APOENZYM: EIGENSCHAFTEN, FUNKTIONEN UND BEISPIELE - BIOLOGIE - 2025

Ein Apoenzym ist der Proteinteil eines Enzyms, weshalb es auch als Apoprotein bekannt ist. Das Apoenzym ist inaktiv, dh es kann seine Funktion zur Durchführung einer bestimmten biochemischen Reaktion nicht erfüllen und ist unvollständig, bis es an andere Moleküle bindet, die als Cofaktoren bekannt sind.

Der Proteinteil (Apoenzym) bildet zusammen mit einem Cofaktor ein vollständiges Enzym (Holoenzym). Enzyme sind Proteine, die die Geschwindigkeit biochemischer Prozesse erhöhen können. Einige Enzyme benötigen ihre Cofaktoren, um eine Katalyse durchzuführen, andere nicht.

Haupteigenschaften

Sie sind Proteinstrukturen

Apoenzyme entsprechen dem Proteinteil eines Enzyms, bei dem es sich um Moleküle handelt, deren Funktion darin besteht, als Katalysatoren für bestimmte chemische Reaktionen im Körper zu wirken.

Sie sind Teil der konjugierten Enzyme

Enzyme, die keine Cofaktoren benötigen, werden als einfache bezeichnet, wie Pepsin, Trypsin und Urease. Stattdessen werden Enzyme, die einen bestimmten Cofaktor benötigen, als konjugierte Enzyme bezeichnet. Diese bestehen aus zwei Hauptkomponenten: dem Cofaktor, der die Nicht-Protein-Struktur ist; und das Apoenzym, die Proteinstruktur.

Der Cofaktor kann eine organische Verbindung (z. B. ein Vitamin) oder eine anorganische Verbindung (z. B. ein Metallion) sein. Der organische Cofaktor kann ein Coenzym oder eine prothetische Gruppe sein. Ein Coenzym ist ein Cofaktor, der lose an das Enzym gebunden ist und daher leicht aus dem aktiven Zentrum des Enzyms freigesetzt werden kann.

Sie lassen eine Vielzahl von Cofaktoren zu

Es gibt viele Cofaktoren, die an Apoenzyme binden, um Holoenzyme zu produzieren. Übliche Coenzyme sind NAD +, FAD, Coenzym A, Vitamin B und Vitamin C. Übliche Metallionen, die an Apoenzyme binden, sind unter anderem Eisen, Kupfer, Calcium, Zink und Magnesium.

Die Cofaktoren binden fest oder locker an das Apoenzym, um das Apoenzym in ein Holoenzym umzuwandeln. Sobald der Cofaktor aus dem Holoenzym entfernt ist, wird er wieder in Apoenzym umgewandelt, das inaktiv und unvollständig ist.

Apoenzym funktioniert

Erstellen Sie Holoenzyme

Die Hauptfunktion von Apoenzymen besteht darin, Holoenzyme zu erzeugen: Apoenzyme binden an einen Cofaktor und aus dieser Verbindung wird ein Holoenzym erzeugt.

Führen zu katalytischer Wirkung

Die Katalyse bezieht sich auf den Prozess, durch den einige chemische Reaktionen beschleunigt werden können. Dank Apoenzymen werden Holoenzyme vervollständigt und können ihre katalytische Wirkung aktivieren.

Beispiele

Carboanhydrase

Carboanhydrase ist ein entscheidendes Enzym in tierischen Zellen, Pflanzenzellen und in der Umwelt, um die Kohlendioxidkonzentrationen zu stabilisieren.

Ohne dieses Enzym wäre die Umwandlung von Kohlendioxid in Bicarbonat - und umgekehrt - extrem langsam, was es nahezu unmöglich macht, lebenswichtige Prozesse wie die Photosynthese in Pflanzen und das Ausatmen während der Atmung durchzuführen.

Hämoglobin

Hämoglobin ist ein globuläres Protein, das in den roten Blutkörperchen von Wirbeltieren und im Plasma vieler Wirbelloser vorhanden ist und dessen Funktion darin besteht, Sauerstoff und Kohlendioxid zu transportieren.

Die Bindung von Sauerstoff und Kohlendioxid an das Enzym erfolgt an einer Stelle, die als Hämgruppe bezeichnet wird und dafür verantwortlich ist, dass das Blut von Wirbeltieren seine rote Farbe erhält.

Globuläres Hämoglobin

Cytochromoxidase

Cytochromoxidase ist ein Enzym, das in den meisten Zellen vorhanden ist. Enthält Eisen und ein Porphyrin.

Dieses oxidierende Enzym ist sehr wichtig für Energieerzeugungsprozesse. Es befindet sich in der Mitochondrienmembran und katalysiert dort den Elektronentransfer von Cytochrom zu Sauerstoff, was letztendlich zur Bildung von Wasser und ATP (Energiemolekül) führt.

Alkoholdehydrogenase

Alkoholdehydrogenase ist ein Enzym, das hauptsächlich in Leber und Magen vorkommt. Dieses Apoenzym katalysiert den ersten Schritt im Alkoholstoffwechsel; das heißt, die Oxidation von Ethanol und anderen Alkoholen. Auf diese Weise werden sie in Acetaldehyd umgewandelt.

Sein Name gibt den Wirkungsmechanismus in diesem Prozess an: Das Präfix "des" bedeutet "nein" und "hydro" bezieht sich auf ein Wasserstoffatom. Somit besteht die Funktion der Alkoholdehydrogenase darin, ein Wasserstoffatom aus dem Alkohol zu entfernen.

Pyruvatkinase

Pyruvatkinase ist das Apoenzym, das den letzten Schritt im zellulären Prozess des Glukoseabbaus (Glykolyse) katalysiert.

Seine Funktion besteht darin, den Transfer einer Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat zu Adenosindiphosphat zu beschleunigen, wobei ein Pyruvatmolekül und ein ATP-Molekül erzeugt werden.

Pyruvatkinase hat 4 verschiedene Formen (Isoenzyme) in den verschiedenen Geweben von Tieren, von denen jede bestimmte kinetische Eigenschaften besitzt, die notwendig sind, um den Stoffwechselanforderungen dieser Gewebe zu entsprechen.

Pyruvatcarboxylase

Pyruvatcarboxylase ist das Enzym, das die Carboxylierung katalysiert. das heißt, die Übertragung einer Carboxylgruppe auf ein Pyruvatmolekül unter Bildung von Oxalacetat.

Es katalysiert spezifisch in verschiedenen Geweben, zum Beispiel: In Leber und Niere beschleunigt es die anfänglichen Reaktionen für die Synthese von Glucose, während es in Fettgewebe und Gehirn die Synthese von Lipiden aus Pyruvat fördert.

Es ist auch an anderen Reaktionen beteiligt, die Teil der Kohlenhydratbiosynthese sind.

Acetyl-Coenzym Eine Carboxylase

Acetyl-CoA-Carboxylase ist ein wichtiges Enzym im Stoffwechsel von Fettsäuren. Es ist ein Protein, das sowohl in Tieren als auch in Pflanzen vorkommt und mehrere Untereinheiten aufweist, die unterschiedliche Reaktionen katalysieren.

Seine Funktion besteht im Wesentlichen darin, eine Carboxylgruppe auf Acetyl-CoA zu übertragen, um sie in Malonyl-Coenzym A (Malonyl-CoA) umzuwandeln.

Es hat 2 Isoformen, ACC1 und ACC2 genannt, die sich in ihrer Funktion und in ihrer Verteilung in Säugetiergeweben unterscheiden.

Monoaminoxidase

Monoaminoxidase ist ein Enzym, das in Nervengeweben vorhanden ist und dort wichtige Funktionen für die Inaktivierung bestimmter Neurotransmitter wie Serotonin, Melatonin und Adrenalin erfüllt.

Beteiligt sich an biochemischen Abbaureaktionen verschiedener Monoamine im Gehirn. Bei diesen oxidativen Reaktionen verwendet das Enzym Sauerstoff, um eine Aminogruppe aus einem Molekül zu entfernen und einen Aldehyd (oder Keton) und das entsprechende Ammoniak zu produzieren.

Laktatdehydrogenase

Laktatdehydrogenase ist ein Enzym, das in den Zellen von Tieren, Pflanzen und Prokaryoten vorkommt. Seine Funktion besteht darin, die Umwandlung von Laktat in Brenztraubensäure zu fördern und umgekehrt.

Dieses Enzym ist wichtig für die Zellatmung, bei der Glukose aus der Nahrung abgebaut wird, um nützliche Energie für die Zellen zu erhalten.

Obwohl Laktatdehydrogenase in Geweben reichlich vorhanden ist, sind die Spiegel dieses Enzyms im Blut niedrig. Bei einer Verletzung oder Krankheit werden jedoch viele Moleküle in den Blutkreislauf freigesetzt. Somit ist Laktatdehydrogenase ein Indikator für bestimmte Verletzungen und Krankheiten, wie z. B. Herzinfarkt, Anämie, Krebs, HIV usw.

Katalase

Katalase kommt in allen Organismen vor, die in Gegenwart von Sauerstoff leben. Es ist ein Enzym, das die Reaktion beschleunigt, durch die Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff zerfällt. Auf diese Weise wird die Anreicherung toxischer Verbindungen verhindert.

So schützt es Organe und Gewebe vor Schäden durch Peroxid, eine Verbindung, die bei zahlreichen Stoffwechselreaktionen kontinuierlich produziert wird. Bei Säugetieren kommt es überwiegend in der Leber vor.

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