MYOFILAMENTE: TYPEN, STRUKTUR UND ORGANISATION - BIOLOGIE - 2025

Die Myofilamente sind kontraktile Proteine ​​von Myofibrillen, die Struktureinheiten von Muskelzellen sind, Zellen, die sich als Muskelfasern verlängern.

Muskelfasern und ihre Bestandteile haben bestimmte Namen. Beispielsweise sind die Membran, das Zytoplasma, die Mitochondrien und das endoplasmatische Retikulum als Sarkolemma, Sarkoplasma, Sarkosomen bzw. sarkoplasmatisches Retikulum bekannt.

Struktur der Myofilamente (Quelle: Mikael Häggström, Verwendung mit Genehmigung. Über Wikimedia Commons)

In gleicher Weise werden die kontraktilen Elemente im Inneren gemeinsam als Myofibrillen bezeichnet. und die kontraktilen Proteine, aus denen Myofibrillen bestehen, werden Myofilamente genannt.

Es gibt zwei Arten von Myofilamenten: dünn und dick. Die dünnen Filamente bestehen hauptsächlich aus drei Proteinen: F-Actin, Tropomyosin und Troponin. Die dicken Filamente bestehen ihrerseits ausschließlich aus einem anderen Protein, das als Myosin II bekannt ist.

Zusätzlich zu diesen gibt es andere Proteine, die sowohl mit dicken als auch mit dünnen Filamenten assoziiert sind, aber diese haben keine kontraktilen Funktionen, sondern eher strukturelle, darunter, um nur einige zu nennen, Titin und Nebel.

Arten von Muskelfasern

Die besondere Anordnung der Myofilamente, aus denen die Myofibrillen bestehen, führt zu zwei Arten von Muskelfasern: gestreifte Muskelfasern und glatte Muskelfasern.

Gestreifte Muskelfasern zeigen bei der Untersuchung unter einem optischen Mikroskop ein Muster von Streifen oder Querbändern, die sich auf ihrer gesamten Oberfläche wiederholen und dem Muskel, der sie enthält, den Namen eines gestreiften Muskels geben. Es gibt zwei Arten von gestreiften Muskelfasern, Skelett- und Herzfasern.

Muskelfasern, die dieses Muster von Querbändern nicht zeigen, werden glatte Fasern genannt. Sie sind diejenigen, die die Muskeln der Gefäßwände und der Eingeweide bilden.

Struktur

Dünne Myofilamente

Diese Myofilamente bestehen aus F-Actin und zwei assoziierten Proteinen: Tropomyosin und Troponin, die regulatorische Funktionen haben.

F-Actin oder filamentöses Actin ist ein Polymer eines anderen kleineren globulären Proteins, das als G-Actin oder globulares Actin bezeichnet wird und ein Molekulargewicht von etwa 42 kDa aufweist. Es hat eine Bindungsstelle für Myosin und ist in zwei Ketten angeordnet, die als Doppelhelix angeordnet sind und aus ungefähr 13 Monomeren pro Umdrehung bestehen.

F-Actin-Filamente zeichnen sich durch zwei Pole aus: einen positiven, der auf die Z-Scheibe gerichtet ist, und einen negativen, der zur Mitte des Sarkomers hin angeordnet ist.

Tropomyosin besteht auch aus einer Doppelhelix-Polypeptid-Doppelkette. Es ist ein 64-kDa-Protein, das Filamente bildet, die sich in den Rillen befinden, die die Doppelhelixketten der dünnen F-Actin-Filamente hinterlassen, als ob sie die leeren Räume in der Helix "füllen" würden.

In Ruhe bedeckt oder "bedeckt" Tropomyosin die Bindungsstellen von Aktin für Myosin und verhindert so die Wechselwirkung beider Proteine, was zu einer Muskelkontraktion führt. Um jedes dünne Filament und etwa 25 bis 30 m vom Beginn jedes Tropomyosins entfernt befindet sich ein weiteres Protein namens Troponin.

Troponin (Tn) ist ein Proteinkomplex, der aus drei globulären Polypeptiduntereinheiten besteht, die als Troponin T, C und I bezeichnet werden. Jedes Tropomyosinmolekül hat einen assoziierten Troponinkomplex, der es reguliert, und zusammen sind sie für die Regulation der Initiierung und Terminierung verantwortlich. der Muskelkontraktion.

Dicke Myofilamente

Die dicken Filamente sind Polymere aus Myosin II, die 510 kDa wiegen und aus zwei schweren Ketten mit jeweils 222 kDa und vier leichten Ketten bestehen. Es gibt zwei Arten von leichten Ketten: essentielle leichte Ketten mit 18 kDa und regulatorische leichte Ketten mit 22 kDa.

Jede schwere Kette von Myosin II hat die Form eines Stabes mit einem kleinen Kugelkopf an seinem Ende, der fast 90 ° vorsteht und zwei Bindungsstellen aufweist, eine für Actin und eine für ATP. Deshalb gehören diese Proteine ​​zur Familie der ATPasen.

Ein dickes Filament besteht aus mehr als 200 Myosin II-Molekülen. Der Kugelkopf jedes dieser Moleküle wirkt während der Kontraktion wie ein "Paddel" und drückt das Aktin, an dem es befestigt ist, so, dass es in Richtung der Mitte des Sarkomers gleitet.

Organisation

In einer gestreiften Skelettmuskelfaser nehmen die Myofibrillen den größten Teil des Sarkoplasmas ein und sind in geordneten Längsclustern in der gesamten Zelle angeordnet.

In einem mit einem optischen Mikroskop gesehenen Längsschnitt werden helle Banden, die als Banden I bezeichnet werden, und dunkle Bänder, die als Banden A bezeichnet werden, beobachtet. Diese Banden entsprechen der geordneten Anordnung der Myofibrillen und damit der Myofilamente, aus denen sie bestehen.

In der Mitte von Band I befindet sich eine dunkle und dünne Linie, die als Linie oder Z-Scheibe bezeichnet wird. Die Mitte jedes Bandes A hat einen helleren Bereich, der als Band H bekannt ist und zentral durch eine dunklere Linie namens Linie M unterteilt ist .

Eingeschränkt zwischen zwei Z-Linien wird eine als Sarkomer bezeichnete Struktur beschrieben, die die funktionelle Einheit des Skelettmuskels darstellt. Ein Sarkomer besteht aus kontraktilen Myofilamenten, die in geordneter Weise in den Bändern A, H und einem Hemiband I an jedem Ende angeordnet sind.

Die I-Bänder enthalten nur dünne Filamente, das A-Band enthält dicke Filamente, die an ihren beiden Enden mit feinen Filamenten verflochten sind, und das H-Band enthält nur dicke Filamente.

Wie sind Myofilamente in Sarkomeren organisiert?

Sowohl dicke als auch dünne Myofilamente können durch Untersuchen einer Skelett-Skelettmuskelprobe unter einem Elektronenmikroskop gesehen werden. Diese sollen in einer sequentiellen, geordneten und parallelen Anordnung "ineinander greifen" oder "miteinander verflechten".

Die dünnen Filamente stammen von den Z-Scheiben und erstrecken sich auf jeder Seite in die entgegengesetzte Richtung und zur Mitte jedes benachbarten Sarkomers. Von den Z-Scheiben an jedem Ende des Sarkomers wandert Aktin in entspanntem Muskel auf jeder Seite zum Beginn der H-Bande.

Somit nehmen in den Muskelfasern des entspannten Skelettmuskels die dicken Myofilamente den zentralen Bereich ein, der die dunklen Bänder oder A-Bänder bildet; und die dünnen Filamente erstrecken sich zu beiden Seiten des Sarkomers, ohne dessen Mitte zu erreichen.

In einem Querschnitt in dem Bereich, in dem sich die dicken und dünnen Filamente überlappen, kann ein sechseckiges Muster beobachtet werden, das das dicke Filament in der Mitte und sechs dünne Filamente, die es umgeben, umfasst und die sich an jeder der Kanten des Sechsecks befinden .

Diese Organisation der Myofilamente im Sarkomer wird durch die Funktion einer Reihe von Proteinen erhalten, die mit Myofilamenten assoziiert sind und strukturelle Funktionen haben, unter denen Titin, Alpha-Actin, Nebulin, Myomesin und Protein C hervorgehoben werden können. .

Kontraktionsmechanismus

Wenn Acetylcholin (ein Neurotransmitter) durch Stimulation eines Motoneurons in die neuromuskuläre Platte freigesetzt wird, wird die Muskelfaser angeregt und spannungsgesteuerte Calciumkanäle des sarkoplasmatischen Retikulums geöffnet.

Calcium bindet an Troponin C, was zu einer Konformationsänderung von Tropomyosin führt, wodurch die aktiven Stellen von Actin freigelegt werden und so eine Kontraktion ausgelöst wird. Wenn der Kalziumspiegel sinkt, kehrt Tropomyosin in seine Ausgangsposition zurück und die Kontraktion hört auf.

Wenn die Actin-Bindungsstellen Myosin ausgesetzt werden, können sowohl Proteine ​​binden als auch das Myosin das Actin in Richtung der Mitte des Sarkomers drücken und über das Myosin gleiten.

Während der Muskelkontraktion nähern sich die Z-Linien jedes Sarkomers dem Zentrum an, nähern sich der M-Linie, erhöhen die Interdigitalisierung zwischen Actin und Myosin und verringern die Größe der I- und H-Banden. Der Grad der Verkürzung hängt von der Summe ab der Verkürzung jedes der Sarkomere des kontrahierten Muskels.

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