AMYLASE: EIGENSCHAFTEN, KLASSIFIZIERUNG, STRUKTUR, FUNKTIONEN - BIOLOGIE - 2025

Amylase ist der Begriff, der verwendet wird, um eine wichtige Gruppe von Enzymen zu identifizieren, die für die Hydrolyse der glykosidischen Bindungen zwischen Glukosemolekülen verantwortlich sind, die in Kohlenhydraten wie Stärke und anderen verwandten Molekülen vorhanden sind, die in der Nahrung vieler lebender Organismen aufgenommen werden.

Diese Art von Enzym wird von Bakterien, Pilzen, Tieren und Pflanzen produziert, wo sie im Wesentlichen die gleichen Reaktionen katalysieren und verschiedene Funktionen haben, die hauptsächlich mit dem Energiestoffwechsel zusammenhängen.

Grafische Darstellung einer Alpha-Amylase tierischen Ursprungs (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD-Mitarbeiter des European Bioinformatics Institute über Wikimedia Commons)

Die Produkte der Hydrolysereaktionen der glykosidischen Bindungen können als charakteristisch für jede Art von amylolytischem Enzym angesehen werden, daher ist dies häufig ein wichtiger Parameter für ihre Klassifizierung.

Die Bedeutung dieser Enzyme ist anthropozentrisch gesehen nicht nur physiologisch, da diese Art von Enzymen derzeit eine große biotechnologische Bedeutung für die industrielle Herstellung von Lebensmitteln, Papier, Textilien, Zuckern und anderen hat.

Der Begriff "Amylase" leitet sich vom griechischen "Amylon" ab, was Stärke bedeutet, und wurde 1833 von den Wissenschaftlern Payen und Persoz geprägt, die die hydrolytischen Reaktionen dieses Enzyms auf Stärke untersuchten.

Eigenschaften

Einige Amylasen sind multimerer Natur, wie beispielsweise die Süßkartoffel-β-Amylase, die sich wie ein Tetramer verhält. Das ungefähre Molekulargewicht der Amylasemonomere liegt jedoch im Bereich von 50 kDa.

Im Allgemeinen haben sowohl pflanzliche als auch tierische Enzyme eine relativ "gemeinsame" Aminosäurezusammensetzung und weisen optimale Aktivitäten bei einem pH-Wert zwischen 5,5 und 8 Einheiten auf (wobei tierische Amylasen bei einem neutraleren pH-Wert aktiver sind).

Amylasen sind Enzyme, die in der Lage sind, glykosidische Bindungen einer großen Anzahl von Polysacchariden zu hydrolysieren und im Allgemeinen Disaccharide zu produzieren, aber sie sind nicht in der Lage, Komplexe wie Cellulose zu hydrolysieren.

Substrateigenschaften

Der Grund, warum Amylasen in der Natur so wichtig sind, insbesondere bei der Verdauung von Kohlenhydraten, hängt mit dem allgegenwärtigen Vorhandensein ihres natürlichen Substrats (Stärke) in den Geweben von "höherem" Gemüse zusammen, das als Quelle dient von Lebensmitteln für verschiedene Arten von Tieren und Mikroorganismen.

Dieses Polysaccharid besteht wiederum aus zwei makromolekularen Komplexen, die als Amylose (unlöslich) und Amylopektin (löslich) bekannt sind. Die Amyloseeinheiten bestehen aus linearen Ketten von Glucoseresten, die durch α-1,4-Bindungen verbunden sind, und werden durch α-Amylasen abgebaut.

Amylopektin ist eine hochmolekulare Verbindung, die aus verzweigten Ketten von Glucoseresten besteht, die durch α-1,4-Bindungen verbunden sind, deren Verzweigungen durch α-1,6-Bindungen getragen werden.

Einstufung

Amylaseenzyme werden nach der Stelle klassifiziert, an der sie glykosidische Bindungen als Endoamylasen oder Exoamylasen aufbrechen können. Ersteres hydrolysiert Bindungen in inneren Regionen von Kohlenhydraten, während letzteres nur die Hydrolyse von Rückständen an den Enden von Polysacchariden katalysieren kann.

Darüber hinaus hängt die traditionelle Klassifizierung mit der Stereochemie ihrer Reaktionsprodukte zusammen, sodass diese Proteine ​​mit enzymatischer Aktivität auch als α-Amylasen, β-Amylasen oder γ-Amylasen klassifiziert werden.

-Die α-Amylasen (α-1,4-Glucan-4-Glucan-Hydrolasen) sind Endoamylasen, die auf interne Bindungen linearer Konformationssubstrate wirken und deren Produkte eine α-Konfiguration aufweisen und Gemische von Oligosacchariden sind.

-Die β-Amylasen (α-1,4-Glucan-Maltohydrolasen) sind Pflanzen-Exoamylasen, die auf Bindungen an den nichtreduzierenden Enden von Polysacchariden wie Stärke wirken und deren hydrolytische Produkte Reste von β-Maltose sind.

Schließlich sind γ-Amylasen eine dritte Klasse von Amylasen, auch Glucoamylasen (α-1,4-Glucanglucohydrolasen) genannt, die wie β-Amylasen Exoamylasen sind, die einfache Glucoseeinheiten von nicht reduzierenden Enden entfernen können Polysaccharide und invertieren ihre Konfiguration.

Die letztere Klasse von Enzymen kann sowohl α-1,4- als auch α, 1-6-Bindungen hydrolysieren und Substrate wie Stärke in D-Glucose umwandeln. Bei Tieren kommen sie hauptsächlich im Lebergewebe vor.

Aktuelles Ranking

Mit dem Aufkommen neuer biochemischer Analysetechniken sowohl für Enzyme als auch für deren Substrate und Produkte haben bestimmte Autoren festgestellt, dass es mindestens sechs Klassen von Amylaseenzymen gibt:

1-Endoamylasen, die α-1,4-Glucosidbindungen hydrolysieren und α-1,6-Bindungen "umgehen" (umgehen) können. Beispiele dieser Gruppe sind α-Amylasen.

2-Exoamylasen, die α-1,4 hydrolysieren können, deren Hauptprodukte Maltosereste sind und deren α-1,6-Bindungen nicht "übersprungen" werden können. Beispiele für die Gruppe sind β-Amylasen.

3-Exoamylasen, die α-1,4- und α-1,6-Bindungen hydrolysieren können, wie Amyloglucosidasen (Glucoamylasen) und andere Exoamylasen.

4-Amylasen, die nur α-1,6-Glucosidbindungen hydrolysieren. In dieser Gruppe befinden sich "entzweigende" Enzyme und andere als Pullulanasen bekannte.

5-Amylasen wie α-Glucosidasen, die vorzugsweise α-1,4-Bindungen von kurzen Oligosacchariden hydrolysieren, die durch die Wirkung anderer Enzyme auf Substrate wie Amylose oder Amylopektin hergestellt werden.

6-Enzyme, die Stärke zu nicht reduzierenden cyclischen Polymeren von D-glucosidischen Resten hydrolysieren, die als Cyclodextrine bekannt sind, wie einige bakterielle Amylasen.

Eigenschaften

Viele Funktionen werden den Enzymen mit Amylaseaktivität nicht nur aus natürlicher oder physiologischer Sicht, sondern auch aus kommerzieller und industrieller Sicht zugeschrieben, die in direktem Zusammenhang mit dem Menschen stehen.

Bei Tieren

Amylasen in Tieren sind im Wesentlichen in Speichel, Leber und Bauchspeicheldrüse vorhanden, wo sie den Abbau der verschiedenen Polysaccharide vermitteln, die in der Nahrung (tierischen Ursprungs (Glykogene) oder pflanzlich (Stärke)) konsumiert werden.

Die im Speichel vorhandene α-Amylase wird als Indikator für den physiologischen Zustand der Speicheldrüsen verwendet, da sie mehr als 40% der Proteinproduktion dieser Drüsen ausmacht.

Im oralen Kompartiment ist dieses Enzym für die "Vorverdauung" von Stärke verantwortlich, wobei Rückstände von Maltose, Maltotriose und Dextrin entstehen.

In Pflanzen

In Pflanzen ist Stärke ein Reservepolysaccharid und ihre durch Amylaseenzyme vermittelte Hydrolyse hat viele wichtige Funktionen. Unter ihnen können wir hervorheben:

• Keimung von Getreidesamen durch Verdauung der Aleuronschicht.
• Der Abbau von Reservesubstanzen zur Energiegewinnung in Form von ATP.

In Mikroorganismen

Viele Mikroorganismen verwenden Amylasen, um Kohlenstoff und Energie aus verschiedenen Quellen von Polysacchariden zu gewinnen. In der Industrie werden diese Mikroorganismen für die Produktion dieser Enzyme in großem Maßstab genutzt, die dazu dienen, unterschiedliche kommerzielle Anforderungen des Menschen zu erfüllen.

Industrielle Anwendungen

In der Industrie werden Amylasen für verschiedene Zwecke verwendet, einschließlich der Herstellung von Maltose, Sirupen mit hohem Fructosegehalt, Oligosaccharidmischungen, Dextrinen usw.

Sie werden auch zur direkten alkoholischen Fermentation von Stärke zu Ethanol in der Brauindustrie und zur Verwendung von Abwasser verwendet, das bei der Verarbeitung pflanzlicher Lebensmittel als Nahrungsquelle für das Wachstum von Mikroorganismen anfällt.

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