- Wie werden Aminosäuren klassifiziert?
- Die 20 Proteinaminosäuren
- Glycin (Gly, G)
- Alanin (Ala, A)
- Proline (Pro, P)
- Valin (Val, V)
- Leucin (Leu, L)
- Isoleucin (Ile, I)
- Methionin (Met, M)
- Phenylalanin (Phe, F)
- Tyrosin (Tyr, Y)
- Tryptophan (Trp, W)
- Serin (Ser, S)
- Threonin (Thr, T)
- Cystein (Cys, C)
- Asparagin (Asn, N)
- Glutamin (Gln, G)
- Lysin (Lys, K)
- Histidin (His, H)
- Arginin (Arg, R)
- Asparaginsäure (Asp, D)
- Glutaminsäure (Glu, E)
- Verweise
Die Aminosäuren sind organische Verbindungen, die Proteine bilden, die Aminosäureketten sind. Wie der Name schon sagt, enthalten diese sowohl basische Gruppen (Amino, NH2) als auch Säuregruppen (Carboxyl, COOH).
Diese Untereinheiten sind der Schlüssel zur Bildung von Hunderttausenden verschiedener Proteine in Organismen, die so unterschiedlich sind wie ein Bakterium und ein Elefant oder ein Pilz und ein Baum.
Ven-Diagramm für Aminosäuren (Quelle: Amino_Acids_Venn_Diagram.png: Klaus Hoffmeierderivative Arbeit: solde9 / Public Domain, via Wikimedia Commons)
Es wurden mehr als 200 verschiedene Aminosäuren beschrieben, aber Wissenschaftler des Fachs haben festgestellt, dass die Proteine aller Lebewesen (einfach oder komplex) immer aus denselben 20 bestehen, die zu charakteristischen linearen Sequenzen zusammengefügt werden.
Da alle Aminosäuren das gleiche Haupt- „Rückgrat“ haben, sind es ihre Seitenketten, die sie unterscheiden. Daher können diese Moleküle als das "Alphabet" betrachtet werden, in dem die Sprache der Struktur von Proteinen "geschrieben" ist.
Das gemeinsame Rückgrat für alle 20 Aminosäuren besteht aus einer Carboxylgruppe (COOH) und einer Aminogruppe (NH2), die über ein Kohlenstoffatom, das als α-Kohlenstoff bekannt ist, verbunden sind (die 20 gemeinsamen Aminosäuren sind α-Aminosäuren).
Die 20 Aminosäuren und ihre Strukturen
Der α-Kohlenstoff ist auch durch ein Wasserstoffatom (H) und eine Seitenkette verbunden. Diese Seitenkette, auch als R-Gruppe bekannt, variiert in Größe, Struktur, elektrischer Ladung und Löslichkeit je nach Aminosäure.
Wie werden Aminosäuren klassifiziert?
Die 20 häufigsten Aminosäuren, dh Proteinaminosäuren, können in zwei Gruppen unterteilt werden: essentielle und nicht essentielle. Letztere werden vom menschlichen Körper synthetisiert, erstere müssen jedoch über die Nahrung aufgenommen werden und sind für das Funktionieren der Zellen erforderlich.
Die essentiellen Aminosäuren für Menschen und andere Tiere sind 9:
- Histidin (H, His)
- Isoleucin (I, Ile)
- Leucin (L, Leu)
- Lysin (K, Lys)
- Methionin (M, Met)
- Phenylalanin (F, Phe)
- Threonin (T, Thr)
- Tryptophan (W, Trp) und
- Valin (V, Val)
Die nicht essentiellen Aminosäuren sind 11:
- Alanin (A, Ala)
- Arginin (R, Arg)
- Asparagin (N, Asn)
- Asparaginsäure (D, Asp)
- Cystein (C, Cys)
- Glutaminsäure (E, Glu)
- Glutamin (Q, Gln)
- Glycin (G, Gly)
- Prolin (P, Pro)
- Serin (S, Ser) und
- Tyrosin (Y, Tyr)
Zusätzlich zu dieser Klassifizierung können die 20 Proteinaminosäuren (von denen, die Proteine bilden) gemäß den Eigenschaften ihrer R-Gruppen unterteilt werden in:
- Unpolare oder aliphatische Aminosäuren : Glycin, Alanin, Prolin, Valin, Leucin, Isoleucin und Methionin.
- Aminosäuren mit aromatischen R-Gruppen : Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan.
- Ungeladene polare Aminosäuren : Serin, Threonin, Cystein, Asparagin und Glutamin.
- Positiv geladene polare Aminosäuren : Lysin, Histidin und Arginin.
- Negativ geladene polare Aminosäuren : Asparaginsäure und Glutaminsäure.
Die 20 Proteinaminosäuren
Hier ist eine kurze Beschreibung der Hauptmerkmale und Funktionen jeder dieser wichtigen Verbindungen:
Dies ist die Aminosäure mit der einfachsten Struktur, da ihre R-Gruppe aus einem Wasserstoffatom (H) besteht und daher auch klein ist. Es wurde 1820 zum ersten Mal aus Gelatine isoliert, ist aber auch in dem Protein, aus dem Seide besteht, sehr häufig: Fibroin .
Glycin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es ist keine essentielle Aminosäure für Säugetiere, da es von den Zellen dieser Tiere aus anderen Aminosäuren wie Serin und Threonin synthetisiert werden kann.
Es ist direkt an einigen "Kanälen" in Zellmembranen beteiligt, die den Durchgang von Calciumionen von einer Seite zur anderen steuern. Es hat auch mit der Synthese von Purinen, Porphyrinen und einigen hemmenden Neurotransmittern im Zentralnervensystem zu tun.
Diese Aminosäure, auch als 2-Aminopropansäure bekannt , hat eine relativ einfache Struktur, da ihre R-Gruppe aus einer Methylgruppe (-CH3) besteht, so dass ihre Größe ebenfalls recht klein ist.
Alanina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es ist Teil vieler Proteine und wird, da es von Körperzellen synthetisiert werden kann, nicht als essentiell angesehen, ist aber metabolisch wichtig. Es ist sehr häufig in Seidenfibroin enthalten, aus dem es erstmals 1879 isoliert wurde.
Alanin kann aus Pyruvat synthetisiert werden, einer Verbindung, die über einen als Glykolyse bekannten Stoffwechselweg hergestellt wird , bei dem Glukose abgebaut wird , um Energie in Form von ATP zu erhalten.
Es ist am Glucose-Alanin-Zyklus beteiligt, der zwischen der Leber und anderen Geweben von Tieren stattfindet und ein katabolischer Weg ist, der von Proteinen zur Bildung von Kohlenhydraten und zur Energiegewinnung abhängt.
Es ist auch Teil von Transaminierungsreaktionen, der Glukoneogenese und der Hemmung des glykolytischen Enzyms Pyruvatkinase sowie der Leberautophagie.
Prolin ( Pyrrolidin-2-carbonsäure ) ist eine Aminosäure mit einer bestimmten Struktur, da ihre R-Gruppe aus einem Pyrrolidinring besteht, der aus fünf miteinander verbundenen Kohlenstoffatomen einschließlich des α-Kohlenstoffatoms besteht.
Proline (Quelle: Der ursprüngliche Uploader war Paginazero bei der italienischen Wikipedia. / Public Domain, über Wikimedia Commons)
In vielen Proteinen ist die starre Struktur dieser Aminosäure sehr nützlich, um "Drehungen" oder "Falten" einzuführen. Dies ist bei Kollagenfasern bei den meisten Wirbeltieren der Fall, die aus vielen Prolin- und Glycinresten bestehen.
In Pflanzen wurde gezeigt, dass es an der Aufrechterhaltung der zellulären Homöostase beteiligt ist, einschließlich des Redoxgleichgewichts und der Energiezustände. Es kann als Signalmolekül wirken und verschiedene Mitochondrienfunktionen modulieren, die Zellproliferation oder den Tod beeinflussen usw.
Dies ist eine weitere Aminosäure mit einer aliphatischen R-Gruppe, die aus drei Kohlenstoffatomen (CH3-CH-CH3) besteht. Sein IUPAC-Name ist 2-3-Amino-3-butansäure , obwohl er in der Literatur auch als α-Aminovaleriansäure zu finden ist .
Valine (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Valin wurde zum ersten Mal im Jahr 1856 aus einem wässrigen Extrakt der Bauchspeicheldrüse eines Menschen gereinigt, aber sein Name wurde 1906 aufgrund seiner strukturellen Ähnlichkeit mit der aus einigen Pflanzen extrahierten Valeriansäure geprägt.
Es ist eine essentielle Aminosäure, da es vom Körper nicht synthetisiert werden kann, obwohl es nicht viele andere Funktionen zu erfüllen scheint, sondern auch Teil der Struktur vieler globulärer Proteine ist.
Aus seinem Abbau können andere Aminosäuren wie beispielsweise Glutamin und Alanin synthetisiert werden.
Leucin ist eine weitere essentielle Aminosäure und gehört neben Valin und Isoleucin zur Gruppe der verzweigtkettigen Aminosäuren. Die R-Gruppe, die diese Verbindung charakterisiert, ist eine Isobutylgruppe ( CH 2 -CH-CH 3 -CH 3 ), daher ist sie sehr hydrophob (stößt Wasser ab).
Leucin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es wurde 1819 als Teil der Proteine aus tierischen Muskelfasern und Schafwolle entdeckt.
Es kommt in Proteinen wie Hämoglobin sehr häufig vor und ist direkt an der Regulation des Proteinumsatzes und der Synthese beteiligt, da es unter dem Gesichtspunkt der intrazellulären Signalübertragung und der genetischen Expression eine aktive Aminosäure ist. In vielen Fällen verbessert es den Geschmack einiger Lebensmittel.
Auch eine verzweigtkettige Aminosäure, Isoleucin, wurde 1904 aus Fibrin entdeckt, einem Protein, das an der Blutgerinnung beteiligt ist.
Isoleucin (Quelle: Taekyubabo, über Wikimedia Commons)
Wie Leucin ist es eine essentielle Aminosäure, deren Seitenkette aus einer verzweigten Kette von 4 Kohlenstoffatomen (CH3-CH-CH2-CH3) besteht.
Es ist extrem häufig in zellulären Proteinen und kann mehr als 10% ihres Gewichts ausmachen. Es wirkt auch bei der Synthese von Glutamin und Alanin sowie im Gleichgewicht von verzweigtkettigen Aminosäuren.
Methionin, auch γ-Methylthiol-α-aminobuttersäure genannt , ist eine Aminosäure, die im ersten Jahrzehnt des 20. Jahrhunderts entdeckt wurde und aus Kasein, einem in Kuhmilch enthaltenen Protein, isoliert wurde.
Methionin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es ist eine essentielle Aminosäure, es ist hydrophob, da seine R-Gruppe aus einer aliphatischen Kette mit einem Schwefelatom (-CH2-CH2-S-CH3) besteht.
Es ist wichtig für die Synthese vieler Proteine, einschließlich Hormone, Proteine aus Haut, Haaren und Nägeln von Tieren. Es wird in Form von Tabletten vermarktet, die als natürliche Entspannungsmittel wirken, zum Schlafen nützlich sind und darüber hinaus den guten Zustand von Haaren und Nägeln erhalten.
Phenylalanin oder β-Phenyl-α-aminopropionsäure ist eine aromatische Aminosäure, deren R-Gruppe ein Benzolring ist. Es wurde 1879 in einer Pflanze der Familie der Fabaceae entdeckt und ist heute als Teil vieler natürlicher Harze wie Polystyrol bekannt.
Phenylalanin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Phenylalanin ist als hydrophobe Aminosäure in praktisch allen hydrophoben Domänen von Proteinen vorhanden. In vielen Pflanzen ist diese Aminosäure für die Synthese von Sekundärmetaboliten, die als Phenylpropanoide und Flavonoide bekannt sind, essentiell.
Bei Tieren kommt Phenylalanin auch in sehr wichtigen Peptiden wie Vasopressin, Melanotropin und Enkephalin vor, die alle für die neuronale Funktion essentiell sind.
Tyrosin ( β-Parahydroxyphenyl-α-aminopropionsäure ) ist eine weitere aromatische Aminosäure, deren R-Gruppe ein aromatischer Ring ist, der mit einer Hydroxylgruppe (-OH) assoziiert ist, weshalb sie mit verschiedenen Elementen interagieren kann. Es wurde 1846 entdeckt und wird im Allgemeinen aus Phenylalanin gewonnen.
Tyrosin (Quelle: NEUROtiker / Public Domain, über Wikimedia Commons)
Es ist keine essentielle Aminosäure, aber es kann sein, wenn seine Biosynthesewege versagen. Es hat viele Funktionen im menschlichen Körper, darunter seine Beteiligung als Substrat für die Synthese von Neurotransmittern und Hormonen wie Adrenalin und Schilddrüsenhormon.
Es ist wichtig für die Synthese von Melanin, einem Molekül, das uns vor den ultravioletten Strahlen der Sonne schützt. Es trägt auch zur Produktion von Endorphinen (endogenen Schmerzmitteln) und Antioxidantien wie Vitamin E bei.
Es wirkt direkt bei der Phosphorylierung von Proteinen sowie bei der Addition von Stickstoff- und Schwefelgruppen.
Diese Aminosäure, auch als 2-Amino-3-indolylpropionsäure bekannt , gehört zur Gruppe der essentiellen Aminosäuren und ist auch eine aromatische Aminosäure, da ihre R-Gruppe aus einer Indolgruppe besteht.
Tryptophan (Quelle: Der ursprüngliche Uploader war Paginazero bei der italienischen Wikipedia. / Public Domain, über Wikimedia Commons)
Seine Hauptfunktionen bei Tieren haben neben der Proteinsynthese die Synthese von Serotonin , einem Neurotransmitter, und Melatonin , einem Antioxidans, das auch im Schlaf- und Wachzyklus wirkt.
Diese Aminosäure wird auch von Zellen als Vorstufe für die Bildung des Cofaktors NAD verwendet, der an mehreren enzymatischen Reaktionen zur Oxidation und Reduktion beteiligt ist.
In Pflanzen ist Tryptophan einer der Hauptvorläufer für die Synthese des Pflanzenhormons Auxin , das an der Regulation von Wachstum, Entwicklung und anderen physiologischen Funktionen in diesen Organismen beteiligt ist.
Serin oder 2-Amino-3-hydroxypropansäure ist eine nicht essentielle Aminosäure, die aus Glycin hergestellt werden kann. Seine R-Gruppe ist ein Alkohol der Formel -CH2OH, daher ist es eine polare Aminosäure ohne Ladung.
Serina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es ist in vielen essentiellen Proteinen funktionell wichtig und wird für den Stoffwechsel von Fetten, Fettsäuren und Zellmembranen benötigt. Beteiligt sich am Muskelwachstum und an der Gesundheit des Immunsystems von Säugetieren.
Ihre Funktionen hängen auch mit der Synthese von Cystein, Purinen und Pyrimidinen (stickstoffhaltigen Basen), Ceramid und Phosphatidylserin (einem Membranphospholipid) zusammen. In Bakterien ist es an der Synthese von Tryptophan und in Wiederkäuern an der Glukoneogenese beteiligt.
Es ist Teil des aktiven Zentrums von Enzymen mit hydrolytischer Aktivität, die als Serinproteasen bekannt sind, und ist auch an der Phosphorylierung anderer Proteine beteiligt.
Threonin oder Threo-Ls-α-Amino-β-buttersäure ist eine weitere essentielle Aminosäure, die Teil einer großen Anzahl von zellulären Proteinen in Tieren und Pflanzen ist. Es war eine der letzten entdeckten Aminosäuren (1936) und hat viele wichtige Funktionen in Zellen, darunter:
- Es ist eine Bindungsstelle für die Kohlenhydratketten von Glykoproteinen
- Es ist eine Erkennungsstelle für Proteinkinasen mit spezifischen Funktionen
- Es ist Teil wichtiger Proteine wie z. B. Zahnschmelz, Elastin und Kollagen sowie anderer Proteine des Nervensystems
- Pharmakologisch wird es als Nahrungsergänzungsmittel, Anxiolytikum und Antidepressivum verwendet
Threonin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Die R-Gruppe von Threonin enthält wie die von Serin eine -OH-Gruppe, es handelt sich also um einen Alkohol mit der Struktur -CH-OH-CH3.
Diese nicht essentielle Aminosäure wurde 1810 als Hauptbestandteil des Proteins in den Hörnern verschiedener Tiere entdeckt.
Cystein (Quelle: Der ursprüngliche Uploader war Paginazero bei der italienischen Wikipedia. / Public Domain, über Wikimedia Commons)
Seine R-Gruppe besteht aus einer Thiol- oder Sulfhydrylgruppe (-CH2-SH), daher ist es für die Bildung von intra- und intermolekularen Disulfidbrücken in Proteinen, in denen es gefunden wird, essentiell, was für den Aufbau der Struktur sehr wichtig ist. dreidimensional davon.
Diese Aminosäure ist auch an der Synthese von Glutathion, Methionin, Liponsäure, Thiamin, Coenzym A und vielen anderen biologisch wichtigen Molekülen beteiligt. Darüber hinaus ist es Teil von Keratinen, Strukturproteinen, die bei Tieren sehr häufig vorkommen.
Asparagin ist eine nicht essentielle Aminosäure, die zur Gruppe der ungeladenen polaren Aminosäuren gehört. Dies war die erste entdeckte Aminosäure (1806), die aus Spargelsaft isoliert wurde.
Asparagine (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es zeichnet sich dadurch aus, dass eine Gruppe R ein Carboxamid (-CH2-CO-NH2) ist, so dass es leicht Wasserstoffbrückenbindungen bilden kann.
Es ist im Zellstoffwechsel und in der Körperphysiologie von Tieren aktiv. Es wirkt bei der Regulation der Genexpression und des Immunsystems zusätzlich zur Beteiligung am Nervensystem und an der Entgiftung von Ammoniak.
Die R-Gruppe von Glutamin wird von einigen Autoren als Amid der Seitenkette von Glutaminsäure (-CH2-CH2-CO-NH2) beschrieben. Dies ist keine essentielle Aminosäure, da es Wege für ihre Biosynthese in tierischen Zellen gibt.
Glutamin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Es ist direkt am Umsatz von Proteinen und an der Signalübertragung von Zellen, an der Genexpression und am Immunsystem von Säugetieren beteiligt. Es wird als "Brennstoff" zur Proliferation von Zellen angesehen und wirkt als Inhibitor des Zelltods.
Glutamin ist auch an der Synthese von Purinen, Pyrimidinen, Ornithin, Citrullin, Arginin, Prolin und Asparagin beteiligt.
Lysin oder ε-Aminocapronsäure ist eine essentielle Aminosäure für Menschen und andere Tiere. Es wurde 1889 als Teil von Kasein, Gelatine, Eialbumin und anderen tierischen Proteinen entdeckt.
Lysin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
In seiner R-Gruppe hat Lysin eine positiv geladene Aminogruppe (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3 +), die durch seine Hydrophobizität gekennzeichnet ist.
Es wirkt nicht nur als Mikronährstoff für Zellen im Körper, sondern ist auch ein Metabolit für verschiedene Arten von Organismen. Es ist wichtig für das Muskelwachstum und den Umbau und scheint auch eine antivirale Aktivität, eine Proteinmethylierung und andere Modifikationen zu haben.
Es ist eine "semi-essentielle" Aminosäure, da es Wege für ihre Synthese bei erwachsenen Menschen gibt, aber sie erfüllen nicht immer die Anforderungen des Körpers.
Histidin (Quelle: NEUROtiker / Public Domain, über Wikimedia Commons)
Es ist eine polare Aminosäure mit einer als Imidazolium bekannten R-Gruppe, die eine cyclische Struktur mit zwei Stickstoffatomen aufweist, deren Eigenschaften es ihr ermöglichen, an verschiedenen enzymatischen Reaktionen teilzunehmen, bei denen Protonentransfers stattfinden.
Histidin ist an der Methylierung von Proteinen beteiligt, ist Teil der Struktur von Hämoglobin (dem Protein, das Sauerstoff im Blut von Tieren transportiert), ist in einigen antioxidativen Dipeptiden enthalten und ist ein Vorläufer anderer wichtiger Moleküle wie Histamin.
Diese positiv geladene Aminosäure wurde erstmals 1895 aus den Geweihproteinen einiger Tiere isoliert. Es ist keine essentielle Aminosäure, aber es ist sehr wichtig für die Synthese von Harnstoff, einer der Arten, wie Stickstoff bei Tieren ausgeschieden wird.
Arginin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)
Seine R-Gruppe ist -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 und wirkt als Antioxidans, Regulator der Hormonsekretion, Ammoniumentgiftungsmittel, Regulator der Genexpression, Stickstoffreservoir, bei der Proteinmethylierung usw. .
Asparaginsäure hat eine R-Gruppe mit einer zweiten Carboxylgruppe (-CH2-COOH) und gehört zur Gruppe der negativ geladenen Aminosäuren.
Asparaginsäure (Quelle: Der ursprüngliche Uploader war Paginazero bei der italienischen Wikipedia. / Public Domain, über Wikimedia Commons)
Seine Hauptfunktionen haben mit der Synthese von Purinen, Pyrimidinen, Asparagin und Arginin zu tun. Es ist an Transaminierungsreaktionen, am Harnstoffzyklus und an der Synthese von Inosit beteiligt.
Es gehört auch zur Gruppe der negativ geladenen Aminosäuren mit einer R-Gruppe mit der Struktur -CH2-CH2-COOH, die der von Asparaginsäure sehr ähnlich ist. Es wurde 1866 aus hydrolysiertem Weizengluten entdeckt und ist bekanntermaßen Teil vieler gängiger Proteine in vielen Lebewesen.
Glutaminsäure (Quelle: Borb, via Wikimedia Commons)
Diese nicht essentielle Aminosäure hat viele wichtige Funktionen in tierischen Zellen, insbesondere bei der Synthese von Glutamin und Arginin, zwei weiteren Proteinaminosäuren.
Darüber hinaus ist es ein wichtiger Mediator für die Übertragung von Erregungssignalen im Zentralnervensystem von Wirbeltieren. Daher ist seine Anwesenheit in bestimmten Proteinen für die Gehirnfunktion, die kognitive Entwicklung, das Gedächtnis und das Lernen von entscheidender Bedeutung.
Verweise
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