben Studie wurde auch gezeigt, dass eine Lysin-Supplementierung die Ernährungseigenschaften von aufgenommenen pflanzlichen Proteinen verbessert.

Andere ähnliche Studien, die an Erwachsenen und Kindern beiderlei Geschlechts in Ghana, Syrien und Bangladesch durchgeführt wurden, zeigten die vorteilhaften Eigenschaften der Lysinaufnahme für die Verringerung von Durchfall bei Kindern und einiger tödlicher Atemwegserkrankungen bei erwachsenen Männern.

Lysinmangelerkrankungen

Lysin ist wie alle essentiellen und nicht essentiellen Aminosäuren für die korrekte Synthese von zellulären Proteinen notwendig, die zur Bildung von Körperorgansystemen beitragen.

Ein ausgeprägter Mangel an Lysin in der Nahrung, da es sich um eine essentielle Aminosäure handelt, die nicht vom Körper produziert wird, kann zur Entwicklung von Angstsymptomen führen, die durch Serotonin vermittelt werden, zusätzlich zu Durchfall, der auch mit Serotoninrezeptoren zusammenhängt.

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