Die Katalase ist ein in der Natur weit verbreitetes Oxidoreduktaseenzym (H2O2: H2O2-Oxidoreduktase). Es katalysiert in verschiedenen Geweben und Zelltypen die "Abbau" -Reaktion von Wasserstoffperoxid in molekularen Sauerstoff und Wasser.
Die ersten Beobachtungen dieser Art von Enzym gehen auf die frühen 1810er Jahre zurück, aber 1901 erkannte Löw, dass Katalase in praktisch allen vorhandenen lebenden Organismen und in mehreren verschiedenen Zelltypen vorhanden ist.
Molekülstruktur des Enzyms Katalase (Quelle: Vossman über Wikimedia Commons)
Dieses Enzym, das für die Aufrechterhaltung der zellulären Integrität und den Hauptregulator des Wasserstoffperoxidstoffwechsels von entscheidender Bedeutung ist, war ein grundlegender Faktor, um bestätigen zu können, dass es in der Natur Enzyme gibt, die auf bestimmte Substrate wirken.
Säugetiere und andere Organismen besitzen Katalaseenzyme, die sich auch als Peroxidasen verhalten können und Redoxreaktionen verschiedener Substrate unter Verwendung von Wasserstoffperoxid katalysieren.
In den meisten Eukaryoten kommen Katalaseenzyme überwiegend in subzellulären Organellen vor, die als "Peroxisomen" bekannt sind, und beim Menschen gibt es zahlreiche pathologische Zustände, die mit dem Mangel dieses Enzyms zusammenhängen.
Eigenschaften
Die Aktivität von Enzymen wie Katalase kann je nach Art des betrachteten Gewebes erheblich variieren. Beispielsweise ist bei Säugetieren die Katalaseaktivität sowohl in den Nieren als auch in der Leber signifikant und im Bindegewebe viel geringer.
Daher ist Katalase bei Säugetieren hauptsächlich mit allen Geweben assoziiert, die einen signifikanten aeroben Metabolismus aufweisen.
Säugetiere besitzen Katalasen sowohl in Mitochondrien als auch in Peroxisomen, und in beiden Kompartimenten sind sie Enzyme, die mit Organellarmembranen assoziiert sind. Im Gegensatz dazu ist in Erythrozyten die Katalaseaktivität mit einem löslichen Enzym verbunden (denken Sie daran, dass Erythrozyten nur wenige interne Organellen aufweisen).
Katalase ist ein Enzym mit einer hohen Umsatzzahl oder katalytischen Konstante (es ist sehr schnell und effizient) und die allgemeine Reaktion, die es katalysiert, ist die folgende:
2H2O2 → 2H2O + O2
In Gegenwart geringer Konzentrationen von Wasserstoffperoxid verhält sich beispielsweise die Katalase von Säugetieren wie eine Oxidase, wobei stattdessen molekularer Sauerstoff (O2) zur Oxidation von Molekülen wie Indol und β-Phenylethylamin, Vorläufern der Aminosäure Tryptophan und verwendet wird jeweils einen Neurotransmitter.
Einige kompetitive Inhibitoren der Katalaseaktivität sind derzeit bekannt, insbesondere Natriumazid und 3-Aminotriazol. Azid ist in seiner anionischen Form ein starker Inhibitor anderer Proteine mit Hämgruppen und wird zur Eliminierung oder Verhinderung des Wachstums von Mikroorganismen unter verschiedenen Bedingungen verwendet.
Struktur
Beim Menschen wird Katalase von einem 34-kb-Gen codiert, das 12 Introns und 13 Exons aufweist und ein Protein mit 526 Aminosäuren codiert.
Die meisten der untersuchten Katalasen sind tetramere Enzyme mit einem Molekulargewicht nahe 240 kDa (60 kDa für jede Untereinheit) und jedes Monomer ist mit einer prothetischen Hämin- oder Ferroprotoporphyrin-Gruppe assoziiert.
Seine Struktur besteht aus vier Domänen, die aus Sekundärstrukturen bestehen, die aus Alpha-Helices und Beta-gefalteten Schichten bestehen. Studien, die im Leberenzym von Menschen und Rindern durchgeführt wurden, haben gezeigt, dass diese Proteine an vier NADPH-Moleküle gebunden sind.
Diese NADPH-Moleküle scheinen für die enzymatische Aktivität der Katalase (für die Produktion von Wasser und Sauerstoff aus Wasserstoffperoxid) nicht wesentlich zu sein, aber sie scheinen mit einer Abnahme der Empfindlichkeit dieses Enzyms gegenüber hohen Konzentrationen von ihm in Zusammenhang zu stehen giftiges Substrat.
Die Domänen jeder Untereinheit in der menschlichen Katalase sind:
- Ein nicht globulärer verlängerter N-terminaler Arm, der zur Stabilisierung der quaternären Struktur dient
- Ein β-Zylinder aus acht antiparallelen β-gefalteten Blättern, die einen Teil der lateralen Bindungsreste zur Hämgruppe beitragen
- Eine "Hüllendomäne", die die äußere Domäne umgibt, einschließlich der Hämgruppe und schließlich
-Eine Domäne mit Alpha-Helix-Struktur
Die vier Untereinheiten mit diesen vier Domänen sind für die Bildung eines langen Kanals verantwortlich, dessen Größe für den Mechanismus der Erkennung von Wasserstoffperoxid durch das Enzym (das Aminosäuren wie Histidin, Asparagin, Glutamin und Asparaginsäure verwendet) entscheidend ist es).
Eigenschaften
Nach Ansicht einiger Autoren erfüllt Katalase zwei enzymatische Funktionen:
-Die Zersetzung von Wasserstoffperoxid in Wasser und molekularen Sauerstoff (als spezifische Peroxidase).
-Oxidation von Protonendonoren wie Methanol, Ethanol, vielen Phenolen und Ameisensäure unter Verwendung von einem Mol Wasserstoffperoxid (als unspezifische Peroxidase).
-In Erythrozyten scheint die große Menge an Katalase eine wichtige Rolle beim Schutz des Hämoglobins gegen Oxidationsmittel wie Wasserstoffperoxid, Ascorbinsäure, Methylhydrazin und andere zu spielen.
Das in diesen Zellen vorhandene Enzym ist für die Abwehr anderer Gewebe mit geringer Katalaseaktivität gegen hohe Konzentrationen an Wasserstoffperoxid verantwortlich.
- Einige Insekten wie der Bombardierkäfer verwenden Katalase als Abwehrmechanismus, da sie Wasserstoffperoxid zersetzen und das gasförmige Sauerstoffprodukt dieser Reaktion verwenden, um die Freisetzung von Wasser und anderen chemischen Verbindungen in Form von Dampf voranzutreiben.
- In Pflanzen ist Katalase (auch in Peroxisomen vorhanden) eine der Komponenten des Photorespirationsmechanismus, bei dem das vom Enzym RuBisCO produzierte Phosphoglycollat zur Herstellung von 3-Phosphoglycerat verwendet wird.
Verwandte Pathologien beim Menschen
Die Hauptproduktionsquellen des Substrats für Katalase, Wasserstoffperoxid, sind Reaktionen, die durch Oxidaseenzyme, reaktive Sauerstoffspezies und einige Tumorzellen katalysiert werden.
Diese Verbindung ist an entzündlichen Prozessen, an der Expression von adhäsiven Molekülen, an der Apoptose, an der Regulation der Blutplättchenaggregation und an der Kontrolle der Zellproliferation beteiligt.
Wenn dieses Enzym einen Mangel aufweist, werden hohe Konzentrationen seines Substrats erzeugt, was zu Läsionen in der Zellmembran, Defekten im Elektronentransport in Mitochondrien, im Homocysteinstoffwechsel und in der DNA führt.
Zu den Krankheiten, die mit Mutationen im kodierenden Gen für die menschliche Katalase verbunden sind, gehören:
-Mellitus Diabetes
-Arterieller Hypertonie
-Alzheimer
-Vitiligo und andere
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